Hemoglobina

HEMOGLOBINA

¿QUÉ ES?

La hemoglobina (Hb) es una proteína contenida en los eritrocitos (constituye, aproximadamente, el 90% de su peso) igualmente es la que da el color rojo característico.

ESTRUCTURA

La hemoglobina (Hb o HGB) es un cromoproteido constituido por dos porciones:

Un grupo prostético (no proteico) que recibe generalmente el nombre de hem o hemo, y que proporciona a la sangre su color rojo característico.

Un grupo proteico, llamado globina.

El hem consta, a su vez, de cuatro ferroporfirinas idénticas. Cada una de ellas está compuesta por:

Una protoporfirina IX.

Un átomo de hierro en estado ferroso (Fe++).

La protoporfirina IX está conformada por cuatro pirroles; el átomo de hierro está situado en el centro de estos y se une a cada uno de ellos a través del átomo del N que estos poseen.

La globina consta de cuatro cadenas polipeptidicas, iguales 2 a 2, y constituidas cada una por algo más de 140 aminoácidos.

Cada cadena polipeptidicas de la globina se encaja, a través de un aminoácido histidina, al átomo de Fe de su ferroporfirina correspondiente.

Hay varias clases de cadenas de globina, que son las siguientes:

Cadena alfa (α)

Cadena beta (β)

Cadena gamma (γ)

Cadena delta (δ)

Cadena épsilon (ε)

Además, más cadenas gamma, que tienen un aminoácido glicina en su posición 136, se llaman Gγ, y las que poseen un aminoácido alanina se denominan Aγ.

SINTESIS

El 90% del peso seco del hematíe es Hb

Las síntesis de Hb empieza a producirse, de una forma apreciable, en el eritroblasto policromatófilo y alcanza un nivel máximo en el reticulocito.

La protoporfirina IX se forma en las mitocondrias. Sus síntesis comienza con la condensación de glicina y succinilcoezima A, en presencia de fosfato poritoxal (vitamina B6)

Y bajo la acción de la enzima ALA-sitetasa, para forman el acido δ-aminolevulimico (ALA).

Seguidamente se producen la condensación de dos moléculas de ALA, bajo la acción catalítica de la enzima ALA-deshidrasa, para formar un monopirrol llamado porfobilinógeno.

Finalmente, la unión de cuatro moleculas de porfobilinógeno da lugar a la protoporfirina IX. El Fe se inserta en la molécula de protoporfirina IX mediante una enzima mitocondrial, denominada ferroquelatasa, y se termina la síntesis del HEM. Por otra parte mientras que la síntesis de las cadenas α esta codificada en el cromosoma 16, la de la cadenas γ, β y δ están muy próximos entre si y se constituyen una unidad funcional llamada cistron.

Todas las cadenas de globina se forman en los ribosomas.

El aumento de la concentración de el grupo HEM inhibe ALA-sintetasa y estimula la síntesis de globina.

TIPOS

Se distinguen distintos tipos de Hb atendiendo a las cadenas globinicas que poseen. Los principales son:

Hemoglobina A: Consta de dos cadenas α y dos β. Es la mayoritaria en el adulto, ya que constituye, el 97% de la Hb total.

Hemoglobina A2 (Hb A2): Consta de dos cadenas α y dos δ. En el adulto, constituye 2.5% de la Hb total.

Hemoglobina fetal (Hb F): Consta de dos cadenas α y dos γ. Es la mas abundante desde el cuarto mes del embarazo hasta los seis meses de edad. Un pequeño porcentaje, también puede encontrarse en la sangre del adulto.

Hemoglobina Portland: Consta de dos cadenas δ y dos de γ.

Hemoglobina Gower I (Hb G I): Consta de dos cadenas δ y dos de ε.

Hemoglobina

...