Acuaporinas

Durante muchos años se creyó que el agua podía atravesar la membrana celular por difusión pasiva entre los lípidos que constituyen la membrana. Pero en 1988 Peter Agre al purificar la proteína que determina el grupo sanguíneo Rh, encontró una nueva proteína de peso molecular inferior abundante en glóbulos rojos y en las células del túbulo distal del riñón. La función de esta proteína, la cual fue llamada AQP1, es regular el paso del agua a través de la membrana plasmática, debido al descubrimiento de la AQP1 se justifico la elevada permeabilidad al agua de la membrana del hematíe y del túbulo proximal renal.

La estructura de las acuaporinas encierra una zona central estrecha abriéndose a ambos lados de la membrana (semejante a un reloj de arena); esta forma permite que las moléculas de H2O tiendan puentes de hidrogeno entre sí, y con las paredes del canal en la parte más estrecha de la proteína donde va a existir una carga eléctrica que facilita la formación de puentes de hidrogeno entre el H2O y algunos aminoácidos.

Las acuaporinas forman una familia de proteínas integrales muy diversas que resultaron de la clonación sucesiva de otras acuaporinas, hoy en día se conocen trece acuaporinas en humanos que son nombradas desde AQP0 hasta AQP12. Las AQP0 cumplen una función estructural intercelular, mientras que AQP1 presenta una permeabilidad elevada, AQP2 son dependientes de la hormona anti diurética, AQP3 permeable al glicerol, AQP4 insensible a mercuriales, AQP5 regula la proporción de agua en secreciones glandulares, AQP6 impermeables a solutos dotados de carga eléctrica y iones, AQP7 permeable al glicerol, AQP8 localizada en membranas intracelulares permeables al glicerol, AQP9 permeable al glicerol, AQP10 control metabólico.

Las acuaporinas pueden activarse o desactivarse por diferentes mecanismos de regulación. Las acuaporinas pertenecen a la familia de las proteínas integrales de membrana (PIM), parece ser que todas las acuaporinas evolutivamente tienen su origen en un mismo gen originario.

El mayor numero de acuaporinas se encuentra en el reino vegetal y de acuerdo con su origen evolutivo se conocen tres grandes grupos de de canales de agua en planta: proteínas intrínsecas de membrana plasmática (PIP) proteínas intrínsecas del tonoplasto o membrana vacuolar (TIP), pequeñas proteínas básicas intrínsecas (SIP) y nodulinas (NIP). Estas últimas revisten mayor interés desde el punto de vista evolutivo, ya que según los análisis de parentesco, todas las nodulinas descenderían de un mismo tipo de canales de agua que fue adquirido por el ancestro común de todas las plantas a partir de bacterias por transferencia génica horizontal. Luego puesto que las plantas carecen de transportadores de glicerol-urea, habrían cambiado su función y las nodulinas adquirieron su capacidad de transportar glicerol-urea.

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