Glutamina

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Revista de Endocrinología y Nutrición

Vol. 17, No. 4 • Octubre-Diciembre 2009

pp 161-169

Artículo de revisión

Glutamina en nutrición clínica

Gustavo Canul-Medina,* Ofelia Coop-Gamas,* Uzy Guevara-Guarfias,** Marcia Tatiana Montaño-Candia,*** Limberth Machado-Villarroel,**** Mabel Montaño-Candia,***** Alberto Zúñiga-Rivera*****

Resumen

La suplementación de glutamina (Gln) ha sido efectiva para reducir la morbi-mortalidad de los pacientes catabólicos y proteger contra fenóme- nos de lesión del estrés oxidativo. La Gln es un aminoácido semiesencial involucrado en la producción de urea en hígado, formación de amoniaco en el riñón, de glucogénesis y fuente de energía para algunas células. Se ha considerado que en situaciones de estrés su concentración disminuye; entonces es necesaria la suplementación para disminuir complicaciones. Se reconoce también que es precursor de glutatión, considerado un po- tente antioxidante, y del neurotransmisor glutamato. La suplementación se recomienda en pacientes con enfermedad grave en la Unidad de Cuidados Intensivos (UCI), pacientes hematológicos, oncológicos, que- mados y postquirúrgicos, entre otros. La siguiente revisión tiene como propósito conocer los usos más importantes de la glutamina en nutrición clínica, mediante la revisión de artículos sobre este aminoácido en el área hospitalaria y establecer los beneficios hacia los pacientes críticos.

Palabras clave: Glutamina, nutrición enteral, nutrición parenteral, glutatión.

Abstract

The supplementation of glutamine (Gln) has been effective to reduce the morbi-mortality of the catabolic patient and to protect against phenomena of oxidative stress. Gln is an essential amino acid involved in the synthesis of urea in liver, ammonia in the kidney, as well as glycogenesis and serves as a source of energy for some cells. Under stressful conditions its concen- tration falls and it needs to be supplemented in order to avoid systemic complications. It is a precursor of glutathione and of the neurotransmitter glutamate and is also considered a powerful antioxidant. Its supplementa- tion is recommended in patients with serious illnesses, particularly those in Intensive Care suffering from hemato-oncological conditions and extensive burns, among others. The purpose of this revision is to summarize the most important applications of glutamine in clinical nutrition

Key words: Glutamine, enteral nutrition, parenteral nutrition, glutathi- one.

La Gln, clasificada anteriormente como no esencial debido a que es sintetizada «de novo» en muchos tejidos, hoy se con- sidera como semiesencial particularmente en condiciones en las que las necesidades sobrepasan su tasa de síntesis y utilización. Existe evidencia fisiológica y bioquímica que citan

adecuadas y corregir su deficiencia para prevenir posibles complicaciones.

Estructura química

a la Gln como fuente de energwía pwara lwa fun.cmión inetesdtinialgy rapLahGlinces.uon armgino.ámcidoxpolar sin carga. Al igual que el

de los linfocitos. Además, por su metabolismo y característi-

cas, es considerado el aminoácido más versátil de la fisiología humana, y de ahí su importancia como nutrimento.1

En situaciones de estrés metabólico, su demanda au- menta por lo que es necesario suplementar en cantidades

resto de los aminoácidos, está formada por un grupo car-

boxilo, un grupo amino libre, un átomo de hidrógeno y una cadena lateral. En la cadena lateral se encuentra un grupo amino, por lo que la Gln posee dos átomos de nitrógeno en total (Figura 1).

* Licenciados en Nutrición, Departamento de Nutriología Clínica del INCMNSZ (Universidad Anáhuac Mayab).

** Licenciado en Nutrición, Departamento de Nutriología Clínica del INCMNSZ (Universidad Latinoamericana).

*** Estudiante de Licenciatura en Nutrición (Universidad Mayor de San Simón).

**** Universidad Autónoma de Ciudad Juárez.

***** Departamento de Nutriología Clínica del INCMNSZ.

Fecha de recepción: 01-Febrero-2010

Fecha de aceptación: 10-Marzo-2010

Digestión y absorción

La Gln es considerada la principal fuente de energía de las células epiteliales, en especial los enterocitos del ye- yuno, y de los linfocitos,2 En condiciones de catabolismo, radioterapias, quimioterapias, inflamación, trauma y sepsis las demandas de este aminoácido aumentan, por lo que su suplementación es de importancia para mantener la integridad y funcionalidad del intestino.3

