Aminoacidos

Nomenclatura de aminoácidos

Nomenclatura de aminoácidos, los aminoácidos tienen dos sistemas de nomenclatura:

1. El clásico sistema de tres letras, que permite la representación de la estructura primaria de una proteína mediante el enlace de cada triplete de letras mediante guiones, disponiendo a la izquierda el aminoácido N-terminal y a la derecha el aminoácido C-terminal. Por ejemplo:

Ala-Glu-Gly-Phe- ... -Tyr-Asp-Gly

Representa la estructura primaria de una proteína cuyo aminoácido N-terminal es alanina (Ala) y cuyo aminoácido C-terminal es glicina (Gly).

2. El actual sistema de una sola letra, impuesto en genética molecular e imprescindible para el uso de bases de datos, que permite la representación de la estructura primaria de una proteína mediante la disposición consecutiva de letras sin espacios ni signos intermedios, disponiendo a la izquierda el aminoácido N-terminal y a la derecha el aminoácido C-terminal. Por ejemplo:

LSIMAG ... AYSSITH

Representa la estructura primaria de una proteína cuyo aminoácido N-terminal es leucina (L) y cuyo aminoácido C-terminal es histidina (H).

Tabla de correspondencias

Propiedades

• Ácido-básicas.

Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, se denominan sustancias anfóteras.

Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero cuando el pH sea 6,1.

Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.

• Ópticas.

Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen el carbono alfa asimétrico, lo que les confiere actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían el plano de polarización cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvío del plano de polarización es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrógiro, mientras que si se desvía a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levógiro. Un aminoácido puede en principio existir en sus dos formas enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar sólo una de ellas.

Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoácido se denominan configuración D o L dependiendo de la orientación relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. El hecho de que sea dextrógiro no quiere decir que tenga configuración D.

• Químicas.

Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación, etc

Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.

Las que afectan al grupo R.

Los aminoácidos apolares neutros o neutros no polares contienen principalmente grupos R formados por cadenas hidrocarbonadas que no llevan carga ni positiva ni negativa. Son hidrófobos debido a su poca interacción con el agua, y gracias a esto participan de manera importante en la estructura tridimensional de las proteínas.

En este grupo se encuentran dos tipos de cadenas R hidrocarbonatadas:

• Aromáticos: contienen estructuras cíclicas que constituyen una clase de hidrocarburos insaturados con propiedades únicas. Dentro de estos podemos encontrar la fenilalanina y el triptófano.

• Alifáticos: hidrocarburos lineales. En estos se encuentra la glicina, la alanina, la valina, la leucina, isoleucina y la prolina.

• Asimismo se encuentran los aminoácidos que poseen grupo –S- como la metionina.

1. Aminoácidos.

Se hablara ahora de las propiedades físicas y químicas de los aminoácidos, ya que estos constituyen el alfabeto de la estructura de las proteínas y determinan muchas propiedades importantes de las proteínas.

Ésta es la estructura general de los 20 aminoácidos hallados regularmente o corrientemente en las proteínas, llamados también aminoácidos corrientes. Excepto la prolina, todos ellos tienen como denominadores comunes un grupo carboxilo libre y un grupo amino libre e insustituido en el átomo de carbono . Difieren entre sí en la estructura de sus cadenas laterales distintivas, llamados grupos R.

Se han propuesto varios métodos para clasificar los aminoácidos sobre la base de sus grupos R. El más significativo se funda en la polaridad de los grupos R. Existen cuatro clases principales:

1. Grupos R no polares o hidrofóbicos.

2. Polares, pero sin carga.

3. Grupos R con carga positiva y

4. Grupos cargados negativamente (a pH 6-7, que es la zona del pH intracelular).

Los aminoácidos se suelen designar mediante símbolos de tres letras. Recientemente se ha adoptado también un conjunto de símbolos de una letra para facilitar la comparación de las secuencias aminoácidas de las proteína homólogas.

- Aminoácidos con grupos R no polares o hidrofóbicos

Existen 8 aminoácidos que contienen grupos R no polares o hidrofóbicos. Aquí se encuentran la alanina, la leucina, la isoleucina, la valina, la prolina, la fenilalanina, el triptófano y la metionina. Estos aminoácidos son menos solubles en el agua que los aminoácidos con grupos R polares. El menos hidrófobo de esta clase de aminoácidos es la alanina, la cual se halla casi en la línea fronteriza entre los aminoácidos no polares y los que poseen grupos R polares.

- Aminoácidos con grupos R polares sin carga.

Estos aminoácidos son relativamente más solubles en el agua que los aminoácidos anteriores. Sus grupos R contienen grupos funcionales polares, neutros que pueden establecer enlaces de hidrógeno con el agua. La polaridad de la serina, la treonina y la tirosina se debe a sus grupos hidroxilos; la de la aspargina y la glutamina, a sus grupos amídicos y de la cistina a la presencia del grupo sulfhidrilo (-SH). La glicola, a veces se clasifica como una aminoácido no polar. La cistina y la tirosina poseen las funciones mas polares de esta clase de aminoácidos, sus grupos tilo e hidroxilo fenólico tienden a perder mucho más fácilmente

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