3. Los factores que afectan la velocidad de las reacciones enzimáticas son los siguientes

DISCUSIÓN 3: ENZIMAS

1. Las enzimas son catalizadores biológicos de naturaleza proteica (a excepción de algunas moléculas de ARN catalíticas llamadas ribozimas), las cuales tienen función biológica gracias a su estructura terciaria y cuaternaria. Las enzimas poseen propiedades que les confieren su importancia dentro del organismo como catalizadores:

a) Especificidad: Es la capacidad de una enzima de discriminar entre un sustrato y una molécula competitiva. Se origina de las múltiples interacciones débiles entre el sustrato y el sitio activo de la enzima.

b) Eficiencia: Las enzimas reducen la energía de activación para la formación del estado de transición y la posterior liberación de un producto. Esto aumenta la eficiencia energética y permite aumentar la velocidad de la reacción, lo cual también permite llevar a cabo un mayor número de reacciones por segundo.

La función de las enzimas en los sistemas biológicos es catalizar cientos de reacciones en las que se degradan moléculas de nutrientes, se conserva y transforma energía química y se producen moléculas a partir de sus precursores. Todos estos procesos regulan e integran todas las actividades metabólicas necesarias para la vida.

2. El pH puede modificar el estado iónico de una enzima debido a que estas tienen un nivel de pH en el cual se presenta la mayor actividad catalítica. Dicha actividad está dada por la estructura proteica y su carga eléctrica, las cuales pueden ser alteradas al aceptar o donar protones, lo cual puede terminar desnaturalizando a la proteína. Los niveles salinos también son capaces de alterar la actividad enzimática, ya que los iones disociados en medio acuoso son esenciales para mantener la carga y estructura de la enzima.

3. Los factores que afectan la velocidad de las reacciones enzimáticas son los siguientes:

a) Temperatura: Con el aumento de la temperatura se ve un aumento de la energía cinética, lo cual se manifiesta en las colisiones a nivel molecular. Esto aumenta la velocidad de las reacciones químicas. Existe un punto en el cual la temperatura desnaturaliza a la parte proteica de una enzima, interrumpiendo las interacciones no covalentes que mantienen la estructura tridimensional de la enzima, neutralizando su actividad biológica.[pic 1]

b) Nivel de pH: Las enzimas trabajan a un pH óptimo en el cual su actividad catalítica es máxima. Un desbalance de este pH ya sea hacia arriba o hacia abajo tiende a reducir significativamente la velocidad con la cual la enzima puede catalizar reacciones químicas.[pic 2]

[pic 3]

c) Concentración enzimática: La concentración de la enzima es directamente proporcional a la velocidad en la cual ocurren reacciones químicas.

[pic 4]

d) Concentración de sustrato: A concentraciones relativamente bajas, la velocidad aumenta casi linealmente con la concentración de sustrato [S]. A medida el sustrato alcanza cantidades altas, encima comienza a saturarse. Hay un punto en el que no importa la cantidad de sustrato agregada, la enzima no podrá trabajar más rápido, por lo que alcanza su capacidad o velocidad máxima. La relación cuantitativa entre la velocidad de reacción y la [S] se puede expresar así:

[pic 5]

4. El pH del ambiente intracelular es diferente al pH óptimo de las enzimas debido a que algunas  enzimas actúan en todo el organismo, en el cual existen regiones con niveles de pH muy distintos entre sí. Las enzimas dependen de una concentración de iones H+ especial para mantener su carga y por lo tanto su estructura tridimensional, lo cual afecta en su actividad catalítica. Por ejemplo, la pepsina es una enzima hidrolítica que se encuentra en el jugo gástrico rico en ácido clorhídrico, por lo cual necesita un pH óptimo semejante al del medio en el que actúa. Este pH modifica su estructura para aumentar su eficiencia.

5. Una holoenzima se conforma por una parte proteica (llamada apoenzima) y una porción no proteica o cofactor. Si la parte no proteica está enlazada fuertemente a la proteína, a esta se le llama grupo prostético.

6. Ejemplificación de enzimas:
a) Funcionales del plasma: Son las enzimas que cumplen una función específica a nivel sanguíneo. Son producidas en el hígado y en menor proporción en el tejido adiposo. Ejemplos: trombina, plasmina, celuloplasmina.

b) No funcionales: No tienen actividad en el plasma. Su actividad por lo general es tisular y son indicadoras de muerte celular, ya se anormal o por daños en los tejidos. Estas se dividen en:
-Orientadoras de órganos: Enzimas propias de un órgano en específico, las cuales sirven para efectuar un diagnóstico más certero. Ejemplos: amilasa pancreática, lipasa, glucosa-6-fosfatasa.
-De secreción: Son secretadas por células excretoras en diferentes estructuras del cuerpo. Ejemplos: deshidrogenasa láctica, ceratin quinasa, fosfatasa ácida.

7. Entre las muestras biológicas para evaluar la actividad enzimática se encuentra la sangre en forma de suero (sin coagulantes), debido a que los coagulantes pueden interferir con la acción enzimática. Otra muestra es la orina, la cual da indicios de patologías de carácter enzimático debido a que por la orina se excretan las enzimas séricas provenientes de la muerte o el daño celular.

8. La actividad de las enzimas en muestras biológicas se mide por la formación de productos, o bien, por la desaparición de sustratos, los cuales indican la acción de una enzima. La formación o desaparición de compuestos se mide por medio de un espectrofotómetro, el cual mide la luz absorbida por una muestra. Al haber compuestos que absorben longitudes de onda distintas se detecta aquel elemento que aumenta o disminuye en cantidad, por lo que aumenta o disminuye la longitud de onda específica absorbida por dicho compuesto.

La actividad enzimática se puede representar por medio de distintas unidades:
-Unidad de actividad enzimática (U): aquella cantidad de enzima capaz de transformar 1µmol de sustrato por minuto.
-Katal (kat): aquella cantidad de enzima capaz de transformar 1mol de sustrato por segundo. Un katal equivale a  U.[pic 6]

No logré averiguar por qué se investiga la actividad catalítica en vez de la concentración.

9. Si se detecta actividad de una enzima no funcional del plasma por su sustrato en una muestra biológica como la orina o el suero, se puede concluir que aquellas estructuras o tejidos que contienen a este tipo de enzimas se encuentran dañados.

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