La circulación esplácnica es la fuente primaria de absor- ción de Gln.4,5 En sujetos sanos, aproximadamente entre el

60 y 90% del consumo de Gln es absorbido. Si se administra vía enteral, cerca 10% se convierte a glucosa y, 7% por vía parenteral debido a que la conversión de glucosa se da en el lecho esplácnico.6 Estudios in vivo demuestran que su absorción es preferentemente en yeyuno, por tanto en pacientes con resección intestinal se puede ver disminuido hasta en un 20% la utilización de Gln.5,7,8

La Gln es considerada el aminoácido libre más abundan- te en el cuerpo (en plasma y músculo), y el segundo más abundante en las proteínas. Su producción es de 60-80 g/ día, en donde más de la mitad es sintetizado en músculo y el resto en pulmón, cerebro y tejido adiposo.9

Metabolismo

Debido a la estructura química de la Gln, este aminoácido posee características únicas y diferentes del resto de los aminoácidos.

En el metabolismo de la Gln, la glutaminasa es la en- zima encargada de liberar el amino del grupo amida y producir el aminoácido glutamato. De tal enzima existen dos isoformas según el órgano donde se localice.10,11 Las glutaminasas hepáticas se incrementan durante la inani- ción, diabetes y en dietas altas en proteínas. Su función es participar en la síntesis de urea y la gluconeogénesis, y es regulado por cambios en la velocidad de transcripción del gen que codifica para esta isoforma. La glutaminasa renal, presente en riñón, cerebro, linfocitos e intestino, está involucrada en la eliminación de amoniaco y aumenta sólo en respuesta a acidosis metabólica.12

El glutamato también puede ser desaminado y formar a-cetoglutarato y entrar al ciclo del ácido tricarboxílico (ATC). El grupo amino libre producto de esta reacción se puede utilizar para sintetizar otras moléculas, como por ejemplo el aspartato y alanina.13

Todas las reacciones anteriores son reversibles, y se puede sintetizar glutamato a partir de a-cetoglutarato, y glutamina a partir de glutamato (Figura 2). Como se ve en la figura 2, la glutamina sintetasa es la encargada de sintetizar glutamina a partir de glutamato. La glutamato deshidroge- nasa es una enzima inusual porque interviene tanto en la biosíntesis como en la degradación de glutamato.

De manera directa, la Gln interviene en la síntesis de la purina y pirimida que forman la estructura del ADN y ARN. Los aminoácidos prolina y arginina pueden sintetizarse a partir del glutamato. La prolina participa en la estructura del colágeno y estimula el ADN de los hepatocitos para la síntesis de proteínas. Por su parte la arginina es precursora del óxido nítrico, cuya función es estimular a la glándula hipófisis, participar en la neurotransmisión, modular el sistema inmune y actuar como vasodilator e intermediario en la eliminación de amonio y nitrógeno en el ciclo de la urea.14

El glutamato puede ceder su grupo amino al piruvato y formar el aminoácido alanina que participa en el ciclo glucosa-alanina que provee glucosa a diversos órganos. También, la Gln ayuda a la síntesis de glutatión, principal

antioxidante intracelular en eucariotes.15,16

www.medigraphEnircesu.moenr, sge p.umede cxonsiderar a la Gln como fuente energética para músculo, riñón, enterocitos y linfocitos;17,18

Figura 1. Estructura química

de la glutamina.

formación de alanina para la gluconeogénesis, prolina,

Figura 2. Metabolismo de la glutamina.

arginina, glutatión y como transportador de nitrógeno en el riñón.13

Glutamina, precursor del glutatión y estrés oxidativo

El estrés oxidativo es reconocido cada vez más como central en la fisiolopatología de la enfermedad crítica, especial- mente en el desarrollo de falla orgánica.19

Durante el metabolismo del oxígeno se generan conti- nuamente pequeñas cantidades de especies reactivas de oxígeno (ERO).20 Las ERO son normalmente producidas durante algunos procesos fisiológicos, como la respiración celular, y en los mecanismos de defensa inflamatorios.21

Las especies reactivas de nitrógeno-oxígeno (ERNO) se producen de forma similar, pero siempre tras la for- mación de óxido nítrico, molécula

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