Proteinas De Estres

Proteínas de estrés.

Las proteínas de estrés abundan en los seres vivos desde plantas, microrganismos y el hombre. Se incrementan en situaciones de estrés, como falta de alimento, choques térmicos o infecciones virales. Las proteínas de estrés son inducidas por varios agentes estresantes: anoxia, hipertermia, etanol, hipoglucemia, infecciones con ciertos virus, privación de agua y alimento.

En los últimos años se realizo investigaciones en torno a las familias más importantes de las proteínas de estrés, como las chaperonas. La naturaleza ha involucrado a las proteínas de estrés, por lo general estaría muy probablemente involucrado en la protección y supervivencia de la célula que es agredida y su posible participación en las enfermedades humanas (patología).

Estas familias de las biomoleculas juegan un papel en la fisiopatología de la célula. La importancia de la catálisis, es reconocer la existencia de enzimas, auténticos catalizadores biológicos que se identificaron como proteína. Se generan reacciones químicas celulares la gran mayoría de estas ocurren gracias a que son catalizadas por encimas, en el orden de 10 milisegundos. Lo interesante de esto que sin catálisis biológica, se calcula que ocurrirían aproximadamente en mil millones de millones de años.

La proteína en a actualidad sus funciones moleculares intervienen en fenómenos estructurales, de contráctiles, de defensa y ataque, digestión, transporte, catálisis, comunicación, almacenamiento, manteniendo la homeostasis.

El fenómeno ocurría en un cambio de las proteínas totales de las células de Drosophila cuando se estresaban al ser incubadas a a 37.5° C durante 20 minutos cuando la temperatura fisiológica d e la célula Drosophila es de 23° C. En este proceso resulta evidente la aparición de seis bandas intensas y la desaparición de otras en el electroferograma unidimensional de proteínas totales denominadas “proteínas de choque calórico”.

El fenómeno fisiológico se comprueba que el organismo Tetrahymena, encontrado en el maíz y el pollo mostraban conductas estresantes por el calor y no solo por eso si no también por agentes estresantes, como la anoxia, y los inhibidores metabólicos. Es un fenómeno Universal presentes en organismos de los tres dominios archea, bacteria y eukarya.

La célula de estrés se somete a cualquier tipo e agente estresante: frio, calor, hipoxia, toxinas, anoxia, estrés oxidativo, estrés osmótico, metales pesados, procesos infecciosos, entre otros.

Las chaperonas funcionan asegurando que el plegamiento que otras cadenas polipeptidicas y su ensamble en estructuras oligomericas ocurra correctamente, pero sin formar parte de la estructura final.

Existen expresiones como HSF que se activan por la exposición de estrés y se unen a los HSE que controlan expresión de los genes HSPs. La generación de HSPs solo es transitoria en la exposición a estrés, su presencia continua puede alterar de manera considerable la homeostasis proteica y las funciones intracelulares.

Se calcula que aproximadamente entre 20% y los 30% del volumen celular total esta ocupado por macromoléculas. Existen procesos bioquímicos, que ocurre el colapso de polipéptidos recién sintetizados en proteínas funcionales, la desnaturalización de proteínas inducidas por agentes estresantes, la formación de estructuras oligomericas, fisiológicas y patológicas, la disminución de la velocidad de difusión.

Uno de los mecanismos más importantes desarrollado por la célula, para evitar contingencias son las chaperonas. Cuando hay fallas en el sistema de plegamiento asistido por las chaperonas, ocurren alteraciones moleculares que afectan seriamente a la fisiología celular. Las amiloidosis limitadas a un órgano comprenden a la enfermedad del Alzheimer, a las encefalopatías espongiformes, a la diabetes mellitus tipo2

...