Macromoleculas De La Celula

Proteínas

1. son las que los monómeros activados se unen entre si, liberando una molécula de agua. También llamadas de Deshidratación

Reacciones de condensación

2. macromoléculas mas abundantes y de distribución mas amplia en la célula

Proteínas

3. Funciones de las proteínas:

• Enzimas: catálisis selectiva

• Proteínas estructurales: soporte de estructuras celulares

• Proteínas motoras: movimiento de células y de componentes celulares

• Proteínas reguladoras: regulación de las funciones celulares

• Proteínas de transporte: entrada y salida de sustancias en la célula y sus Organulos

• Hormonas proteicas: comunicación entre partes distantes de un organismo

• Receptores proteicos: permiten la respuesta celular frente a un estimulo químico

• Proteínas de defensa: confieren protección frente a enfermedades

• Proteínas de almacenaje: almacenamiento y liberación de aminoácidos.

4. son los monómeros de las proteínas.

Aminoácidos

5. Estructura de un aminoácido:

• Grupo Carboxilo

• Grupo Amino

• Un hidrogeno

• Un grupo R, excepto la glicina, donde el grupo R es un hidrogeno

6. enlace covalente entre un grupo carboxilo y uno amino

Enlace Amida

7. enlace covalente entre dos aminoácidos

Enlace pepitico

8. proceso de elongación de la cadena amonoacilica (aminoácido)

Síntesis de proteínas

9. cadena de aminoácidos.

Polipéptido

10. proteína que solo posee un Polipéptido

Proteína monomerica

11. posee dos o mas Polipéptidos

Proteína multimerica

y se dividen en:

• Homomericas: cuando los Polipéptido son iguales

• Heteromericas: cuando los Polipéptido son diferentes.

12. enlace covalente más común que estabiliza la conformación de una proteína, se da cuando los grupos sulfhidrilo de las cadenas de cisteína reaccionan oxidativamente.

Puentes Disulfuro

• Intramoleculares: estabilizan la conformación del Polipéptido (adentro)

• Intermoleculares: unen covalentemente los Polipéptido (fuera)

13. es la tendencia que tienden a agruparse las moléculas hidrófobas.

Interacciones Hidrófobas

14. Estructura en que el orden en que los aminoácidos aparecen de un extremo a otro de la molécula.

Estructura Primaria

15. es el nombre que se le da a un aminoácido unido a la cadena polipeptidica.

Residuo Aminoacilico

16. Estructura que surgen de la existencia de patrones repetitivos de una estructura local. Estas son responsables de dos conformaciones:

Estructura Secundaria

• Hélices Alfa

• Laminas Beta

17. es la formación de pliegues tridimensionales de cada Polipéptido.

Estructura Terciaria

18. proteínas que ayudan en la formación de la estructura terciaria, o sea el plegamiento tridimensional.

Chaperonas moleculares

19. Proteina que Presentan estructuras secundarias repetitivas y ordenadas.

Proteínas fibrilares

20. Proteína que sus cadenas polipeptidicas se pliegan formando estructuras compactas

Proteínas globulares

21. proteína estructural mas abundante en el pelo

Queratina Alfa

22. es un territorio discreto de estructura terciaria que contiene regiones de hélice alfa y lamina beta empaquetadas en forma compacta.

Dominio

23. enfermedad hereditaria en la que los eritrocitos presentan forma de hoz.

Anemia Falciforme

24. es el nivel de organización que concierne a las interacciones y

Ensamblaje de sus subunidades.

Estructura Cuaternaria

25. Es en el que cada proteína colabora con las demás en un proceso común.

Complejo multiproteico

Ácidos Nucleicos

26. tienen un papel fundamental en el almacenamiento, transmisión y expresión de la información genética. Son polímeros lineales de nucleótidos, enlazados siguiendo un orden determinado genéticamente.

Ácidos Nucleídos

27. Tipos de Ácidos Nucleídos:

• DNA: acido desoxirribonucleico, contiene el azúcar desoxirribosa

• RNA: acido ribonucleico, contiene el azúcar ribosa

28. son los monómeros de los ácidos nucleicos, y solo son 4

Nucleótidos

29. Estructura del nucleótido:

• El azúcar: puede ser D-ribosa (RNA) o D-desoxirribosa (DNA)

• El

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