Cinetica Enzimatica

INTRUDUCCION

En cualquier reacción metabólica se necesita la presencia de una enzima específica. Como proteínas que son, las enzimas en los organismos vivos están sujetas a determinadas condiciones de temperatura y pH y se ven afectadas por la presencia de inhibidores y los cambios de concentración de la enzima y el sustrato. Cuando los cambios son extremos pueden provocar desnaturalización de la enzima lo cual se manifiesta en trastornos fisiológicos que, en algunos casos, pueden llegar a ser letales.

La cinética enzimática hace referencia a la velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por las enzimas. El estudio de la cinética y de la dinámica química de una enzima permite explicar los detalles de su mecanismo catalítico, su papel en el metabolismo, cómo es controlada su actividad en la célula y cómo puede ser inhibida su actividad por fármacos o venenos o potenciada por otro tipo de moléculas.

Las enzimas son proteínas (macromoléculas) con la capacidad de manipular otras moléculas, denominadas sustratos. Un sustrato es capaz de unirse al centro catalítico de la enzima que lo reconozca y transformarse en un producto a lo largo de una serie de pasos denominados mecanismo enzimático, algunas enzimas pueden unir varios sustratos diferentes y/o liberar diversos productos.

OBJETIVO GENERAL:

Determinar la accion de varios factores sobre la velocidad de reaccion de la α-Amilasa.

OBJETIVOS ESPECIFICOS:

• Observar la influencia de la temperatura sobrel la actividad de la α-Amilasa.

• Observar la influencia el ph sobre la actividad de la α-Amilasa.

• Examinar el efecto de la concentración de la α-Amilasa en la hidrólisis del almidón.

• Examinar el efecto de los iones plomo y mercurio sobre la activida de la amilasa.

MARCO TEORICO

Cada célula y cada tejido tienen su actividad propia, lo que comporta continuos cambios en su estado bioquímico, en la base de la cual están las enzimas, que tienen el poder de catalizar, facilitar, y agilizar determinados procesos sintéticos y analíticos. Los propios genes son reguladores de la producción de las enzimas; por tanto, genes y enzimas pueden considerados como las unidades fundamentales de la vida.

Este concepto poco difundido casi hasta el siglo XX, se ha desarrollado y concretado cada vez más, y constituye un componente esencial de diversas disciplinas: la microbiología, la fisiología, la bioquímica, la inmunología y la taxonomía, formando además parte del campo aplicado, en gran variedad de industrias. El rasgo particular de las enzimas es que pueden catalizar procesos químicos a baja temperatura, compatible con la propia vida, sin el empleo de sustancias lesivas para los tejidos. La vida es, en síntesis, una cadena de procesos enzimáticos, desde aquellos que tienen por sustratos los materiales más simples, como el agua (H2O) y el anhídrido carbónico (CO2), presentes en los vegetales para la formación de hidratos de carbono, hasta los más complicados que utilizan sustratos muy complejos.

La formación de los prótidos, los glúcidos y los lípidos es un ejemplo típico: Son a la vez degradados y reconstruidos por otras reacciones enzimáticas, produciendo energía a una velocidad adecuada para el organismo, sin el gasto energético que exigen los métodos químicos de laboratorio.

Sin enzimas, no sería posible la vida que conocemos. Igual que la biocatálisis que regula la velocidad a la cual tienen lugar los procesos fisiológicos, las enzimas llevan a cabo funciones definitivas relacionadas con salud y la enfermedad. En tanto que, en la salud todos los procesos fisiológicos ocurren de una manera ordenada y se conserva la homeostasis, durante los estados patológicos, esta última puede ser perturbada de manera profunda. Por ejemplo, el daño tisular grave que caracteriza a la cirrosis hepática puede deteriorar de manera notable la propiedad de las células para producir enzimas que catalizan procesos metabólicos claves como la síntesis de urea. La incapacidad celular para convertir el amoniaco tóxico a urea no tóxica es seguida por intoxicación con amoniaco y por ultimo coma hepático. Un conjunto de enfermedades genéticas raras, pero con frecuencia debilitantes y a menudo mortales, proporciona otros ejemplos dramáticos de las drásticas consecuencias fisiológicas que pueden seguir al deterioro de la actividad enzimática, inclusive de una sola enzima.

