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CINETICA DE REACCIONES CATALIZADAS POR ENZIMAS OLIGOMERICAS


Enviado por   •  8 de Octubre de 2019  •  Apuntes  •  457 Palabras (2 Páginas)  •  121 Visitas

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2.2.4 CINETICA DE REACCIONES CATALIZADAS POR ENZIMAS OLIGOMERICAS

El estudio de las velocidades de las reacciones químicas se denomina: cinética, y el estudio de las velocidades de las reacciones catalizadas por enzimas se denomina: cinética enzimática.

La velocidad de la reacción, V (Velocidad), es la cantidad de reactante A, que desaparece en una unidad de tiempo t, determinada. Equivale a la velocidad a la que se forma el producto P, es decir, la cantidad de producto P que aparece en una unidad de tiempo determinada.

[pic 1]

Donde:

-d= disminución de la concentración del sustrato

d= aumento de la concentración del producto

Las enzimas alostéricas son de estructura oligomérica que consisten en moléculas formadas por varias unidades estructurarles similares enlazadas en cantidades moderadas.

  • Dos subunidades: dímero
  • Tres subunidades: trímero
  • Cuatro subunidades: tetrámero
  • Cinco unidades: pentámetro

Un oligómero consiste en un número finito de monómeros (2 a 100), en contraste con un polímero que consiste en un número ilimitado de monómeros.

Ejemplo:

Monómero: Glucosa

Oligómero. Sacarosa= Glucosa+Fructosa (Dos monómeros, o sea, un dímero).

                 Maltotriosa= Tres moléculas de Glucosa (trímero).

                 Salvarsan es un pentámero.

Polímero: Glucógeno (Muchas moléculas de glucosa enlazadas.

Las enzimas alostéricas son catalizadores que contribuyen una importante clase de enzimas cuya actividad catalítica se puede regular, son enzimas oligoméricas que poseen varios sitios activos y sitios alostéricos, y exhiben una cinética de saturación (velocidad máxima de transporte que se alcanza cuando el transportador está saturado) por sus sustratos y/o efectores alostéricos de tipo sigmoidal. Estas enzimas, que no se ajustan a la cinética de Michaelis-Menten, presentan múltiples centros activos. Estos centros activos muestran cooperatividad, que se manifiesta como una dependencia sigmoidal entre la velocidad de reacción y la concentración de sustrato.

En la cinética sigmoidea, se observa que pequeñas fluctuaciones de la concentración de sustrato, en una zona crítica (alrededor de KM), pueden traducirse e n grandes variaciones en la velocidad de reacción (Δv). En ocasiones el único factor que limita la velocidad de la reacción es la llegada del sustrato al centro activo de la enzima, es decir, la velocidad de difusión del sustrato en el medio.

[pic 2]

KM= describe las propiedades de la interacción enzima-sustrato.

Vmax= cuando la enzima se encuentra unida totalmente al sustrato.

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