Trabajo Power Point
MitchConner2 de Diciembre de 2012
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El mecanismo es similar, pero invertido: se trata de añadir glucosas a
extremos no reductores, es decir
(Glucógeno)
nG + UDP-G ® (Glucógeno)
n+1G + UDP
La glucosa debe estar activada por UDP. La reacción de adición de glucosas
al glucógeno viene catalizada por la glucógeno sintasa. Se trata de una
reacción irreversible sólo en el sentido de síntesis, debido a varios motivos:
- Directo. El UDP participa en pocas reacciones metabólicas, por lo tanto
éste se debe regenerar en UTP utilizando energía en forma de ATP. Al
eliminar un producto de la reacción ésta se desplaza a la derecha
(sentido de los reactivos) y no es posible revertirla.
- Indirecto. La glucosa se fosforila a G6P, y requiere de una mutasa para
convertirse en G1P que posteriormente es activada a UDP-G con la
utilización de UTP, liberándose un Ppi
. En la célula el Ppi se hidroliza de
inmediato a 2 Pi. La enzima encargada de la hidrólisis del Ppi se
conoce como pirofosfatasa.
La glucógeno sintasa, al igual que la glucógeno fosforilasa, tiene la limitación
de que no puede formar enlaces a-(1®6). Para ello tenemos una enzima que
por analogía a la enzima glucolítica, se denomina enzima ramificante, que
tiene la actividad enzimática a-(4®6)-glucosil-transferasa.
La enzima ramificante desgaja un bloque (rotura de enlace a-(1®4)) de 7
glucosas de una rama preexistente que tenga como mínimo 11 glucosas.
Posteriormente el bloque de 7 glucosas es trasladado a otro punto de la
molécula de glucógeno (o de otra molécula de glucógeno). Dicho punto deberá
estar al menos a una distancia de 4 glucosas de cualquier otra rama,
formando una nueva rama.
Normalmente en la glucogenolisis, no se agota del todo el glucógeno, sino
que queda un pequeño núcleo de glucosas a partir del cual se comienza
a sintetizar, pero de no haber dicho núcleo, se dispone de un cebador de la
proteína glicogenina, que tiene una pequeña cadena de glucosas que sirve
como cebador de la glucogenogénesis.
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Bioquímica metabólica
Alberto Gómez Esteban 52
Regulación del metabolismo del glucógeno
La regulación se da fundamentalmente en músculo e hígado, entre las cuales
hay diferencia, debido a que ambos tejidos la destinan a fines diferentes.
Esta regulación está perfectamente coordinada, es decir, que cuando existe
síntesis, la glucogenolisis está inhibida, y viceversa.
Las enzimas más importantes a nivel regulador son la glucógeno fosforilasa y
la glucógeno sintasa.
La glucógeno fosforilasa es una proteína dimérica que esta regulada
fundamentalmente por modificación covalente (fosforilación) y en menor
medida es una enzima alostérica.
La glucógeno fosforilasa fosforilada (fosforilasa A) es activa, y la
glucogeno fosforilasa defosforilada (fosforilasa B) es inactiva. La hidrólisis
del fosfato viene catalizada por la fosfoproteina fosfatasa 1 (PP1). La
fosforilación con ATP viene catalizada por la glucógeno fosforilasa quinasa.
En cuanto al alosterismo, el control es distinto en hígado que en músculo
- Hígado. La forma activa (fosforilada) de la glucógeno fosforilasa es
inhibida por la glucosa, dado que si existe un alto nivel de glucosa se
inhibe la glucogenolisis.
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