Después del daño tisular grave (por ejemplo, infarto del miocardio o pulmonar, trituración de un miembro) o siguiendo a multiplicación celular descontrolada (por ejemplo, carcinoma prostático), las enzimas propias de tejidos específicos pasan a la sangre. Por lo tanto, la determinación de estas enzimas intracelulares en el suero sanguíneo proporciona a los médicos información valiosa para el diagnostico y el pronóstico.

Desde el punto de vista químico, las enzimas están formadas de carbono (C), Hidrógeno (H), oxigeno (O), Nitrógeno (Ni), y Azufre (S) combinados, pero siempre con peso molecular bastante elevado y común propiedades catálicas especificas. Su importancia es tal que puede considerarse la vida como un "orden sistemático de enzimas funcionales". Cuando este orden y su sistema funcional son alterados de algún modo, cada organismo sufre mas o menos gravemente y el trastorno puede ser motivado tanto por la falta de acción como por un exceso de actividad de enzima.

Las enzimas son catalizadores de naturaleza proteínica que regulan la velocidad a la cual se realizan los procesos fisiológicos, producidos por los organismos vivos. En consecuencia, las deficiencias en la función enzimática causan patologías.

Las enzimas, en los sistemas biológicos constituyen las bases de las complejas y variadas reacciones que caracterizan los fenómenos vitales. La fijación de la energía solar y la síntesis de sustancias alimenticias llevadas a cabo por los vegetales dependen de las enzimas presentes en las plantas. Los animales, a su vez, están dotados de las enzimas que les permiten aprovechar los alimentos con fines energéticos o estructurales; las funciones del metabolismo interno y de la vida de relación, como la locomoción, la excitabilidad, la irritabilidad, la división celular, la reproducción, etc. Están regidas por la actividad de innumerables enzimas responsables de que las reacciones se lleven a cabo en condiciones favorables para el individuo, sin liberaciones bruscas de energía a temperaturas fijas en un medio de pH, concentración salina, etc.; prácticamente constante.

Las enzimas, por lo tanto, se consideran como catalizadores altamente específicos que:

•Modifican la velocidad de los cambios promovidos por ellas.

•Determinan que sustancias particulares, de preferencia a otras distintas son las que van a sufrir los cambios.

•Impulsan dentro de los distintos cambios posibles que pueda seguir una sustancia, cual de ellos en especial, será el utilizado.

Las enzimas representan las sustancias encargadas de graduar la velocidad de una reacción determinada en el interior de las células; como en las diversas células se realizan infinidad de reacciones, ya que en una de ellas se encuentran varios miles de sustancias, se deduce, también, la presencia de varios miles de enzimas. Es posible, por lo tanto, que la mayor parte de esta estructura proteínica celular esté formada por enzimas, encargadas de las diversas funciones de síntesis, degradación, oxidación, etc. características de la actividad vital de los distintos organismos.

El almidón es importante porque lo comemos! Se encuentra en las papas y en granos tales como maíz y trigo. Se compone de unidades repetitivas de glucosa.

En su cuerpo, proteínas especiales llamadas enzimas (que dicho sea de paso, también son polímeros) rompen el almidón en unidades de glucosa, así que su cuerpo puede quemarla para producir energía. Si usted está siguiendo una dieta sana, consigue así la mayor parte de su energía a partir del almidón.

Dado que se compone de moléculas de azúcar se llama polisacárido. Es muy similar a la celulosa. Para ver sus diferencias, haga clic aquí.

El almidón tiene otras aplicaciones además de alimento. Se utiliza como apresto para prendas, evitando que se arruguen. También se usa para hacer embalajes de espuma. El almidón es biodegradable, así que el embalaje de espuma de almidón es una interesante alternativa protectora del medio ambiente para el embalaje de espuma de estireno. ¡Pero tenga cuidado! A Entropía, la perra perdiguera negra de la derecha, le gusta comer embalajes de almidón, ¡así que no le dé la espalda si usted tiene una caja de eso a mano!

El almidón es la sustancia de reserva alimenticia predominante en las plantas, y proporciona el 70-80% de las calorías consumidas por los humanos de todo el mundo. Tanto el almidón como los productos de la hidrólisis del almidón constituyen la mayor parte de los carbohidratos digestibles de la dieta habitual. Del mismo modo, la cantidad de almidón utilizado en la preparación de productos alimenticios, sin contar el que se encuentra presente en las harinas usadas para hacer pan y otros productos de panadería.

El almidón se diferencia de todos los demás carbohidratos en que en la naturaleza se presenta como complejas partículas discretas (gránulos).

...