Hemoglobina

1. Objetivo:

Saber, distinguir y apreciar las características y funciones de proteínas, como la hemoglobina y sus usos en

2. Teorías:

La hemoglobina es una heteroproteína de la sangre, de masa molecular 64.000 g/mol (64 kDa), de color rojo característico, que transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, el dióxido de carbono desde los tejidos hasta los pulmones que lo eliminan y también participa en la regulación de pH de la sangre, en vertebrados y algunos invertebrados.

La hemoglobina es una proteína de estructura cuaternaria, que consta de tres subunidades. Su función principal es el transporte de oxígeno. Esta proteína hace parte de la familia de las hemoproteínas, ya que posee un grupo hemo.

• Hemoglobina A o HbA, llamada también hemoglobina del adulto o hemoglobina normal, representa aproximadamente el 97% de la hemoglobina en el adulto. Está formada por dos globinas alfa y dos globinas beta.

• Hemoglobina A2: Representa menos del 2,5% de la hemoglobina después del nacimiento. Está formada por dos globinas alfa y dos globinas delta. Sufre un aumento marcado en la beta-talasemia, al no poderse sintetizar globinas beta.

• Hemoglobina S: Hemoglobina alterada genéticamente presente en la anemia de células falciformes. Afecta predominantemente a la población afroamericana y amerindia.

• Hemoglobina F: Hemoglobina fetal: formada por dos globinas alfa y dos globinas gamma. Tras el nacimiento desciende la síntesis de globinas gamma y aumenta la producción de globinas beta.

• Oxihemoglobina: Representa la hemoglobina que posee unido oxígeno (Hb+O2)

• Metahemoglobina: Hemoglobina cuyo grupo hemo tiene el hierro en estado férrico, Fe (III) (es decir, oxidado). Este tipo de hemoglobina no puede unir oxígeno. Se produce por una enfermedad congénita en la cual hay deficiencia de metahemoglobina reductasa, enzima encargada de mantener el hierro como Fe (II). La metahemoglobina también se puede producir por intoxicación de nitritos.

• Carbaminohemoglobina: se refiere a la hemoglobina que ha unido CO2 después del intercambio gaseoso entre los glóbulos rojos y los tejidos (Hb+CO2).

• Carboxihemoglobina: Hemoglobina resultante de la unión con el CO. Es letal en grandes concentraciones (40%). El CO presenta una afinidad 200 veces mayor que el oxígeno por la HbA, por lo que desplaza a este fácilmente y produce hipoxia tisular, pero con una coloración cutánea normal (produce coloración sanguínea fuertemente roja) (Hb+CO).

• Hemoglobina glucosilada: aunque se encuentra normalmente presente en sangre en baja cantidad, en patologías como la diabetes se ve aumentada. Es el resultado de la unión de la HbA con glucosa u otros carbohidratos libres.

También hay hemoglobinas de los tipos: Gower 1, Gower 2 y Portland. Éstas sólo están presentes en el embrión.

Importancia Biomédica

Todas las condiciones fisiológicas y clínicas asociadas con falta de oxígeno estimulan la producción de 2,3- BPG en los eritrocitos, lo cual resulta en un aumento de liberación de oxígeno de la hemoglobina. Hipoxia: en un estado hipoxico, la concentración de 2,3- BPG en las células rojas es elevada, debido a un aumento en la glucólisis. Este es un ejemplo de la adaptación a la hipoxia por parte del cuerpo. Anemia: Es una condición clínica asociada con una disminución del nivel de hemoglobina en la sangre. Esto genera un suministro pobre de oxígeno a los tejidos. En la anemia, la concentración de 2,3- BPG en las células rojas es elevada, aumentando la liberación de oxígeno. Adaptación a altura: Las personas que viven en regiones gran altitud, donde la concentración de oxígeno es baja, el cuerpo realiza varios cambios fisiológicos para adaptarse a estas condiciones. Estos cambios incluyen hiperventilación, policitemia

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