La Miocina

Miosina

Moléculas de miosina sufriendo un cambio conformacional en tiempo real. La imagen ha sido realizada mediante una técnica híbrida de AFM con microscopía de fluorescencia de reflexión total

La miosina es una proteína fibrosa, cuyos filamentos tienen una longitud de 1,5 µm y un diámetro de 15 nm, y está implicada en la contracción muscular, por interacción con la actina.

La miosina es la proteína más abundante del músculo esquelético. Representa entre el 60% y 70% de las proteínas totales y es el mayor constituyente de los filamentos gruesos.

Tropomiosina

es una proteína fibrosa que, en forma de dímeros alargados, se sitúa sobre el surco de la hélice de actina F o cerca de éste. Unidas a la tropomiosina existen tres proteínas denominadas troponinas I, C y T; el conjunto de estas cuatro proteínas inhibe la unión de las cabezas de miosina a la actina a menos que haya catión calcio a concentraciones en torno a 10-7 M. Puesto que en reposo,las fibras musculares poseen una concentración dos órdenes de magnitud menor, esta concentración umbral sólo es alcanzada cuando un potencial excitador estimula la fibra muscular provocando la liberación de calcio retenido en el retículo sarcoplásmico.1 Su estructura, enrollada y formada por dos polipéptidos, se basa en la periodicidad de una serie de siete aminoácidos.

Anticuerpo

Molécula de inmunoglobulina con su típica forma de Y. En azul se observan las cadenas pesadas con cuatro dominios Ig, mientras que en verde se muestran las cadenas ligeras. Entre el tallo (Fracción constante, Fc) y las ramas (Fab) existe una parte más delgada conocida como "región bisagra" (hinge).

Los anticuerpos (también conocidos como inmunoglobulinas, abreviado Ig) son glicoproteínas del tipo gamma globulina. Pueden encontrarse de forma soluble en la sangre u otros fluidos corporales de los vertebrados, disponiendo de una forma idéntica que actúa como receptor de los linfocitos B y son empleados por el sistema inmunitario para identificar y neutralizar elementos extraños tales como bacterias, virus o parásitos.1

El anticuerpo típico está constituido por unidades estructurales básicas, cada una de ellas con dos grandes cadenas pesadas y dos cadenas ligeras de menor tamaño, que forman, por ejemplo, monómeros con una unidad, dímeros con dos unidades o pentámeros con cinco unidades. Los anticuerpos son sintetizados por un tipo de leucocito denominado linfocito B. Existen distintas modalidades de anticuerpo, isotipos, basadas en la forma de cadena pesada que posean. Se conocen cinco clases diferentes de isotipos en mamíferos que desempeñan funciones diferentes, contribuyendo a dirigir la respuesta inmune adecuada para cada distinto tipo de cuerpo extraño que encuentran

Fibrinógeno

Es una proteína soluble del plasma sanguíneo precursor de la fibrina, su longitud es de 46 nm, su peso 340 kDa.

Es responsable de la formación

...