Xenodoquion

1. Definir aminoácidos y proteínas. Formular la estructura general de un aminoácido y su comportamiento ácido-básico en solución acuosa a pH neutro, ácido y básico. Mencione algunas propiedades químicas (ej. peso molecular) y funciones de las proteínas.

a) Aminoácidos y Proteínas.

Los aminoácidos son un grupo de amino, uno carboxilo un átomo de hidrogeno y grupo distintivo <R>, donde ellos pueden aceptar o donar protones. Son básicos para las proteínas.

Las proteínas son macromoléculas constituidas por aminoácidos.

b) estructura general de un aminoácido y su comportamiento ácido-básico en solución acuosa a pH neutro, ácido y básico.

Aminoácido en pH neutro:

El grupo amino esta protonizado  y el grupo carboxilo lo esta disociado .

Aminoácido en pH ácido:

El grupo carboxilo no esta ionizado COOH y el grupo amino esta ionizado 

Aminoácido pH básico:

El grupo carboxilo esta ionizado  y el grupo amino no esta ionizado 

c) Mencione algunas propiedades químicas (ej. peso molecular)

Molaridad: expresa la cantidad de moles de soluto que hay por cada 100 ml de disolución.

Normalidad: expresa la cantidad de equivalente gramos de soluto por cada litro de disolución.

Molalidad: expresa la cantidad de moles de soluto que se encuentran por cada kilogramo de disolvente.

d) Funciones de las proteínas.

Catálisis enzimáticas: donde las reacciones químicas están denominadas por enzimas.

Transporte y almacenamiento: las moléculas son transportadas por las proteínas (ejemplo la hemoglobina).

Movimiento coordinado: ya que las proteínas es el componente principal de los músculos, depende de dos clases de filamentos el de los cromosomas en la mitosis y la propulsión de esperma.

Soporte mecánico: debido al colágeno una proteína alargada que aplica fuerza de tensión en la piel.

Protección Inmune: los anticuerpos protege de sustancias extrañas.

Generación y Transmisión de los impulsos nerviosos: a través de estímulos específicos de celular nerviosas.

Control del crecimiento y la diferenciación: donde se controla la información genética de su crecimiento y desarrollo de la célula.

2. Razone porqué los aminoácidos son zwitteriones (iones híbridos). Escriba la estructura de la alanina e identifíque los grupos amino, carboxilo y grupo R.

Son switteriones debido a que todos los aminoácidos en solución acuosa se encuentran en forma completamente ionizada, como ión dipolar. En donde, el grupo carboxilo se encuentra disociado (-COO-) y el grupo amino protonado (-N+H3), pero la carga de la molécula es neutra. Un zwitterion puede actuar como un ácido o como una base cediendo o aceptando protones.

3.-Investigar qué son péptidos,oligopéptidos y polipéptidos. A continuación se muestra cómo se forma el enlace peptídico:

Aminoácido 1 Aminoácido 2

Enlace peptídico

Formar el enlace peptídico entre los siguientes aminoácidos alanina y lisina.

a) Péptidos: Consiste en dos o más moléculas formadas por la unión de varios aminoácidos mediante enlaces peptídicos.

b) Polipeptidos: nombre utilizado para designar un péptido de tamaño suficientemente grande; como orientación, se puede hablar de más de 10 aminoácidos.

c) Oligopeptidos: son una fuente nitrogenada intermedia entre las proteínas enteras y los aminoácidos. Los oligopéptidos, como su nombre indica, son pequeños péptidos, es decir, pequeñas cadenas de aminoácidos unidos entre sí por medio de enlaces peptídicos.

4. Observe el esquema de la estructura primaria de una proteína:

a. ¿Qué aminoácido comienza y cuál termina la cadena? (consulte un libro para identificar las abreviaturas de los aminoácidos!)

Gly= Glicina y Asn= Aspargina

b. ¿Qué fuerzas químicas (enlaces, fuerzas de atracción, etc) estabilizan esta estructura? Consulte un texto o internet y muestre la estructura primaria de la insulina humana!

Las cadenas polipeptidas y los puentes de disulfuro( --SS—SS--), sea este inter o intracadena.

