¿Cómo funciona una enzima?
Enviado por Niqol Pinto Daza • 29 de Agosto de 2017 • Apuntes • 1.043 Palabras (5 Páginas) • 399 Visitas
¿Cómo funciona una enzima?
Un entorno Confluyen 3, 4 hasta 5 diferentes aminoácidos que cumplen diferentes roles importantes, los que tienen un rol catalítico.
Habitualmente son aminoácidos que producto de la conformación de la estructura proteica, debido al plegamiento que se genera, se puede obtener una interacción en conjunto para separar la conformación del sustrato para que sus compuestos se desplieguen y queden más expuestos para que sea más factible actuar.
Las enzimas provocan que se despliegue el sustrato para que quede expuesto y los aminoácidos generan “ataques” o modificaciones desestabilizando enlaces, permitiendo que se deformen modificándose.
Múltiples interacciones permiten a un sustrato específico inducir grandes cambios conformacionales en las enzimas.
Por ejemplo cuando un enzima isomerasa se degrada la glucosa en galactosa, los aminoácidos generando una tracción en la estructura desestabilizando la estructura de ciertas posiciones permitiendo un cambio conformacional haciendo posible que pase de glucosa en galactosa.
Se tiene un proceso de transición desde sustrato hasta producto pero requiere una serie de adaptaciones de transición que no los vemos, de modo tal que el conjunto de aminoácido que está en el entorno católicos también podrá estabilizar esos estados para que sea más factible transitar de sustrato a productos
Hay diferentes tipos de atracciones y formas de reacción nucleofilicas donde un determinad componente está cediendo electrones o puede haber una reacción electrofilica donde un componente acepta electrones que genera una ruptura, movimientos o desplazamientos de enlaces.
Se tiene una serie de intermediarios que no los vemos que generan un producto. El enlace se rompe gradualmente.
El estado de transición es un complejo temporal formado por la enzima y el sustrato que permite favorecer la reacción: Es importante notar que las enzimas no afectan el equilibrio de la reacción (la diferencia en las concentraciones finales de S y P) Las enzimas además no son afectadas por la reacción (no sufren ningún cambio permanente)
Las enzimas generan uno o más estados intermediaros de carácter transitorio, ya que no perduran y cada uno de estos son energéticamente más favorables haciendo posible que transitemos desde el sustrato hacia el producto.
Cinética enzimática
La velocidad o actividad enzimática se puede medir cantidad de desaparición de sustrato o aparición de producto por unidad de tiempo.
A bajas concentraciones de sutrato[S], la velocidad inicial(V0) se incrementa casi linealmente cuando se incrementa [S]; a elevadas [S] el incremento en V0 es cada vez más pequeño, hasta que finalmente alcanza un punto cercano a la velocidad máxima (Vmax)
La Vmax es un valor teórico ya que tiene una definicion teorica es el momento o velocidad que se alcanza cuando todos los sitios activos de todas enzimas presentes están formando complejo enzima sustrato.[pic 1]
La curva hiperbólica es asintótica, es decir se aproxima a Vmax pero nunca la alcanza. La V es proporcional a la [S] hasta el momento en el cual la enzima se empieza a saturar.
La Vmax no se puede calculcuar pero se puede calcular la mitad de Vmax
Km es la constante de Michaeles Menten donde se explica que es la capacidad o afinidad de una enzima con un sustrato. [pic 2]
Mientras más pequeño el valor más afín, más rápido se alcanza la mitad de Vmax.
Km es la [S] requerida para alcanzar la mitad de Vmax.
El Km puede servirnos de indicador indirecto de la afinidad de una enzima por su sustrato, el predice una selectividad, da un antecedente la factibilidad del sustrato
El Km puede variar grandemente de enzima a enzima; e incluso para diferentes sustratos de una misma enzima
• Km es una constante
• Km es una constante derivada de tasas constantes
• Km en condiciones de Michaelis-Menten es una estimación de la constante de disociación de E y S
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