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BIOQUIMICA GENERAL 2014

belugattusoApuntes23 de Octubre de 2017

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BIOQUIMICA GENERAL 2014

AA y PROTEÍNAS

  1. El carácter anfótero de los AA  se debe a que:
  1. Son capaces de captar protones en medio ácido.
  2. Presentan carbonos asimétricos en la molécula.
  3. Presentan grupos ácidos y básicos en la misma molécula.
  4. Son solubles en soluciones acuosas tanto en medio ácido como alcalino

2)- Qué condición debe cumplir un  α aminoácido:

  1. Contener sólo un grupo – NH2 y un grupo – COOH.
  2. el grupo – NH2 y el – COOH deben estar unidos al carbono α.
  3. Tener carga neta cero a pH neutro.
  4. Pertenecer a la serie D.

3) Las proteínas que forman canales de membranas:

  1. Son proteínas integrales que atraviesan las membranas permitiendo el pasaje en ambas direcciones de iones y moléculas.
  2. Son móviles y modifican químicamente a la sustancia transportada.
  3. Permiten el pasaje de moléculas orgánicas e inorgánicas sin ningún tipo de especificidad.
  4. Son superficiales y permiten el pasaje en ambas direcciones de iones como Na+, K+, Cl-, Ca++.

4) Siendo los pK de la glicina Pk1 = 2,34 y pK2 = 9,6. Indique qué especie iónica predomina a pH=8 y cómo migra en una electroforesis:

  1. Aniónica, migra al polo positivo.        
  2. Catiónica, migra al polo positivo.
  3. Aniónica, migra al polo negativo.
  4. Ión ipolar no migra.

5) Cuál de las siguientes afirmaciones respecto a la electroforesis es verdadera:

  1. Puede separar AA de proteínas pero no sirve para su identificación.
  2. No es aplicable a la separación de proteínas porque los grupos amino y carboxilo están comprometidos en las uniones peptídicas entre AA.
  3. Se basa en la propiedad de AA y proteínas de adquirir distinta carga eléctrica según el pH del medio.
  4. Es un método limitado porque sólo puede realizarse a pH fisiológico.

6) Una unión peptídica es planar porque:

  1. Tiene carácter de doble ligadura parcial entre el carbono carbonílico y el nitrógeno amínico.
  2. Está restringida la libre rotación entre el carbono alfa y el grupo R.
  3. Hay libre rotación de la unión peptídica entre el carbono carboxílico y el nitrógeno.
  4. No hay libre rotación alrededor de la unión entre el carbono alfa y el carbono carboxílico.

7) Cuál de los siguientes tipos de enlaces contribuyen a estabilizar la estructura proteica:

  1. Enlaces puente disulfuro.
  2. Enlaces glucosidicos
  3. Atracción electrostática entre una cadena lateral polar y el agua del medio.
  4. Todos las opciones anteriores son correctas.

8) Cuál de las siguientes características acerca de la estructura proteica es válida:

  1. Las propiedades de las cadenas laterales no determinan el plegamiento de la proteína.
  2. Las cadenas polipeptídicas que participan en una proteína oligomérica están unidas por  enlaces covalentes exclusivamente.
  3. Las características del enlace peptídico restringen el plegamiento de la cadena polipeptídica.
  4. En las proteínas globulares no coexisten regiones en α hélice , en lámina plegada y tramos al azar.

9) Cuál de las siguientes características corresponde a la estructura en α hélice de una proteína:

  1. Las fuerzas estabilizantes son los enlaces puente disulfuro entre resíduos de cisteína.
  2. Componentes no peptídicos, como los anillos de porfirina, interrumpen la estructura.
  3. Los átomos pertenecientes a los enlaces peptídicos son coplanares.
  4. Las proteínas que adoptan esta estructura están formadas por varias cadenas polipeptídicas.

10) El punto isoeléctrico es:

  1. El pH al cual el AA solubiliza en agua.
  2. El pH al cual el AA disuelto no migra en presencia de un campo eléctrico.
  3. El pH al cual el AA no tiene actividad óptica.
  4. El pH al cual el AA es capaz de captar protones en medio ácido.

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