ANALISIS ENZIMATICO CUALITATIVO
Enviado por ChioEiffel • 1 de Noviembre de 2013 • Tesis • 345 Palabras (2 Páginas) • 3.067 Visitas
ANALISIS ENZIMATICO CUALITATIVO
Objetivo
Que el alumno pueda definir el efecto fisicoquímico que generan las enzimas sobre diferentes sustratos y pueda describir las características que poseen las enzimas para modificar sustratos.
Introducción
Las enzimas son proteínas que catalizan todas las reacciones bioquímicas. Además de su importancia como catalizadores biológicos, tienen muchos usos médicos y comerciales.
Un catalizador es una sustancia que disminuye la energía de activación de una reacción química. Al disminuir la energía de activación, se incrementa la velocidad de la reacción.
La mayoría de las reacciones de los sistemas vivos son reversibles, es decir, que en ellas se establece el equilibrio químico. Por lo tanto, las enzimas aceleran la formación de equilibrio químico, pero no afectan las concentraciones finales del equilibrio.
Se clasifican en enzimas simples: formadas por una o más cadenas polipeptídicas o conjugadas: que contienen por lo menos un grupo no proteico enlazado a la cadena polipeptídica. Una apoenzima es la parte polipeptídica de la enzima, el cofactor es la parte no proteica y la combinación de estas dos (apoenzima y cofactor) forman la holoenzima. La sustancia sobre la cual actúa o tiene efecto la enzima se llama sustrato, éstos suelen ser específicos para cada enzima.
Las proteínas provienen de las células o proteínas precursoras de enzimas llamadas zimógenos.
La especificidad de una enzima puede ser respecto al substrato o a la reacción, lo que significa que las enzimas pueden catalizar la transformación de apenas un substrato o una familia de éstos, catalizando solo las reacciones que ese substrato pueda realizar. Puede ser de especificidad absoluta si solo puede actuar sobre un tipo de substrato o de especificidad relativa si puede interactuar en substratos con características muy similares.
Alosterismo es la propiedad de algunas proteínas de cambiar la conformación y actividad (cambia de una conformación nativa a otra diferente conformación nativa), cuando interactúa específicamente con algunos ligandos.
En el caso de las enzimas, los ligandos se unen a un sitio diferente al centro activo. Ese sitio se denomina sitio alostérico. Ello provoca un cambio de conformación que resulta en un cambio cinético de la actividad de la enzima.
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