La Hemoglobina

La hemoglobina es una proteína eritrocitaria intracelular altamente especializada, responsable de realizar este transporte gaseoso. Cada gramo de hemoglobina puede llevar 1.34 mL de oxígeno.

La hemoglobina ocupa cerca del 33% del volumen del eritrocito y participa en el 90% del peso seco total de la célula.

Una molécula de hemoglobina contiene cuatro subunidades, donde cada subunidad contiene un hem que es almacenada en la hendidura hidrofóbica de una cadena proteínica, la globina. Hem es un anillo tetrapirólico con un hierro ferroso localizado en el centro del anillo.

Las porfirinas son metabólicamente activas sólo cuando son queladas. Hem es una anillo porfirínico quelado por el hierro, el cual siempre funciona como un grupo prostético de una proteína. El anillo de porfirina está compuesto por un anillo tetrapirrólico plano con hierro insertado en el centro. El hierro se mantiene en su sitio mediante un complejo de coordinación. La síntesis del anillo de porfirina se inicia en la mitocondria, continua en el citoplasma y reingresa a la mitocondria para combinarse con las cadenas de globina en el citoplasma. La síntesis de hem comienza con la condensación de glicina y succinil coenzima A (CoA) para formar ácido-d-aminolevulínico (ALA). Esta reacción sucede en la mitocondria en presencia de fosfato de pridoxal, CoA, hierro ferroso y ALA sintetasa. Esta reacción es un sitio de control importante en la síntesis del hem. La ALA abandona la mitocondria y, en el citoplasma, dos ALA lineales se condesan y se ciclan para formar el pirrolato, porfobilinógeno. Dicha reacción de deshidratación se cataliza por la enzima del citoplasma, ALA deshdratasa. Este importante producto intermedio, el porfobilinógeno, es el bloque de construcción primaria para la formación de todos los tetrapirroles naturales, entre ellos no solo el gem sino también las cobalaminas. En la siguiente reacción, cuatro moléculas de porfobilinógeno se condensan para formar el tetrapirrol lineal (hidroximetilbilano), el cual se cicla mpas tarde para formar un uroporfobilinógeno III. La reaación de ciclado requiere tanto uroporfibrinógeno-I sintetasa (porfobilinógeno desaminasa) y uroporfibrinógeno III cosintetasa. Em ausencia de la cosintetasa solamente se forma el isómero simétrico tipo I, el cual no tiene un papel fisiológico. La descarboxilación de la cadenas de uroporfibrinógeno, catalizadas por la enzima citoplasmática uroporfibrinógeno no desacarboxilada resulta en la formación de coproporfibrinógeno-oxidativa de carboxilasa cataliza la no saturación del anillo porfirrínico y la conversión de la cadenas laterales de propionato a los grupos vinil, formando protoporfirina IX mediante la protoporfirinógeno-oxidasa. El paso final en la mitocondria es la quelación de hierro con el anillo protoporfirrínico catalizado por la ferroquelatasa.

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