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Modificaciones En Las Proteínas Tras Su síntesis


Enviado por   •  29 de Enero de 2013  •  374 Palabras (2 Páginas)  •  425 Visitas

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Modificaciones en las proteínas tras su síntesis

Estas modificaciones se llevan acabo principalmente en: el hialoplas,a, en el retículo endoplasmatico rugoso o en complejo de Golgi. A veces tienen lugar fuera de la celula. Estas modificaciones son generalmente permanentes, sin embargo no siempre es asi.

Solo las proteínas plegadas y ensambladas adecuadamente son transportadas del retículo endoplasmatico rugoso al complejo de Golgi. Las proteínas desplagadas, mal plegadas o paracialmente plegadas son retenidas en el retículo endoplasmatico rugoso.

A veces, las modificaciones son cotraduccionales, es decir, se producen a medida que la cadena se va

sintetizando. En cada una de ellas se modifica un determinado aminoácido, o secuencia de la cadena polipeptídica, por medio de enzimas de modificación específicas.

Cada una de las modificaciones desempeña un papel concreto en el funcionamiento de una proteína: así, la proteólisis parcial, esta se produce al azar, las proteínas defectuosas contienen una señal que determina su destrucción, que consiste en un aminoácido aminoterminal diferente a Met, Ser, Thr, Ala, Val, Cys, Gly o Pro. A esto se le une multiples copias de ubiquitina para que finalmente sea degradada por los proteosomas, y la formación de puentes disulfuro son procesos importantísimos para la adquisición de la estructura tridimensional activa, la fosforilación-desfosforilación afecta considerablemente a la actividad de un buen número de enzimas, debido a que la activación de una proteína quinasa hace que esta fosforile una enzima inactivandola, pero cuando la quinasa esta inactiva, la fosfotasas eliminan el fosfato de la enzima fosforilada y se recupera la actividad de la enzima, mientras que la glicosilación hace cambiar las propiedades de otras muchas. Determinadas proteínas periféricas de membrana interaccionan con la bicapa lipídica por medio de enlaces iónicos entre residuos aminoacídicos cargados y la cabeza polar de los fosfolípidos. En otros casos, las proteínas se unen de forma covalente al fosfolípido de la membrana, por medio de su aminoácido C-terminal, o bien se anclan a l membrana por medio de cadenas de ácido graso (palmítico, mirístico) o mediante grupos isoprenoides (geranilo, farnesilo) unidos a una cisteína C-terminal (prenilación).

Las mas frecuentes son las siguientes:

 Agregado y procesado de hidratos de carbono, estas se unen al grupo hidroxilo de la serina y treonina (Oligosacaridos O-ligados( y al nitrógeno de amida de la asparagina (N-ligados) (glucosilacion)

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