Aminoacidos

Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las moléculas denominadas Proteínas. Se han descrito más de 300 aminoácidos diferentes en la naturaleza, pero solo 20 se encuentran normalmente como constituyentes de las proteínas de mamíferos. Cada aminoácidos tiene un grupo carboxilo (excepto la prolina, que tiene un grupo amino secundario), un grupo amino primario y una cadena lateral distintiva (grupo R) unido al átomo de carbono α.

En las proteínas, casi todos estos grupos carboxilo y amino están combinados mediante enlace peptidico y no están disponibles para reacción química, salvo para la formación de enlaces de hidrogeno.

Se clasifican a los aminoácidos de acuerdo con las propiedades de sus cadenas laterales:

1. Aminoácidos con cadena laterales no polares:

Cada uno tiene una cadena lateral no polar que no gana ni pierde protones ni participa en enlace de hidrogeno ni iónicos. En las proteínas que se encuentras en disoluciones acuosas las cadenas laterales de los aminoácidos no polares tienden a agruparse en el interior de la proteína. Este fenómeno (efecto hidrófobo) es consecuencia de la hidrofobicidad de los grupos R no polares, los grupos R no polares llenan el interior de la proteína plegada y contribuyen a proporcionarle su forma tridimensional. Pero para las proteínas que están en un ambiente hidrófobo, los grupos R no polares se encuentran en la superficie exterior, interaccionando con el ambiente lipídico.

La prolina difiere de los otros aminoácidos en que su cadena lateral y el N α-amino forman una estructura anular rígida de cinco miembros. Tiene un grupo amino secundario, se suele hacer referencia a este grupo como un acido imino.

2. Aminoácidos con cadenas laterales polares sin carga:

Tienen carga neta cero a pH neutro. La serina, la treonina y la tirosina contienen cada una un grupo hidroxilo polar que participa en la formación del enlace de hidrogeno. Las cadenas laterales de la asparragina y la glutamina contienen un grupo carbonilo y un grupo amida que participan en los enlaces de hidrogeno.

3. Aminoácidos con cadenas laterales acidas:

Los aminoácidos acido aspartico y acido glutamico son donantes de protones. Las cadenas de estos aminoácidos están completamente ionizadas y contienen un grupo carboxilato cargado negativamente. Se denominan aspartato o glutamato para destacar que estos aminoácidos tienen carga negativa a pH fisiológico.

4. Aminoácidos con cadenas laterales polares básicas:

Aceptan protones. Las cadenas laterales de la lisina y la arginina están completamente ionizadas y con carga positiva. La histidina es débilmente basica. Sin embargo cuando la histidina se incorpora a una proteína, su cadena lateral puede tener una carga positiva o bien estar neutra.

Estructura de las proteínas.

En las proteínas, los aminoácidos se unen covalentemente mediante enlaces peptídicos, que son uniones amida entre el grupo α-carboxilo de un aminoácido y el grupo α-amino de otro.

La secuencia de nucleótidos en una región codificante de ADN especifica la secuencia de aminoácidos en el polipéptido. De ahí que si puede ser determinada la primera, es posible deducir a la segunda utilizando una tabla de conversión denominada código genético, con la cual se pueden conocer las equivalencias entre los nucleótidos en el ADN y los aminoácidos en la proteína. Dependiendo de la fuente, la secuencia de aminoácidos puede ser deducida directamente, pero en algunos casos la secuencia primaria de la proteína es el resultado de cortes y/o modificaciones en la secuencia de nucleótidos una vez que el ADN ha sido transcrito a ARN, a estos cambios se les denomina modificaciones postranscripcionales. El transcrito (ARN) que está compuesto por nucleótidos, debe ser traducido a aminoácidos para

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