Aminoacidos

AMINOACIDOS

Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberándose una molécula de agua y formando un enlace amida que se denomina enlace peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, hasta formar un polipéptido.

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Los aminoácidos se pueden clasificar según:

Según su cadena R. Se han definido 5 grupos principales:

Apolares (alifáticos): el grupo R es apolar e hidrófobo. En las proteínas, permanecen en el interior. La glicina es el aminoácido más simple de este grupo.

Aromáticos: son relativamente apolares (hidrófobos). Su cadena R es aromática (grupo fenilo).

Polares: son hidrófilos (solubles en agua).

Básicos: algunos tienen una carga positiva neta y otros (los más reactivos) pueden tener carga positiva o negativa.

Ácidos: hay 2 aminoácidos en este grupo, con carga negativa neta.

Según la ubicación del grupo amino

• Alfa-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 2 de la cadena, es decir el primer carbono a continuación del grupo carboxilo (históricamente este carbono se denomina carbono alfa). La mayoría de las proteínas están compuestas por residuos de alfa-aminoácidos enlazados mediante enlaces amida (enlaces peptídicos).

• Beta-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 3 de la cadena, es decir en el segundo carbono a continuación del grupo carboxilo.

• Gamma-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 4 de la cadena, es decir en el tercer carbono a continuación del grupo carboxilo

PROPIEDADES

Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles en agua; con actividad óptica y con un comportamiento anfótero.

La actividad óptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos, y es debida a la asimetría del carbono , ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminoácidos en Dextrógiros (+) si desvían el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levógiros (-) si lo desvían hacia la izquierda.

El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este último caso adoptan un estado dipolar iónico conocido como zwitterión

Ácido-básicas.

Se refiere al comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, por lo que se denominan sustancias anfóteras.

Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero cuando el pH sea 6,1.

Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.

Químicas.

Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación.

Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.

Las que afectan al grupo R o cadena lateral.

Solubilidad.

No todos los aminoácidos son igualmente solubles en agua debido a la diferente naturaleza de su cadena lateral, por ejemplo si ésta es ionizable el aminoácido

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