BIOPOLIMETROS

BIOPOLÍMEROS

PROTEÍNAS

Los ácidos encontrados en las proteínas poseen en común la presencia de un grupo NH2 (amino) y un grupo COOH (carboxilo), con la excepción a eso, los aminoácidos que eran la prolina y la hidroxiprolina, que en realidad tenían, en vez de un grupo amino, un grupo NH (imino), por lo tanto son iminoácidos, pero se consideran aminoácidos porque las propiedades químicas de ellos es igual a la de los aminoácidos.

Las proteínas son polímeros de aminoácidos, se unen uno al otro, a través de enlaces peptídico que es un ejemplo de enlace covalente, de esta forma vamos a tener proteínas de distinto tamaño, de distinta naturaleza. Nosotros podemos encontrar que una proteína este formada solo por aminoácidos en su estructura, por lo tanto se va a clasificar como una proteína simple, en tanto nosotros podemos encontrar proteínas en los cuales en una parte de su estructura voy a encontrar algo que no es de naturaleza proteica, a sea parte que no es de naturaleza proteica se le llama normalmente grupo prostético, a estas proteínas se le llaman proteínas conjugadas para diferenciarlas de las primeras. En resumen tenemos dos tipos de proteínas, tenemos proteínas simples, donde encontramos en su estructura proteica aminoácidos y nada mas, y tenemos proteínas conjugadas, en donde aparte de los aminoácidos podemos encontrar otros grupos químicos distintos, conocidos como grupos prostéticos, y esta proteína se le llama proteína conjugada

Nucleoproteínas:

Glicoproteínas:

Lipoproteínas:

Fosfoproteínas:

Hemoproteínas:

Flavoproteínas:

Metaloproteínas:

hidróxido de hierro 3

Nosotros ya sabemos que un aminoácido se caracteriza químicamente porque posee un grupo amino y un grupo carboxilo, ahora eso como minino. Podemos hallar dentro de los aminoácidos, a algunos que tengan mas de un grupo amino, y por lo tanto se van a constituir automáticamente en aminoácidos básicos. Los grupos aminos tienen una carga positiva, ósea, yo puedo encontrar entonces que, no solamente los aminoácidos tienen cada uno estrictamente solo un grupo amino y un grupo carboxilo, sino que puedo encontrar que alguno de ellos tengan en lugar de uno, dos grupos amino, y por lo tanto se van a constituir en aminoácidos básicos. Las proteínas básicas son positivas, también puedo encontrar por defecto, que un aminoácido no tenga solo un grupo ácido, sino que tenga mas de uno, en ese caso si tiene mas de un grupo ácido, yo voy atener que la proteína es una proteína ácida, y esa proteína va a tener una cara distinta, ya que los grupos ácidos tienen una cara negativa.

Las proteínas tienen carga, y el tipo de carga que tenga va a depender del tipo de aminoácido mayoritario que tenga.

Estos grupos aminos y estos grupos carboxilos, que tienen los aminoácidos, yo se que son ionizables, y le confieren carga eléctrica a la proteína, entonces como la proteína tiene carga eléctrica, esta se va a poder desplazar a través de un campo eléctrico. La técnica para que la proteína se desplace a través de un campo eléctrico se llama electroforesis.

Forma tridimensional de la proteína

Cuando la molécula biológica pierde o se le altera su forma, también pierde su función.

En la proteína, esta forma tridimensional depende principalmente de la secuencia de aminoácidos y, si es que corresponde, el numero de cadenas que conforman cada proteína. Existen proteínas que cuando se forman no están constituidas por una sola cadena, por lo tanto la forma tridimensional final va a depender de la secuencia de aminoácidos y del numero de esas cadenas, por ejemplo la hemoglobina, que esta formada por dos cadenas α (alfa) y dos cadenas β (beta), para nosotros es una proteína, la vemos como un todo, pero cuando uno le pone la lupa, es una proteína que esta formada por cuatro monómeros. Esta forma tridimensional que tiene la proteína se conoce técnicamente como configuración nativa, todas las proteínas tienen una configuración nativa.

Configuración nativa: se llama configuración nativa a la forma tridimensional que una molécula proteica presenta en condiciones de pH y temperatura existentes en los organismos vivos.

Las fuerzas responsables de la forma, estructura final o configuración nativa son: enlace peptídico, puente de hidrógeno, interacción hidrofóbica y finalmente, están los enlaces o puentes de bisulfuro, que se conocen como -s-s-.

Existen aminoácidos como la cisteina, que poseen en su estructura un azufre. Cuando la molécula comienza a plegarse, se va a plegar de tal manera que cisteina con cisteina queden en frente, formando un enlace o puente bisulfuro, este es un enlace covalente.

