Aminoacidos

AMINOÁCIDO

Es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH; ácido). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación que libera agua formando un enlace peptídico. Estos dos "residuos" aminoacídicos forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, para formar un polipéptido. Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos. Por lo tanto, están formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrógeno y a una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los diferentes aminoácidos; existen cientos de radicales por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 20 (actualmente se consideran 22) forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético.

La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o simplemente péptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera los 50 aminoácidos o la masa molecular total supera las 5.000 uma y, especialmente, cuando tienen una estructura tridimensional estable, definida.

ESTRUCTURA Y CARACTERISTICAS DE LOS AMINOACIDOS

La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un carbono central alfa unido a: un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

"R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido. Técnicamente hablando, se los denomina alfa-aminoácidos, debido a que el grupo amino (–NH2) se encuentra a un átomo de distancia del grupo carboxilo (–COOH). Ambos grupos funcionales son susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH de la célula ningún aminoácido se encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOACIDOS

Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las dos formas que se presentan a continuación son las más comunes

 Por su obtención

Aminoácidos esenciales

Son aquellos que el cuerpo humano no puede generar por sí solo. Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en esos organismos es la ingesta directa a través de la dieta. Las rutas para la obtención de estos aminoácidos esenciales suelen ser largas y energéticamente costosas. Cuando un alimento contiene proteínas con todos los aminoácidos esenciales, se dice que son de alta o de buena calidad, aunque en realidad la calidad de cada uno de los aminoácidos contenidos no cambia.

Algunos de los alimentos con todos los aminoácidos esenciales son: la carne, los huevos, los lácteos y algunos vegetales como la espelta, la soja y la quinoa.

No todos los aminoácidos son esenciales para todos los organismos (de hecho sólo ocho lo son), por ejemplo, la alanina (no esencial) en humanos se puede sintetizar a partir del piruvato.

En humanos se han descrito estos aminoácidos esenciales:

* fenilalanina

* isoleucina

* leucina

* lisina

* metionina

* treonina

* triptófano

* valina

* arginina

* histidina

Aminoácidos no esenciales

Son aquellos aminoácidos que los sintetiza el propio cuerpo a partir de otros aminoácidos existentes.

Entre ellos tenemos:

* Alanina

* Acido aspártico

* Glicina

* Serina

* Asparragina

* Acido glutámico

* Arginina

* Cistina

* Tirosina

* Cisteina

* Glutamina

* Prolina

 En base a sus cadenas laterales (grupo R)

Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:

Se han propuesto varios métodos para clasificar los aminoácidos sobre la base de sus grupos R. El más significativo se funda en la polaridad de los grupos R. Existen cuatro clases principales:

1. Grupos R no polares o hidrofóbicos.

2. Polares, pero sin carga.

3. Grupos R con carga positiva y

4. Grupos cargados negativamente (a pH 6-7, que es la zona del pH intracelular).

Los aminoácidos se suelen designar mediante símbolos de tres letras. Recientemente se ha adoptado también un conjunto de símbolos de una letra para facilitar la comparación de las secuencias aminoácidas de las proteína homólogas.

- Aminoácidos con grupos R no polares o hidrofóbicos

Existen 8 aminoácidos que contienen grupos R no polares o hidrofóbicos. Aquí se encuentran la alanina, la leucina, la isoleucina, la valina, la prolina, la fenilalanina, el triptófano y la metionina. Estos aminoácidos son menos solubles en el agua que los aminoácidos con grupos R polares. El menos hidrófobo de esta clase de aminoácidos es la alanina, la cual se halla casi en la línea fronteriza entre los aminoácidos no polares y los que poseen grupos R polares.

- Aminoácidos con grupos R polares sin carga.

Estos aminoácidos son relativamente más solubles en el agua que los aminoácidos anteriores. Sus grupos R contienen grupos funcionales polares, neutros que pueden establecer enlaces de hidrógeno con el agua. La polaridad de la serina, la treonina y la tirosina se debe a sus grupos hidroxilos; la de la aspargina y la glutamina, a sus

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