Flagelos bacterianos.

Procariotas utilizan una gran variedad de estructuras para facilitar la motilidad. La mayoría de las investigaciones

Se han centrado hasta ahora en la natación de la motilidad y la arquitectura molecular del flagelo bacteriano.

Mientras algunas interrogantes permanecen, especialmente en lo relativo a la exportación especializada sistema involucrado en flagellum general, la mayor parte de los componentes estructurales y su ubicación dentro del flagelo y función son ahora conocidas. No se puede decir lo mismo de los otros aparatos  incluyendo arqueas flagelos, Pili de tipo IV, el poro junctional, ratchet estructural y el citoesqueleto contráctil utilizados por una variedad de organismos para la motilidad. En estos casos, muchos de los elementos estructurales no han sido identificados aún y el mecanismo de acción de los resultados de la motilidad es a menudo mal entendido. Investigación sobre el flagelo bacteriano ha contribuido enormemente a nuestra comprensión no sólo de la motilidad sino también la secreción de proteínas y sistemas de regulación genética. Continuando con el estudio y la comprensión de todas las estructuras de la motilidad procariótica proporcionará una riqueza de conocimientos que es seguro que se extienden más allá de los límites de movimiento procarióticos.

Descripción general

La motilidad está generalizada en todas las procariotas, Sin embargo, no hay una estructura que confiera a todos los organismos de la motilidad en todas las circunstancias.

Estructuras de la motilidad, el flagelo bacteriano que ha recibido mayor atención de parte de los investigadores.

Existen una serie de variaciones sobre el clásico flagellum, como diferentes lateral y flagelos polares en la misma celda, y los flagelos de spirochaetes periplásmico.

Es también la motilidad conferida por los flagelos en el dominio Archaea, sin embargo, estas estructuras tienen poca similitud con sus homólogos bacterianos. Más bien, arqueas flagelos demuestran  similitud con otro aparato de la motilidad bacteriana tipo IV Pili.

Estructuras adicionales involucrados en la motilidad bacteriana incluyen los complejos de poro junctional y estructura del trinquete, involucrados en motilidad por deslizamiento y el citoesqueleto contráctil único de Spiroplasma.

Los flagelos bacterianos.

Sin duda el más común y mejor estudiado de todas las estructuras de la motilidad procariótica es el flagelo bacteriano (Aldridge &Amp; Hughes, 2002; Macnab, 1999). Compuesto por más de 20 especies de proteínas con aproximadamente otras 30 proteínas requeridas para la regulación y la asamblea, es uno de los más complejos de todos los orgánulos procarióticos (Fig. 1).

Bien entendido en su propio derecho, como una estructura de la motilidad, se ha convertido en un modelo para el sistema de secreción tipo III sistemas en general (Aldridge &Amp; Hughes, 2002).

El flagelo bacteriano es una estructura giratoria impulsada desde un motor en la base, con el filamento, actúa como una hélice. El flagellum consta de tres grandes partes: el

Filamento, el gancho y el cuerpo basal.  El filamento está normalmente sobre  20 nm de diámetro y usualmente consiste de miles de copias de una sola proteína llamada flagellin. Menos comúnmente, el filamento está compuesto de diferentes flagelinas. En la punta del flagelo está al tope la proteína

HAP2. Conectar el filamento a la basal del cuerpo es la región de gancho, compuesto de una sola proteína. El empalme del gancho y filamento requiere la presencia de un número pequeño de dos proteínas asociadas con gancho llamados HAP1 y HAP3.

La estructura basal consiste de una varilla, una serie de anillos, el Mot proteínas, el interruptor y el complejo flagellum aparato de exportación específica. Los anillos de anclaje para el flagelo de la membrana citoplasmática (MS), el anillo de peptidoglicano (P) y el anillo de la membrana externa (L ring).

Las bacterias gram-positivas tienen flagelos que falta la P y L Anillos. El interruptor de proteínas (FliG, FliM y FL en) permitir el flagelo de rotación del conmutador, cambiando así el sentido de la natación en respuesta a atrayentes o repelentes en el ambiente, que detectar las células con un complejo sistema de quimiotaxis. El resultado de la detección ambiental es el contacto directo de una proteína fosforilada CheY con el interruptor FliM proteína (Bourret et al., 2002). MotA y MotB proteínas forman un canal a través del cual los protones que potencia la rotación del flagelo de flujo. Forman el estator, o nonrotating parte de la estructura con MotB aparentemente adjunta a la capa de peptidoglicano. El rotor se extiende hacia el citoplasma formando el anillo C y compuesto de varias proteínas incluido el interruptor de tres proteínas.

