BIOPOLIMETROS

BIOPOLÍMEROS

PROTEÍNAS

Los ácidos encontrados en las proteínas poseen en común la presencia de un grupo NH2 (amino) y un grupo COOH (carboxilo), con la excepción a eso, los aminoácidos que eran la prolina y la hidroxiprolina, que en realidad tenían, en vez de un grupo amino, un grupo NH (imino), por lo tanto son iminoácidos, pero se consideran aminoácidos porque las propiedades químicas de ellos es igual a la de los aminoácidos.

Las proteínas son polímeros de aminoácidos, se unen uno al otro, a través de enlaces peptídico que es un ejemplo de enlace covalente, de esta forma vamos a tener proteínas de distinto tamaño, de distinta naturaleza. Nosotros podemos encontrar que una proteína este formada solo por aminoácidos en su estructura, por lo tanto se va a clasificar como una proteína simple, en tanto nosotros podemos encontrar proteínas en los cuales en una parte de su estructura voy a encontrar algo que no es de naturaleza proteica, a sea parte que no es de naturaleza proteica se le llama normalmente grupo prostético, a estas proteínas se le llaman proteínas conjugadas para diferenciarlas de las primeras. En resumen tenemos dos tipos de proteínas, tenemos proteínas simples, donde encontramos en su estructura proteica aminoácidos y nada mas, y tenemos proteínas conjugadas, en donde aparte de los aminoácidos podemos encontrar otros grupos químicos distintos, conocidos como grupos prostéticos, y esta proteína se le llama proteína conjugada

Nucleoproteínas:

Glicoproteínas:

Lipoproteínas:

Fosfoproteínas:

Hemoproteínas:

Flavoproteínas:

Metaloproteínas:

hidróxido de hierro 3

Nosotros ya sabemos que un aminoácido se caracteriza químicamente porque posee un grupo amino y un grupo carboxilo, ahora eso como minino. Podemos hallar dentro de los aminoácidos, a algunos que tengan mas de un grupo amino, y por lo tanto se van a constituir automáticamente en aminoácidos básicos. Los grupos aminos tienen una carga positiva, ósea, yo puedo encontrar entonces que, no solamente los aminoácidos tienen cada uno estrictamente solo un grupo amino y un grupo carboxilo, sino que puedo encontrar que alguno de ellos tengan en lugar de uno, dos grupos amino, y por lo tanto se van a constituir en aminoácidos básicos. Las proteínas básicas son positivas, también puedo encontrar por defecto, que un aminoácido no tenga solo un grupo ácido, sino que tenga mas de uno, en ese caso si tiene mas de un grupo ácido, yo voy atener que la proteína es una proteína ácida, y esa proteína va a tener una cara distinta, ya que los grupos ácidos tienen una cara negativa.

Las proteínas tienen carga, y el tipo de carga que tenga va a depender del tipo de aminoácido mayoritario que tenga.

Estos grupos aminos y estos grupos carboxilos, que tienen los aminoácidos, yo se que son ionizables, y le confieren carga eléctrica a la proteína, entonces como la proteína tiene carga eléctrica, esta se va a poder desplazar a través de un campo eléctrico. La técnica para que la proteína se desplace a través de un campo eléctrico se llama electroforesis.

Forma tridimensional de la proteína

Cuando la molécula biológica pierde o se le altera su forma, también pierde su función.

En la proteína, esta forma tridimensional depende principalmente de la secuencia de aminoácidos y, si es que corresponde, el numero de cadenas que conforman cada proteína. Existen proteínas que cuando se forman no están constituidas por una sola cadena, por lo tanto la forma tridimensional final va a depender de la secuencia de aminoácidos y del numero de esas cadenas, por ejemplo la hemoglobina, que esta formada por dos cadenas α (alfa) y dos cadenas β (beta), para nosotros es una proteína, la vemos como un todo, pero cuando uno le pone la lupa, es una proteína que esta formada por cuatro monómeros. Esta forma tridimensional que tiene la proteína se conoce técnicamente como configuración nativa, todas las proteínas tienen una configuración nativa.

Configuración nativa: se llama configuración nativa a la forma tridimensional que una molécula proteica presenta en condiciones de pH y temperatura existentes en los organismos vivos.

Las fuerzas responsables de la forma, estructura final o configuración nativa son: enlace peptídico, puente de hidrógeno, interacción hidrofóbica y finalmente, están los enlaces o puentes de bisulfuro, que se conocen como -s-s-.

Existen aminoácidos como la cisteina, que poseen en su estructura un azufre. Cuando la molécula comienza a plegarse, se va a plegar de tal manera que cisteina con cisteina queden en frente, formando un enlace o puente bisulfuro, este es un enlace covalente.

Estructuras de las proteínas

Estructura primaria: esta determinada por el número y la secuencia de los aminoácidos en la cadena. También es importante el orden en que están dispuestos los aminoácidos. Esta estructura determina automáticamente sin gasto de energía las demás estructuras.

Estructura secundaria: una vez que la proteína se forma, esta no se queda así no mas, va a plegarse de una manera definida, en el caso del alba hélice, la estructura secundaria. La principal fuerza responsable de la estructura secundaria alfa hélice es el puente de hidrógeno. También existe una estructura secundaria que es de otra forma, en la cual la cadena se va a plegar en forma de beta plegada.

Estructura terciaria: la alfa hélice, según sea el caso, se vuelve a plegar sobre si misma y forma la estructura terciaria. La principal fuerza responsable de la estructura terciaria son los puentes de hidrógeno.

Estructura cuaternaria: se habla solo de estructura cuaternaria de la proteína cuando yo tengo dos o mas monómeros. La principal fuerza responsable de la estructura cuaternaria son los puentes de hidrógeno.

Forma de la proteína

En cuanto a la forma, nosotros encontramos dos tipos de proteína:

Proteínas globulares: que son mas bien redondas, y es globular cuando tiene una relación ancho-largo menor que 10:1. La mayoría de las proteínas en las células son globulares.

Proteínas

...