Aminoacido

Aminoácido.

Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxílico (-COOH; ácido). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación que libera agua formando un enlace peptídico. Estos dos "residuos" aminoacídicos forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, para formar un polipéptido. Esta reacción ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto los que están libres en el citosol como los asociados al retículo endoplasmático.

Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son alfa-aminoácidos. Por lo tanto, están formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrógeno y a una cadena (habitualmente denominada R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de los diferentes aminoácidos; existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 20 forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético.

La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o simplemente péptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera los 50 aminoácidos o la masa molecular total supera las 5.000 uma.

Estructura de los aminoácidos

Los aminoácidos, monómeros componentes del polímero proteína, son moléculas quirales constituidas por un átomo de carbono central, el Cα, que portan en éste un grupo amino y un grupo carboxilo, lo cual les da su nombre, además de un átomo de hidrógeno y una cadena lateral que les confiere sus características definitorias, y en función de la cual se clasifican.[1]

Los 20 α-L-aminoácidos proteinogénicos son los listados en la siguiente tabla:

Nombre Código

de tres

letras Código

de una

letra Abundancia

relativa

(%) E.C. MW pK VdW volumen

(Å3) Cargado,

Polar,

Hidrofóbico,

Neutro

Alanina

Ala A 13.0 71 67 H

Arginina

Arg R 5.3 157 12.5 148 C+

Asparagina

Asn N 9.9 114 96 P

Aspartato

Asp D 9.9 114 3.9 91 C-

Cisteína

Cys C 1.8 103 86 P

Glutamato

Glu E 10.8 128 4.3 109 C-

Glutamina

Gln Q 10.8 128 114 P

Glicina

Gly G 7.8 57 48 N

Histidina

His H 0.7 137 6.0 118 P, C+

Isoleucina

Ile I 4.4 113 124 H

Leucina

Leu L 7.8 113 124 H

Lisina

Lys K 7.0 129 10.5 135 C+

Metionina

Met M 3.8 131 124 H

Fenilalanina

Phe F 3.3 147 135 H

Prolina

Pro P 4.6 97 90 H

Serina

Ser S 6.0 87 73 P

Treonina

Thr T 4.6 101 93 P

Triptófano

Trp W 1.0 186 163 P

Tirosina

Tyr Y 2.2 163 10.1 141 P

Valina

Val V 6.0 99 105 H

Estructura de las proteínas.

La estructura de las proteínas reúne las propiedades de disposición en el espacio de las moléculas de proteína que provienen de su secuencia de aminoácidos, las características físicas de su entorno y la presencia de compuestos, simples o complejos que las estabilicen y/o conduzcan a un plegamiento específico, distinto del espontáneo. Por ello, deriva de sus componentes, es decir de la propia estructura de los aminoácidos, de cómo interaccionan químicamente éstos, de forma jerarquizada y específica, y evidentemente está en relación con la función a acometer en el destino celular.

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