Estructuras de las proteínas

Estructura primaria: esta determinada por el número y la secuencia de los aminoácidos en la cadena. También es importante el orden en que están dispuestos los aminoácidos. Esta estructura determina automáticamente sin gasto de energía las demás estructuras.

Estructura secundaria: una vez que la proteína se forma, esta no se queda así no mas, va a plegarse de una manera definida, en el caso del alba hélice, la estructura secundaria. La principal fuerza responsable de la estructura secundaria alfa hélice es el puente de hidrógeno. También existe una estructura secundaria que es de otra forma, en la cual la cadena se va a plegar en forma de beta plegada.

Estructura terciaria: la alfa hélice, según sea el caso, se vuelve a plegar sobre si misma y forma la estructura terciaria. La principal fuerza responsable de la estructura terciaria son los puentes de hidrógeno.

Estructura cuaternaria: se habla solo de estructura cuaternaria de la proteína cuando yo tengo dos o mas monómeros. La principal fuerza responsable de la estructura cuaternaria son los puentes de hidrógeno.

Forma de la proteína

En cuanto a la forma, nosotros encontramos dos tipos de proteína:

Proteínas globulares: que son mas bien redondas, y es globular cuando tiene una relación ancho-largo menor que 10:1. La mayoría de las proteínas en las células son globulares.

Proteínas fibrosas: que son mas bien alargadas, y es fibrosa cuando su relación ancho-largo mayor a 10:1. La queratina en una proteína fibrosa intracelular, el colágeno en la proteína mas abundante en el cuerpo de todos los mamíferos, y es extracelular, esta en la matriz.

ENZIMAS

Las enzimas son sumamente importantes, ya que a través de ellas los genes controlan el metabolismo celular, ósea, toda actividad en el interior de la célula esta regida por los genes, pero el control de los genes es a través de las enzimas. No hay ningún proceso, ninguna proteína, ninguna enzima, ninguna cosa que pueda estar presente en la célula, si no esta en los genes, el núcleo es el comanda el metabolismo celular, y ese comando lo hace a través de las enzimas.

Las enzimas son moléculas proteicas, dotadas de la propiedad de acelerar marcadamente determinadas reacciones químicas, tanto en un sentido de síntesis, como de degradación de moléculas. Las enzimas son las principales responsables de la eficiencia de la maquinaria química intracelular. Ejemplo, cuando comemos alimentos, y las enzimas degradan restos alimentos, la degradación tiene como objetivo obtener de forma sencilla los monómeros, o sea, obtener los polisacáridos, los aminoácidos, y así los componentes mínimos, con ellos después la célula fabrica lo que quiera. En el sentido de síntesis, si uno consume alimentos y obtiene glucosa, este después cuando llega a los tejidos, se transforma en glucógeno.

Las enzimas son producidas bajo el control del ADN, si yo tengo el gen para dar enzima, la puedo tener, sino no, pero también pasa al revés, que las enzimas son efectores de la información genética contenida en el ADN, o sea, yo no puedo tener enzimas sino tengo el gen en el ADN, pero resulta que la enzima es la efectora de la información genética contenida en el ADN.

Todas las enzimas son proteínas, excepto unos tipos de ARN que tienen alta actividad enzimática.

Acción enzimática

Es como la enzima actúa sobre un sustrato y todos los pormenores de esa interacción.

Aquel elemento sobre el cual actúa la enzima se conoce como sustrato y la parte física por la cual interactúa la enzima se conoce como sitio o centro activo. Para que la enzima pueda realizar su función de existir una estero complementariedad, una complementación de formas en el espacio, si no se verifica esa estero complementariedad, entonces la enzima no puede actuar sobre el sustrato, es la única forma en que la enzima, por así decirlo, sepa que es el sustrato correcto y no otro, cada llave abre la cerradura correcta, no otra, aunque en este caso tenemos que hacer una diferencia porque hay enzimas que tienen diversidad en cuanto a la especificidad, no todas las enzimas son igualmente especificas, hay unas que son muy,

Hablamos de los isómeros, dentro de la categoría de enzimas hay unas que son tan especificas que no actúan sobre el isómero, ni siquiera sobre el isómero del sustrato, la isomeria en un fenómeno común y corriente en la naturaleza, todo existe con las dos formas, nosotros estamos acostumbrados a hablar de glucosa, pero resulta que en la naturaleza existen de las dos formas, en la naturaleza hay L-glucosa y D-glucosa, todas están presentes en forma de isomeros, la L y la D, entonces

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