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La sacarasa


Enviado por   •  29 de Septiembre de 2013  •  Informes  •  467 Palabras (2 Páginas)  •  373 Visitas

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Sacarasa

Sacarasa-isomaltasa (alfa-glucosidasa)

HUGO 10856

Símbolo SI

Datos genéticos

Locus Cr. 3 q25.2-26.2

Bases de datos

Número EC 3.2.1.10

Entrez 6476

OMIM 609845

RefSeq NM_001041

UniProt P14410

La sacarasa conocida también como invertasa, es una enzima que convierte la sacarosa (azúcar común) en glucosa y fructosa. Está presente en el intestino delgado, en el borde del cepillo de las vellosidades intestinales.

La ausencia de sacarasa provoca una enfermedad denominada intolerancia a la sacarosa, de difícil diagnóstico, muchas veces se confunde con la intolerancia a la lactosa.

Pertenece a la familia de las disacaridasas, que son las enzimas que se encargan de romper los disacáridos en los monosacáridos que los forman.La papaína es una enzima proteolítica que se extrae de látex de papaya (Carica papaya). Posee la capacidad de digerir las proteínas de los alimentos de manera similar a la que actúa la pepsina. Se usa principalmente como ablandador de carnes y también en la clarificación de cervezas y otras bebidas. También es de gran utilidad para suavizar las lanas, así como en el curtido de las pieles, en la fabricación de caucho y en la preparación de productos medicinales, remedios caseros, etc. En este proyecto nos hemos propuesto como objetivo obtener papaína a partir de cultivos regionales de papaya utilizando estrategias bioseparativas que se basan en la formación de complejos insolubles entre PAA100.000 y la papaína. El látex fresco fue obtenido por incisiones longitudinales realizadas en el fruto de papaya de la región. Los complejos papaína/ PAA100.000 mostraron que éstos son insolubles a pHs menores a 4,0 y que la relación molar de precipitación fue de 39 moles de papaína por mol de PAA100.000. Los resultados obtenidos al determinar la actividad enzimática de papaína del látex se demostraron que en la fracción precipitada y redisuelta presenta una mayor actividad que la hallada en el control. Esto se debe a que la actividad de la enzima se incrementa notablemente en presencia del PAA 100.000. Dicho efecto ha sido evidenciado en experimentos previos donde se evaluaron la estabilidad del sitio catalítico en presencia de concentraciones crecientes de PAA100.000. Este método aplicado al látex fresco extraído de una planta de papaya (Carica papaya). Los resultados obtenidos demostraron un factor de purificación relativamente bajo (2,26) lo que indica que esta metodología no resuelve eficientemente la separación de la papaína de las demás proteínas

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