Polímeros largos de aminoácidos

Polímeros largos de aminoácidos unidos por medio de enlaces peptídicos y dispuestos en secuencia lineal, CHONSPFeMgCu. Presentan gran diversidad estructural y funcional.

Enlace peptídico: Enlace amida que se forma al reaccionar carboxilo de un aminoácido con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de agua. Los enlaces peptídicos generalmente se encuentran en posición trans y esto se debe en gran parte a la interferencia de tamaño de los grupos R.

Clasificación

Solubilidad:

• Albuminas: Solubles en agua.

• Globulinas: Solubles en disoluciones salinas diluidas, insolubles en agua

• Prolaminas: solubles en alcohol 70 a 80°.

• Glutelinas: Solubles en soluciones acidas o básicas.

• Histonas: solubles en agua, insolubles en medio ligeramente alcalinos.

• Escleroproteínas: Insolubles en la mayoria de los solventes.

Composición química:

• Simples: Formados solo por aminoácidos

• Conjugadas: Constituidas por componentes no aminoacidicos o peptídicos (carbohidratos, grupos hemo, iones orgánicos. Componente proteico individual se le conoce como apoproteína y en conjunto con el componente no peptídico, holoproteína.

Forma molecular:

• Globulares: La cadena peptídica se enrolla originando una estructura esférica y compacta.

• Fibrosas: Tiende a predominar una dimensión sobre las demás, funciones estructurales.

Numero de cadenas peptídicas:

• Monoméricas: Formadas por una sola cadena.

• Oligoméricas: Más de una cadena peptídica, cada cadena se conoce como subunidad, monómero o protómero.

Estructura

Primaria: Secuencia de aminoácidos de la cadena peptídica, el tipo y numero de aminoácidos presentes y el orden en el que se unen, contiene la información que determina la conformación espacial de una proteína.

Secundaria: Plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico

Se establece que los grupos –CO- y –NH-, el primero como aceptor de H y el segundo como donador de H, así la cadena es capaz de adquirir conformaciones de menor energía libre y mas estables.

• Conformación al azar

• Hélice alfa

• Lámina u hoja beta

• Giros beta

Conformación al azar: No hay interacciones importantes en ciertas regiones de la proteína y la cadena se enrolla al azar. Es favorecida por los grupos laterales con carga

Hélice alfa: La cadena principal se enrolla en espiral alrededor del eje longitudinal de la molécula, en forma de una hélice dextrógira y las cadenas laterales se extienden por fuera de la hélice.

Lamina u hoja beta: Tipo laminar que se forman por la interacción de puentes de hidrogeno de dos o mas segmentos de la cadena polipeptídica, en los que el esqueleto principal se estira al máximo, tomando forma de zigzag con los grupos laterales dispuestos hacia ambos lados de manera alterada.

Cuaternaria: Interacción y asociación de varias cadenas polipeptídicas, mediante enlaces débiles, para formar proteínas oligoméricas, se debe considerar el número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que integran el oligómero y la forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero.

Cuando varias proteínas con estructura terciaria de tipo globular se asocian para formar una estructura de tipo cuaternario, los monómeros pueden ser:

Exactamente iguales, muy parecidos, con estructura distinta pero con una misma función

Estructural y funcionalmente distintos, que una vez asociados forman una unidad funcional.

Desnaturalización de las proteínas

La

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