Glucoisis

Resumen:

Los prótidos o proteínas son biopolímeros, están formadas por un gran número de unidades estructurales simples repetitivas (monómeros). Debido a su gran tamaño, cuando estas moléculas se dispersan en un disolvente adecuado, forman siempre dispersiones coloidales, con características que las diferencian de las disoluciones de moléculas más pequeñas.

Por hidrólisis, las moléculas de proteína se dividen en numerosos compuestos relativamente simples, de masa molecular pequeña, que son las unidades fundamentales constituyentes de la macromolécula. Estas unidades son los aminoácidos, de los cuales existen veinte especies diferentes y que se unen entre sí mediante enlaces peptídicos. Cientos y miles de estos aminoácidos pueden participar en la formación de la gran molécula polimérica de una proteína.

Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y casi todas poseen también azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el contenido de nitrógeno representa, por término medio, 16 % de la masa total de la molécula; es decir, cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de n. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína existente en una muestra a partir de la medición de n de la misma.

La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células según las directrices de la información suministrada por los genes.

Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre el grupo carboxilo (-cooh) y el grupo amino (-nh2) de residuos de aminoácido adyacentes. La secuencia de aminoácidos en una proteína está codificada en su gen (una porción de adn) mediante el código genético. Aunque este código genético especifica los 20 aminoácidos

Objetivos:

1) -conocer las propiedades de la proteina

2) -identificar proteinas en muestras mediante reacciones de coloracion

Marco teórico:

Proteínas:

Definición:

Las proteínas son compuestos químicos muy complejos que se encuentran en todas las células vivas: en la sangre, en la leche, en los huevos y en toda clase de semillas y pólenes. Hay ciertos elementos químicos que todas ellas poseen, pero los diversos tipos de proteínas los contienen en diferentes cantidades. En todas se encuentran un alto porcentaje de nitrógeno, así como de oxígeno, hidrógeno y carbono. En la mayor parte de ellas existe azufre, y en algunas fósforo y hierro.

Importancia:

Debe aportarse en la alimentación diaria al menos 0,8 gramos de proteínas por kg al día.

Una capacidad inmune adecuada requiere de una alimentación mixta, es decir mezclar proteínas en cada comida. Esto es necesario para constituir una adecuada estructura de ladrillos de las proteínas, conocidos como aminoácidos.

Diariamente se recambia el 1 a 2% de nuestras proteínas, razón por la que debemos ingerir dicha cantidad.

Existen aminoácidos indispensables para la salud dado que el organismo es incapaz de sintetizarlos si no se ingieren.

Estos ladrillos (aminoácidos) se conocen como esenciales y constituyen los factores limitantes para alcanzar la óptima nutrición proteica.

Los cereales son deficitarios en dos: la treonina y lisina (trigo) o triptofano y lisina (el maíz).

Los lácteos de vaca son deficitarios en metionina, cisteína y hoy semi deficitarios en triptófano.

El pescado, pollo, vacuno, tubérculos (papas) y leguminosas (porotos lentejas,etc) son deficitarias en cisteína y metionina.

El huevo es deficitario en metionina para el adulto.

La mal nutrición provoca:

Reducción de la competencia inmune, vale decir la respuesta específica de anticuerpos y de glóbulos blancos disminuye.

La respuesta inflamatoria de fase aguda se reduce considerablemente.

La restricción proteica reduce la síntesis del antioxidante y protector más importante de nuestras células, el glutatión. Su deficiencia es secundaria a una pobre ingesta de sus precursores aminoaciditos, el glutamato, la glicina y la cisteína.

Su déficit reduce la capacidad de limpiar los productos de desechos que los microorganismos nos dejan, los conocidos radicales libres. Estos actúan prolongando el daño a las células propias y de paso aumentan el riesgo de un cáncer, promovido por una infección de un virus, por ejemplo la hepatitis b o por la ingestión de productos químicos inductores o promotores de cáncer, por ejemplo pesticidas, toxinas de hongos, etc.

La falta de proteína produce vulnerabilidad a las infecciones en nuestro organismo lo que se manifiesta en el pulmón y en el intestino delgado.

En ambos, la secreción continua de mucosidades permite un verdadero barrido de las sustancias dañinas, entre ellos sustancias potencialmente cancerígenas y también de microorganismos infecciosos que pudieron entrar.

Esta sustancia viscosa constituida por azúcares y proteínas (glucoproteínas) es de secreción constante y requiere del aporte de proteínas adecuado, si este aporte falla en cantidad o calidad (falta de ciertos aminoácidos conocidos como cisteína o treonina) el mucus será pobre o de mala calidad reduciendo nuestra capacidad de defensa

Estructura y clasificación:

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.

Estructura primaria

La estructura primaria es la secuencia de aa. De la proteína. Nos indica qué aas. Componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aas. Se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

Estructura secundaria

La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio.los aas., a medida que van siendo enlazados durante la síntesis

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