Bases del ADN

Introducción

Se sabe bien que el ADN da origen a la vida, pero esa es una idea incompleta; en realidad este tiene que pasar por el dogma central de la biología molecular (replicación, transcripción y traducción), para así crear un producto génico: ARN o proteína. Es importante entonces, conocer la estructura de una proteína, los pasos para su síntesis y las malformaciones que estas pueden llegar a tener, para posteriormente ocasionar ciertas patologías.

Una proteína está formada por moléculas denominadas aminoácidos, y es la secuencia de estos, la que determina cómo y qué función ejercerá dicha proteína. La estructura de un polipéptido se divide de la siguiente manera:

1. Estructura primaria: esta viene determinada por la simple secuencia de aminoácidos, cuántos, cuáles y de qué forma están organizados.

2. Estructura secundaria: la secuencia se va plegando por la formación de puentes de hidrógeno y es capaz de ir adquiriendo ciertas formas.

• Hélices alfa (a): en esta conformación, la cadena adopta una forma de espiral y se pueden establecer hasta dos puentes de hidrógeno.

• Hojas beta (b): aquí, la cadena se estira al máximo y adopta una forma de flecha denominada β, cuando se juntan entre sí, forman las hojas beta

• Giros beta: las secuencias tipo α o β se conectan entre sí gracias a los giros β, los cuales insertan giros de 180° en las cadenas polipeptídicas.

• Láminas β/plegadas: en estas regiones de la proteína, se forma una estructura en zigzag, estabilizada por puentes de hidrógeno (igual que las anteriores).

3. Estructura terciaria: pasa a ser llamada estructura terciaria, cuando adopta una forma tridimensional y puede ser considerada su forma funcional. Esta es estabilizada por dos tipos de uniones: covalentes (puentes disulfuro o uniones amida) y no covalentes (puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, interacciones dipolo-dipolo).

• Tipo fibrosa: en este, las estructuras secundarias pueden mantener su orden sin necesidad de tantas modificaciones (colágeno, queratina).

• Tipo globular: su forma es casi redonda y las estructuras secundarias están distribuidas de forma aleatoria.

4. Estructura cuaternaria: esta disposición solo se da cuando hay más de una cadena polipeptídica y asociadas constituyen un multímero, donde se asocian entre sí, pero tienen funciones diferentes.

Un aminoácido es activado por la enzima Amnoacil ARNt sintetasa y así, se pueda acoplar a su ARNt correspondiente. Cada aminoacil-ARNt con su aminoácido llegan al sitio A de la subunidad menor de un ribosoma, luego pasan al sitio P, en donde la subunidad mayor se une y cataliza la formación de los enlaces peptídicos con la ayuda de la peptidil transferasa y finalmente pasa por el sitio E, mientras más aminoácidos están siendo agregados mediante el mismo mecanismo, hasta que se completa la lectura del ARN.

Las proteínas tienen un límite de vida, pero muchas veces el mecanismo por el cual se degradan falla y los problemas acontecen. Tal es el caso de la encefalitis espongiforme (vista en ovejas, conocida como la “enfermedad de las vacas locas” o Creutzfeldt-Jacob en humanos). Es causada por la presencia de priones, que son agregados de proteínas mal plegadas en disposición de filamentos cruzados β, el problema de estos priones, es que tienen la capacidad de contagiar a otras proteínas y también dañarlas.

La forma normal de esta proteína es denominada PrPC (proteína prión celular) y la dañada se designa como PrPSc (Proteían prión scrapie, por el movimiento en forma de temblor que causa en las ovejas dañadas).

Algunas manifestaciones asociadas son:

• Astenia

• Anorexia

• Pérdida de peso

• Trastornos del sueño

• Deterioro cognitivo

• Pérdida

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