Balance Proteico

Fases de la síntesis proteica

Activación de los aminoácidos

Antes de comenzar la síntesis se necesita que los aminoácidos se unan a sus correspondiente ARNt, esta unión se realiza con consumo energético en el citoplasma celular. Las reacciones de unión están catalizadas por 20 enzimas activadoras dependientes de Mg++, denominadas aminoacil-ARNt sintetasas, cada una de ellas es específica para un aminoá- cido exclusivo y su o sus correspondientes ARNt.

Este paso es el más importante en la síntesis, ya que después de unido el aminoácido no se vuelve a comprobar que sea el correcto, y su identificación es ahora realizada únicamente por la secuencia anticodón que porta el ARNt.

Fase de inicio

Para el inicio de la síntesis proteica en procariotas se necesitan los siguientes elementos:

ARNm, el aminoacil-ARNt inicial o formilmetionina-ARNt (fMet-ARNtfMet), subunidades ribosómicas disociadas, un grupo de proteínas denominadas factores de iniciación (IF-1, IF-2 y IF-3), energía en forma de GTP y Mg++.

La secuencia de etapas que se suceden es la siguiente:

- El factor IF-3 se une a la subunidad pequeña del ribosoma impidiendo la incorporación inmediata de la subunidad grande.

- El ARNm, portador de la información para la construcción del polipéptido, se fija a la subunidad ribosómica menor; esta unión es posible por la existencia de una secuencia de uncleótidos en el extremo 5', ”secuencia líder”, de 8 a 13 pares de bases que no es traducida, pero que proporciona una correcta ubicación a la molécula de ARNm sobre el ribosoma. La molécula de ARNm es traducida desde su extremo 5' hasta el extremo 3', y el polipéptido formado se sintetiza desde el extremo amino del primer aminoácido hasta el carboxilo del último.

- A continuación se produce el ensamblamiento del aminoacil-ARNt iniciador que se coloca sobre el primer codón o AUG del ARNm. Dentro del ribosoma hay dos sitios denominados sitio A o aminoacilo y sitio P o peptidilo, el aminoacil-ARNt se sitúa en el sitio P. El factor IF-2 activado con GTP se acopla al mismo tiempo que el aminoacil-ARNt.

- La hidrólisis del GTP y la liberación de GDP y Pi da lugar a la liberación de los factores de iniciación y al simultáneo ensamblamiento de la subunidad grande, formándose el complejo de iniciación, que contiene el ribosoma completo, el ARNm y el fMet-ARNtfMet.

Fase de elongación

La cadena polipeptídica se alarga mediante la creación de uniones covalentes entre aminoácidos. La elongación requiere además del complejo de iniciación y los aminoacil-ARNt necesarios, un conjunto de tres proteínas citoplasmáticas denominadas factores de elongación (EF-Tu, EFTs y EF-G) y energía en forma de GTP.

El segundo aminoacil-ARNt penetra en el sitio A unido a EF-Tu -GTP, la hidrólisis del GTP libera el complejo EF-Tu-GDP que se recicla a través del factor EF-Ts. La actividad enzimática peptidil transferasa cataliza la formación del enlace peptídico.

A continuación se produce la translocación del ribosoma que se desplaza la distancia de un codón sobre el ARNm. Para este movimiento se necesita la presencia del factor EF-G (o translocasa) que mediante la hidrólisis de otro enlace de alta energía proporcionado por el GTP permite el deslizamiento.

El ARNt ya sin aminoácido se separa del sitio P, que ahora es ocupado por el dipeptidilARNt, dejando el lugar A vacío para permitir la entrada del 3º aminoácido y una nueva secuencia de elongación.

El ribosoma se mueve de codón en codón a lo largo del ARNm, desde su extremo 5' hacia el extremo 3', añadiendo cada vez un aminoácido a la cadena en crecimiento. La cadena polipeptídica siempre se encuentra unida al último ARNt, y esta unión garantiza que el proceso de síntesis continúe y puedan seguirse adicionando

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