Aspartatoaminotransferasa

ASAT: La Aspartatoaminotransferasa es una enzima que se encuentra localizada tanto a nivel citoplasmático como mitocondrial, de allí que se diga que es una enzima bilocular , se encuentra ampliamente distribuida en músculo esquelético, riñón , cerebro y principalmente en higado y corazón, donde esta en mayor concentración.Cualquier alteración en estos tejidos, se vera reflejado en un aumento en el torrente circulatorio de esta enzima, el cual será directamente proporcional al daño tisular.

En aquellos pacientes con afecciones hepáticas se observan las mayores elevaciones de AST, sobre todo en aquellos casos de hepatitis con necrosis.

Fundamento.

La reacción es catalizada por la TGO (AST), ésta desplaza la reacción hacia la formación de Oxaloacetato que reacciona con la MDH (Malato Deshidrogenasa), de modo que la velocidad de oxidación del NADH medida a 340 nm, es directamente proporcional a la actividad de TGO en la muestra.

En el medio de reacción hay además LDH (Lactato Deshidrogenasa) suficiente para consumir los cetoácidos de origen endógeno, evitando así su interferencia.

Reacción.

TGO

L-aspartato + 2-oxoglutarato Oxalacetato + L-glutamato

Oxalacetato + NADH + H+ L-malato + NAD+

MDH

ALAT: La alaninaaminotranferasa es una enzima que tiene como única localización el citoplasma, de ahí que se le denomine unilocular. Su mayor actividad la presenta en el tejido hepático y la menor actividad en músculo esquelético, corazón, riñón, páncreas y eritrocitos (en ese orden).

Por lo tanto la destrucción o cambio en la permeabilidad de membrana celular provoca la liberación de ALT a la circulación sanguínea. Su aumento se debe principalmente a alteración hepática (como colestiasis, hepatitis tóxicas o virales).

En hepatitis viral el aumento de ALT precede a la aparición de ictericia, si los valores están aumentados por sobre 6 semanas, nos debe hacer pensar en una hepatitis activa o el comienzo de una hepatitis crónica.

Fundamento.

La reacción catalizada por ALT esta desplazada hacia al formación de piruvato, que reacciona inmediatamente con la LDH (Lactato Deshidrogenasa), de modo que la velocidad de oxidación del NADH, medida a 340 nm, es proporcional a la actividad de ALT en la muestra. El exceso de LDH en el medio es para consumir cetoácidos de origen endógeno, evitando así su interferencia.

Reacción.

TGP

L-alanina + 2-oxoglutarato Piruvato + L-glutamato

Piruvato + NADH + H L-lactato + NAD+

LDH

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