Puentes de hidrogeno

Enlaces Iónicos

Fuerzas de Van der Walls

5. A continuación se muestran los dos tipos más conocidos de estructura secundaria de las proteínas:

a. Modelo de la alfa-hélice

b. Modelo de lámina beta plegada

¿Qué proteínas del organismo humano presentan esta configuración? Mencione ejemplos!

Entre Las proteinas del organismo que pueden presentar esta cnfigoracion se encuentran:

-proteínas fibrosas

-betaqueratina

- hemoglobina

-hemoglobina

¿ Qué clase de enlaces o interacciones químicas mantienen estable estas estructuras?

Mantienen la estabilidad de la molecula los siguientes enlaces:

-puentes de hidrogeno

-enlaces iónicos

-interacciones hidrofobitas

-Puentes disulfuro

-fuerzas de van der walls

¿Qué le sucede a las α-hélices si son sometidas a temperaturas elevadas?

Al someterse a las α-hélices a unas temperaturas muy elevadas, estas se desnaturalizan o distorsionan, ya que se rompen las ineracciones o enlaces que estabilizan esta configuración.

6. En el dibujo siguiente se aprecia la estructura terciaria de una

proteína. Identificar los enlaces e interacciones químicas que mantienen la estabilidad de la molécula. Señale las fuerzas covalentes y no covalentes!

Identificar los enlaces e interacciones químicas que mantienen la estabilidad de la molécula. Señale las fuerzas covalentes y no covalentes!

Las Interacciones quimicas que mantienen la estabilidad de la molecula son:

-puentes de hidrogeno  enlace covalente

-enlaces disulfuro  enlace covalente

-interacciones hidrofobicas  enlace covalentes

-enlaces ionicos

-fuerzas de van der walls  no covalentes

1.- Dado el siguiente modelo de estructura de la mioglobina, realice una descripción de su estructura química.

.

Para realizar la descripción, tome como base los siguientes aspectos:

¿Cuál es la globina?

Es toda la estructura, en si la proteína como tal un todo.

¿Dónde se ubica el hem?

El grupo prostetico Hem se encuentra dentro de una cavidad hidrofobica de la proteína. Esta unidad no polipeptica se encuentra unida de manera no covalente a la mioglobina

¿Cuál es la función del hem?

Su funcion principal es la de almacenar y transportar rl oxígeno molecular de los pulmones hacia los tejidos y dioxido de carbono desde los tejidos perifericos hacia los pulmones. El oxigeno esta directamente unido al átomo ferroso del hierro del grupo himo.

¿Describa la estructura secundaria y terciaria de la mioglobina?

La estructura terciaria de la hemoglobina, es la de una proteina tipica globular , que consiste en que la cadena polipeptidica se pliega formando una estructura tridimensional funcionalmente activa.

Su estructura secundaria es inusual, ya que contiene una alta proporcion (15%) de la estructura secundaria α-hélicoidal. Un polipeptido de la miglobina esta comprendido por 8 α-hélices separadas, designadas de la Aa a la H, que estan conectadas por regiones cortas no helicoidales. Los grupos R de los aminoácidos empaquetados en el interior de la molecula son predominantemente de carácter hidrofobito mientras que los expuestos en la superficie de la molecula son generalmente hidrofilitos, haciendo así la molecula relativamente soluble en el agua.

¿Qué significado tiene las letras A, B etc?

Las porciones especificas de los polipéptidos se designan con una o dos letras. Los segmentos correspondientes a las letras A, B, c, D, E, F, G y H tienen estructuras secundarias α-hélicoidales, las secciones restantes son grupos terminales, codos o segmentos no helicoidales.

¿Qué significa HisF8 e HisE7?

F8: Histidina Proximal

E7: Histidina Distal

¿Qué función realiza la mioglobina?

La funcion de la miglobina es servir como reservotrio y acarreador de oxigeno, intercambiando la velocidad de transporte del mismo en la celula .

2.- . La estructura cuaternaria de las proteínas se refiere a la conformación espacial que adoptan dos o más cadenas polipeptídicas. No todas las proteínas presentan esta estructura, que es característica de las llamadas proteínas globulares.

Observe la estructura cuaternaria de la hemoglobina,

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