La albúmina

I. INTRODUCCIÓN

Las proteínas no son únicamente polipéptidos, son polipéptidos con una secuencia de aminoácidos propia. Si se altera la secuencia de aminoácidos de una proteína, pueden producirse anomalías funcionales y enfermedades.

La composición de la clara y la yema de huevo de gallina tanto del punto de vista cuantitativo como cualitativo en % peso es:

Clara de Huevo: 88% Agua, 11% Proteínas y 0.2% Grasa.

Yema de Huevo: 48% Agua, 17,5% Proteínas, 32.5% Grasas.

Las proteínas de la clara son: Ovoalbúmina, con albúmina, Flavoproteína, Ovomucoide, Avidina, Ovomucina, Cistatina, Lisozima.

La mayor parte de las proteínas presentes en la clara de Huevo son la Ovoalbúmina. 1

La albúmina es una proteína muy estable, de carácter ácido pI =4.8. Esta formada por una única cadena poli peptídica, de 582 aminoácidos. En cuanto a su composición de aminoácidos tiene alto contenido de aminoácidos cargados Aspártico, Glutámico, Lisina y Arginina, así como de Cisteína de las que posee 35, formando puentes disulfuro. Así mismo tiene un bajo contenido de metionina y triptófano. 2

Los 17 puentes disulfuro son la base de la estructura única de la molécula de albúmina, de su organización en nueve bucles agrupados en tres dominios I, II y III. 2

Figura 1. Esquema de la disposición en bluqes de la albúmina y principales sitios de unión de los ligandos. 2

La desnaturalización de una proteína es la alteración de su estructura secundaria, terciaria, o cuaternaria, dejando intacta la estructura primaria, el resultado de esto es que la proteína nativa (Como se encuentra en la célula) pierde su actividad biológica. En algunos casos el proceso de desnaturalización es reversible. La desnaturalización de las proteínas ocurre cuando se expone al calor, la luz ultravioleta, los ácidos, las bases, los disolventes orgánicos y las sales de los metales pesados. Estos agentes alteran la fuerza de dispersión, los enlaces de hidrógeno y los enlaces iónicos. En la siguiente figura 2 se ilustra el proceso de desnaturalización: Los enlaces disulfuro se rompen por la acción del agente reductor. 3

Figura 2. Desnaturalización de la proteína 3

Contenido de proteína soluble es el factor más importante para fisicoquímica de la proteína ya que de aquí se dan propiedades y correlaciones con propiedades funcionales tales como emulsibilidad, formación de espuma y la gelificación. Hamid-Samimi y Swartzel (1985) menciona que el 5% de pérdida de proteína soluble puede ser el límite máximo para producir un producto funcionalmente aceptable. 4

Determinación del grado de hidrólisis. Para el seguimiento y control de la hidrólisis de proteínas es necesario evaluar el grado de hidrólisis, DH, que se define:

DH = nº enlaces peptídicos hidrolizados x 100

nº total enlaces peptídicos

Los diferentes métodos utilizados para medir el DH se basan fundamentalmente en:

1) la determinación de nitrógeno soluble tras precipitar la proteína con ácido tricloroacético. 2) la determinación de los grupos α-amino libres.

3) la valoración del protón liberado tras la ruptura de un enlace peptídico a determinados pHs. 5

La reacción xantoproteica es una prueba funcional para determinar la presencia de proteínas y la reacción de biuret se da cuando la proteínas reacciones con los iones sulfato de cobre por medio de los pares de electrones libres del Nitrogéno que se encuentran presente en los aminoácidos. 3

En este trabajo los principales objetivos son determinar el efecto de la temperatura, los solventes orgánicos, la concentración salina, los pH extremos y los iones metálicos pesados sobre la estabilidad de las proteínas de la clara del huevo. Además de analizar

...