Aminoácidos hidrófobos

Debido a que contienen más aminoácidos hidrófobos que hidrófilos, presentan, dentro desu estructura primaria, zonas con propiedades francamente apolares.Las

caseínas α, β y γ son muy sensibles a la alta co

ncentración de los iones calcio.CUADRO 12.8 Composición de aminoácidos de las proteínas de la lecheCaseínas Proteínas del sueroAminoácidosB

αs1

-B

Β

-A1k-A

γ –

A1

Β

-Lg-A

Α

-La-BAlbúminainmuno-globulinasProteínastotalesÁc.AspárticoTreonjnaSermaAc.glutámicoProlinaGlicinaAlaninaCisteína

Cistina (‘/.)

ValinaMetioninaIsoleucinaLeucinaTirosinaFenilalaninaTriptofanoLisinaHistidinaArginina7.32.16.021.37.02.22.70.00.04.62.85.38.17.05.01.67.62.94.04.34.05.821.113.81.21.50.00.07.83.34.710.42.75.50.85.93.42.67.38.06.018.310.20.65.20.01.15.71.47.14.87.73.11.06.12.24.13.93.94.720.115.61.11.70.00.08.23.83.910.53.26.41.06.24.01.510.24.53.417.94.31.05.50.62.35.52.96.313.83.63.32.110.71.52.617.15.04.311.91.42.41.50.05.84.20.96.410.44.64.25.310.92.91.19.44.93.514.44.11.45.05.55.00.72.210.64.65.90.511.23.35.38.18.99510.78.44.03.82.78.10.82.68.36.03.52.46.01.83.77.44.76.023.911.32.03.51.87.02.56.510.05.24.91.47.92.73.7Propios de la leche: éstas precipitarían si no se contara con la caseína K, que cumple unafunción protectora y estabilizadora.En la figura 12.3 se muestra la distribución de la hidrofobicidad de la caseína a, y algunascaracterísticas de cada una de sus zonas; una peculiaridad es que no contiene cistina ocisteína (véase el cuadro 12.8).

ComentariosAbundante en aminoácidos hidrófobos ybásicos,contiene 8 fosfoserinas y 11carboxilos;zona muy sensible a los ionesCa y H,zona abundante en aminoácidoshidrófobos; considerada como zona deunión hidrófoba entre las caseínas.Figura 12.3 Estructura y características de la caseína-

αs1.

comentarioscontiene 5 fosfoserinas y 12carboxilos; zona muy sensible alcalcio.zona muy hidrófoba, consideradacomo responsable en la asociaciónde las caseínas para formar lasmicelas.Figura 12.4 Estructura y características de la caseína.

La caseína β tiene una estructura muy semejante a la anterior (Fig. 12.4), pero presenta un

grado mayor de hidrofobicidad, por lo que su solubilidad depende mucho de latemperatura; de hecho, contrariamente a lo que ocurre con la mayoría de las proteínas, la

caseína /3 es más soluble en frío que en caliente. La sección comprendida entre losaminoácidos 1 y 43 es muy sensible a los iones calcio y a los protones, ya que ahí seencuentran localizados sus grupos carboxilo y las fosfoserinas. No contiene cistina, pero sualta proporción de prolina la hace tener una estructura al azar, resistente a ladesnaturalización térmica.Por su parte. la fracción K desempeña un papel estabilizador muy importante ya quepreviene la precipitación de las caseínas a1 y /3 por la acción del calcio lácteo. En la figura12.5 se observa que esta proteína tiene una sección muy hidrófoba (1-105) y otra hidrófila(106-169). por lo que su mecanismo de acción es semejante al de los agentesemulsionantes que interaccionan en dos fases inmiscibles. Otra característica es que, portener un sólo residuo de fosfoserina, no es capaz de ligar tanto calcio como lo hacen lasfracciones a y/3, lo que la hace ser insensible a estos iones divalentes. La acción de larenina sobre el enlace.Figura 12.5 Estructura y principales características de la caseína -K.aminoácidos 11 y 88 son cisteínas muy reactivas;la zona 1-105 es hidrófoba y presenta algo de estructuras de hélice-ay de conformación J3;la molécula en su conjunto se comporta como un emulsionante;no contiene agrupaciones de fosfoserinas y por tanto no es afectada por el calcio comoocurre con las otras caseínas;el enlace 105-106 (fenilalanina-metionina) es hidrolizado

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