Aminoacidos Tema 1 Vale La Pena
Enviado por 2714729 • 21 de Febrero de 2015 • 3.500 Palabras (14 Páginas) • 212 Visitas
Bosquejo del capítulo
Aminoácidos, vale la pena
Se agradece a el MC. Daniel Estrada
Aminoácidos: Carbono alfa (α) tetraédrico con H, grupo amino, grupo carboxilo y cadena lateral (grupo R).
Los aminoácidos están unidos en las proteínas por medio de enlaces peptídicos.
El grupo amino reacciona con el grupo carboxilo y se remueve una molécula de agua.
Los enlaces peptídicos unen residuos de aminoácidos en polipéptidos.
Clasificación
No-polares: Ala-a, Val-v, Leu-L, Ile-i ,Pro-p, Met-M, Phe-F, Trp-W,
Polares neutros: Gly-G, Ser-S, Thr-T, Tyr-Y Asn-N, Gln-Q Cys-C
Ácidos: Asp-D, Glu-E
Básicos: His-H, Lys-K, Arg-R.
Los aminoácidos vienen en una variedad de formas: Hay muchos más de 20 aminoácidos.
Los 20 aminoácidos presentados anteriormente están codificados en el código genético.
La selenocisteína y la pirrolisina serían los aminoácidos 21° y 22° en ser codificados.
Los aminoácidos modificados más importantes son: Hidroxilisina, Hidroxiprolina, Tiroxina, Metil-histidina, Metil-Arginina, Metil-lisina, ácido γ-carboxiglutámico, Piroglutamato, Ácido aminoadípico.
Pequeñas moléculas derivadas de aminoácidos: GABA, Histamina, Serotonina, β-alanina, Epinefrina, penicilamina, Ornitina, Citrulina, Betaína, Homocisteína y Homoserina.
Propiedades iónicas de los aminoácidos.
Grupo α−Carboxilo: Rangos de pKa de 2.0 a 2.4.
Grupo α−Amino: Rangos de pKa de 9.0 a 9.8.
Cadenas laterales:
pKa ácidos para Asp, Glu
pKa básicos para His, Arg, Lys
La química de los aminoácidos: Reactivo de Edman.
Usado para modificar el extremo N-terminal y secuenciar péptidos.
Quiralidad: Un carbón asimétrico el cual tiene cuatro grupos diferentes unidos a él.
Compuestos activos ópticamente
Dextrorotativos (+); a favor de las manecillas del reloj.
Levorotativos (-); en contra de las manecillas del reloj.
Compuestos de Carbono asimétrico
Un carbono asimétrico: Isómeros especulares o enantiómeros.
Más de un Carbono asimétrico: Enantiómeros o diastereómeros.
Sistema D, L: Ocurrencia típica de aminoácidos en la naturaleza: L-aminoácidos; relacionados al L-gliceraldehído.
Sistema R, S: Asigna prioridades a los grupos alrededor del Carbono quiral.
SH > OH > NH2 > COOH > CHO > CHOH > CH3
Los primeros cuatro de la lista anterior: El orden prioritario está dado por la Mr del elemento más pesado.
Los últimos cuatro: La prioridad es el estado de oxidación del Carbono.
Propiedades de los aminoácidos en el espectro UV: Solo la Phe, Tyr y Trp absorben la luz UV más allá de los 250 nm.
Las señales NMR de los aminoácidos provienen de aquellos sensibles al ambiente magnético.
Separación de aminoácidos.
Intercambio iónico
Intercambiadores aniónicos: La matriz está cargada positivamente de manera que los aniones se unen.
Intercambiadores catiónicos: La matriz está cargada negativamente de forma que los cationes se unen.
HPLC
Enlace peptídico: Grupo carboxilo + Grupo amino – agua = Enlace (amida) peptídico.
El arreglo trans entre el oxígeno carbonil y el hidrógeno amida es lo más usual.
Carácter de doble enlace
La deslocalización electrónica Pi impide la rotación libre del enlace peptídico.
El plano amida incluye a los grupos carbonil, amida y los carbonos α.
Clasificación de los péptidos
Hasta 12 aminoácidos, dipéptido, tripéptido, tetrapéptido, etc.
Los prefijos numéricos se refieren al número de aminoácidos no al de enlaces peptídicos.
Oligopéptidos de 12 a 20 residuos de aminoácidos
Polipéptidos: Muchas docenas de residuos
Proteínas: Polipéptidos
Las proteínas monoméricas tienen una sola cadena.
Las proteínas multiméricas tienen más de una cadena
Homomultimérica: Cadenas idénticas
Heteromultimérica: Cadenas diferentes
Objetivos del capítulo
Es imperativo aprender las estructuras y los códigos de una letra de los aminoácidos. Los aminoácidos son moléculas clave, de ambas formas: como componentes de las proteínas y como intermediarios de biomoléculas importantes.
Clasificación de los aminoácidos
Aquí hay un esquema de clasificación alternativo.
Aminoácidos ácidos y sus amidas:
Aspartato, Asparagina, Glutamato y Glutamina
Aminoácidos básicos:
Histidina, Lisina y Arginina.
Aminoácidos aromáticos:
Fenilalanina, Tirosina y Triptófano.
Aminoácidos que contienen Azufre:
Metionina y Cisteína.
Iminoácido:
Prolina
Cadenas laterales hidrofóbicas:
Glicina, Alanina, Valina, Leucina e Isoleucina.
Aminoácidos Hidroxílicos:
Serina, Treonina, (Tirosina).
Para memorizar las estructuras de los 20 aminoácidos, aquí hay algunos trucos:
La cadena lateral de la glicina es H y la de la alanina es un grupo metilo, CH3.
La cadena lateral de la valina es solo el metilo de la cadena lateral de la alanina, con dos grupos metilo sustituyendo dos Hs. (En efecto es una Dimetilalanina).
La cadena lateral de la leucina es sólo la valina con un grupo –CH2- entre la cadena lateral de la valina y el carbono α (o, la leucina es la alanina con la cadena lateral de la valina unida).
La isoleucina es un isómero de la leucina con uno de los grupos metilo intercambiado con un H en el carbono unido al carbono α.
Muchos aminoácidos tienen la alanina como base.
La fenilalanina tiene un grupo fenilo (anillo bencénico) unido a la alanina.
La tirosina es la fenilalanina hidroxilada.
La serina tiene un grupo hidroxilo en sustitución de un Hidrogeno en el grupo metilo de la alanina.
La cisteína puede ser pensada como la variedad sulfurosa de la serina, p.ej. con un grupo sulfhídrilo en lugar del grupo hidroxilo de la serina.
La treonina, un aminoácido hidroxílico, puede ser visto como una serina metilada.
Los aminoácidos ácidos y sus amidas son algo fáciles de recordad. El aspartato y el glutamato tienen grupos ácido carboxílicos unidos con –CH2- y (-CH2-) respectivamente. Las amidas de estos aminoácidos, llamadas asparagina y glutamina tienen un Nitrógeno unido a la cadena lateral de los grupos carboxílicos en una unión amida.
Todos los aminoácidos básicos tienen 6 carbonos, tomando en cuenta el carbono del grupo carboxilo y el carbono α. La arginina tiene una cadena
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