Como una estructura el flagellum reúne desde la base, con el MS ring siendo la primera estructura parcial visible mediante microscopia electrónica (Aizawa, 1996). Otras proteínas de anclaje basal se agregan junto con los enganches antes de Filamento. Está hecha  A diferencia de la porción de filamento del flagelo estructura, el gancho región tiene una longitud definida (55 nm, aproximadamente 120 subunidades de FlgE). Un modelo presentado recientemente explica cómo la longitud está regulada (Makishima et al., 2001). Longitud de gancho es controlada por el

C el anillo (anillo citoplásmico, situada directamente debajo del cuerpo basal) compuesto por el interruptor de proteínas pero también conocidos por estar involucrados en los flagelos asamblea. En el modelo, FlgE subunidades llenar el anillo C (que actúa en la capacidad de una taza medidora) y luego se exportan y ensambladas en masse. La longitud del gancho es determinado por la capacidad de la C el anillo y sus sitios de enlace para el gancho subunidades. El crecimiento del pelo es inusual, ya que el individuo flagellin monómeros que componen el filamento no se añaden a la base más cercana a la superficie de la célula, pero en la punta distal más alejada de la celda. La nivelación de proteína es necesaria para permitir que el nuevo flagellin monómeros para montar y no se difunden en el entorno circundante. Los últimos datos  indican el probable mecanismo de adición de nuevas subunidades flagellin al final del filamento bajo la tapa de proteínas (Yonekura et al., 2000).

Electrón reveló la criomicroscopía tapa (un pentamer de HAP2) a una placa-como la estructura con cinco patas que sobresale hacia abajo interactuando con el filamento. Hay un hueco debajo de cada pierna con una diferencia mayor que las otras y se estima que será lo suficientemente grande para acomodar una subunidad flagellin, permitiendo su plegado antes de incorporarlas en el filamento. Como cada subunidad es agregada, la tapa rota o camina por el extremo del filamento helicoidal, con una rotación completa de la tapa produciendo para cada 55 subunidades flagellin añadido. El modelo ha sido comparado con el de desenroscar la tapa de una de una jarra, excepto que en este caso la tapa, formado por HAP2, nunca viene desactivado (Hughes &Amp; Aldridge, 2001). Este mecanismo conjunto notable es posible porque toda la estructura flagellar basal del cuerpo a través del gancho y el filamento es hueco, permitiendo el paso de nuevas subunidades.

La visión de cómo los cambios en el arreglo de las subunidades flagellin ensambladas en el filamento conducen a un interruptor en la motilidad bacteriana, desde la natación al caer, ha sido obtenida a partir de cristales (Samatey flagellin et al., 2001). Cada filamento flagellar está compuesto de 11 protofilaments, cada uno de ellos compuesto de miles de moléculas flagellin, uno encima del otro. Cada uno de los 11 puede estar en un protofilaments lefthanded (L) o un diestro (R) del estado, con todas las subunidades dentro de ese protofilament están en el mismo estado (L o R).

El L estado tiene un poco más (por 0?8˚) intersubunit distancia. En un caso normal, un filamento, contendrá una mezcla de L y R protofilaments. En la Salmonella, hay 9 L y 2 tipo R protofilaments, resultando en una hélice lefthanded global mientras que las células son la natación. Conversión de sólo dos de la forma L A R protofilaments estado es suficiente para cambiar el filamento a una bobina para diestros, resultando en la celda tumbling. Samatey et al. (2001) logró cristalizar una versión truncada de flagellin que está ausente tanto N-terminal y C-terminal de aminoácidos involucrados en la formación de filamentos, y determinó su estructura en 2˚ de resolución. Los cristales fueron sin embargo sólo del estado R. Utilizando modelos de computadora, que estira el estado R en la esperanza de simular el l estado. Inicialmente el estiramiento no provocó cambios importantes en la estructura, pero luego en un corto paso, una horquilla beta cambia a una nueva posición para permitir el 0?8˚ expansión al L ESTADO. Este punto en la interfaz intersubunit en dominio de flagellin D1 podría ser la clave para la conmutación. Un complejo sistema de exportación de tipo III se encuentra probablemente en el parche de membrana interior del anillo (Macnab MS, 1999). Curiosamente, esto significa que todos los sustratos transportado por este mecanismo, como el gancho, gancho de proteínas asociadas con la varilla, proteínas y flagellin son realizadas sin líder clivados secuencias, generalmente un requisito previo para la exportación de proteínas de la célula. Mucho se ha avanzado recientemente sobre la composición y las interacciones de los componentes del sistema de exportación especializados utilizados para armar los flagelos bacterianos (Zhu et al., 2002). Hasta hace poco, había pensado para ser seis componentes de membrana citoplasmática y tres componentes del sistema, así como algunosespecíficos chaperonas. Los componentes de membrana (FlhA, FlhB, FliO, FliP FliQ y FliR) se cree que se encuentra en la región de la membrana citoplasmática situada dentro de los límites del anillo MS: algunos han demostrado interactuar físicamente con el anillo MS. De los componentes solubles, FliJ es un acompañante general tanto para la varilla/gancho y sustratos tipo filamento mientras FliI atpasa y FliH son esenciales para la translocación del sustrato y su inhibidor específico, respectivamente. Más recientemente, se ha informado que tanto FliI y FliH localizar a la membrana citoplasmática, incluso en ausencia de los posibles componentes de acoplamiento (Auvrey et al., 2002), lo que significa que los únicos componentes citoplásmico del sistema de exportación pueden ser los acompañantes.

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