Propiedads Fisicoquimico De La Albumina

Albúminas: Son proteínas solubles en agua y en soluciones salinas; precipitan a altas concentraciones de sales, 80%S (porcentaje de solubilidad). Ejemplo: (NH4)2.SO4, Na2SO4 y están ampliamente distribuidos en tejidos animales y vegetales (albúmina de huevo, albúmina sérica).

• Globulinas: Son insolubles en agua y solubles en soluciones salinas diluidas (NaCI 1%); precipitan a concentraciones medianas de sales (40 a 50%) y se encuentran prácticamente en todos los tipos de células y tejidos.

• Prolaminas: Insolubles en agua y soluciones salinas; son solubles en etanol 50-90% y se encuentran sólo en vegetales (ej: zeína de maíz, hordeina de la cebada, gliadina del trigo). Son ricas en Glu y en Pro (10%).

• Glutelinas: Solo se solubilizan en ácidos o bases diluidos; están presentes solo en tejidos vegetales (gluten del trigo) y tienen buenos contenidos de CySH o CySSCy.

Propiedades fisicoquímicas

10.2.1 Propiedades ácido-base

Debido a la presencia simultánea de AA ácidos y básicos, las proteínas se comportan como polielectrolitos e interactúan ampliamente con solventes acuosos; una excepción la constituyen aquellas proteínas que por tener una elevada proporción de aminoácidos hidrofóbicos, son poco polares y por ello poco solubles en soluciones salinas.

En forma similar a lo que ocurre con los péptidos, las proteínas presentan curvas de titulación complejas a partir de las cuales no es posible obtener información sobre el pl o sobre los pKa de los grupos cargados. Los valores de pKa se pueden determinar por métodos físicos o químicos más sofisticados y se ha encontrado que en algunos casos el pK de un grupo R difiere del establecido para ese grupo en un aminoácido libre; probablemente esto se debe a interacciones (iónicas, puentes de hidrógeno) con grupos vecinos y a la cercanía a residuos hidrofobicos que modifican la constante dieléctrica del medio.

El pl de las proteínas se determina por electroforesis y en la mayoría se encuentra entre 4.5 y 5.5; en consecuencia su capacidad tampón es muy pequeña a pH fisiológicos y sólo las proteínas con buen contenido de His, como la hemoglobina, son capaces de actuar como buffers a estos pH.

El conocimiento del pI nos permite predecir la carga neta de una proteína en un pH dado y su comportamiento en un campo eléctrico; si el pH es mayor que el pl, la proteína estará cargada negativamente y en un campo eléctrico migrará hacia el ánodo. A pH menores que el pl tendrá carga positiva y migrará al cátodo.

10.2.2 Solubilidad

La solubilidad de las proteínas depende de varios factores: pH: A mayor interacción con el solvente mayor será la solubilidad, por esto en el pl (donde la carga neta es cero) la solubilidad es mínima.

•Fuerza Iónica (μ) de la solución: La mayoría de las proteínas presenta un comportamiento como el ilustrado en la figura 17, donde se grafica el logaritmo de la solubilidad en función de la fuerza iónica:

Podemos aprovechar esta curva para deducir la ecuación que rige la solubilidad:

donde β' (intersección por extrapolación al eje y) representa la solubilidad (teórica para proteínas diferentes a las albúminas) en agua pura y K'sμ (pendiente de la recta) es un parámetro cuyo valor es característico para cada proteína. Se observa que la solubilidad aumenta rápidamente al incrementar la fuerza iónica (salting out). Esto explica por

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