Grupo prostético Función Distribución

Defina los siguientes términos y de ejemplos:

Grupo prostético Función Distribución

Biotina

Carboxilación

Bacterias, Archaea y eucariotas

Metilcobalamina

Metilación e isomerización

Bacterias, Archaea y eucariotas

Pirofosfato de tiamina

Descarboxilación

Bacterias, Archaea y eucariotas

Hemo

Reacciones redox

Bacterias, Archaea y eucariotas

Grupo prostético: Es el componente no aminoacídico que forma parte de la estructura de las heteroproteínas o proteínas conjugadas (moléculas que presentan una parte proteica y parte no proteica menor ), estando unido covalentemente a la apoproteína.

Energía de Activación: es la energía que necesita un sistema antes de poder iniciar un determinado proceso. La energía de activación suele utilizarse para denominar la energía mínima necesaria para que se produzca una reacción química dada. Para que ocurra una reacción entre dos moléculas, éstas deben colisionar en la orientación correcta y poseer una cantidad de energía mínima.

Apoenzima: es la parte proteica de una holoenzima, es decir, una enzima que no puede llevar a cabo su acción catalítica desprovista de los cofactores necesarios, ya sean iones metálicos (Fe, Cu, Mg, etc.) u orgánicos, que a su vez puede ser unacoenzima o un grupo prostético, dependiendo de la fuerza de sus enlaces con la apoenzima. La apoenzima, es por tanto, catalíticamente inactiva, hasta que se le une el cofactor adecuado.

SITIO ACTIVO: es la zona de la enzima en la que se realiza el sustrato para ser catalizado.

La reacción específica que una enzima controla depende de un área de su estructura terciaria. Dicha área se llama el sitio activo y en ella ocurren las actividades con otras moléculas. Debido a esto, el sitio activo puede sostener solamente ciertas moléculas. Las moléculas del sustrato se unen al sitio activo, donde tiene lugar la catálisis.

ZIMÓGENO: Un zimógeno o proenzima es un precursor enzimático inactivo, es decir, no cataliza ninguna reacción como hacen las enzimas. Para activarse, necesita de un cambio bioquímico en su estructura que le lleve a conformar un centro activo donde pueda realizar la catálisis.

Angiotensinógeno.

Tripsinógeno.

Quimotripsinógeno.

Pepsinógeno.

La mayor parte de las proteínas del sistema de coagulación.

Algunas de las proteínas del sistema del complemento.

Procaspasas.

Proelastasa.

Prolipasa.

Procarboxipolipeptidasas.

ISOENZIMA: Las isoenzimas o isozimas son enzimas que difieren en la secuencia de aminoácidos, pero que catalizan la misma reacción química. Es decir son isoformas (variantes estrechamente relacionadas) de las enzimas. En muchos casos, son codificadas por genes homólogos que han divergido con el tiempo por lo general representan enzimas de diferentes genes cuyos productos catalizan la misma reacción.

Un ejemplo de una isoenzima es la glucoquinasa, una variante de hexoquinasa que no es inhibida por la glucosa-6-fosfato. Sus diferentes funciones de regulación y su menor afinidad por la glucosa (en comparación con otros hexoquinasas), le permiten tener diferentes funciones en las células de determinados órganos, como el control de la liberación de insulina por las células beta del páncreas, o la iniciación de la síntesis de glucógeno por las células del hígado. Ambos procesos deben ocurrir solamente cuando la glucosa es abundante, o ocurre algún problema.

Escriba la reacción catalizada para cada uno de las siguientes enzimas utilizando estructuras.

Catalasaes una enzima que se encuentra en organismos vivos y cataliza la descomposición del peróxido de hidrógeno (H202) enoxígeno y agua.

2 H2O2 2 H2O + O2

Celulasa es una enzima compleja especializada en descomponer celulosa, transformándola en múltiples monómeros deglucosa.

Tripsina

Es la transferencia del grupo carbonilo peptídico desde el átomo de nitrógeno peptídico hasta el agua.

O O

R1 – C – NH – R2 + H2O R1 – C – O^- + H3N^(+ )R2

Acetilcolinesterasa

Es una esterasa que hidroliza a la acetilcolina

HO – CH2 – CH2 - N^+(CH3)3

Colina O

Colina H3C – C – S CoA

Acetiltransferasa

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