Clasificación de los Aminoácidos alfa

Aminoácidos

Son los monómeros o unidades constituyentes de las proteinas. Al hidrolizar una proteína se obtiene aminoácidos.

Un aminoácido es una molécula que contiene un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) libres. Los alfa- aminoácidos pueden representarse en general por NH2-CHR-COOH, siendo R un radical o cadena lateral característico de cada aminoácido. Estos grupos R son muy variados químicamente.

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Clasificación de los Aminoácidos alfa:

Existen 22 aminoácidos, pero solo 20 (aminoácidos comunes) son usado en la síntesis de las proteinas. Los dos restantes se originan por modificaciones posteriores a la síntesis. La hidroxiprolina y la cistina se sintetizan a partir de la prolina y de las cistenina luego de que la cadena proteica se halla formado.

A cada aminoácido le corresponde una abreviatura de 3 (tres) letras

Aminoácidos por su requerimiento:

Los aminoácidos esenciales no pueden ser sintetizados por los animales superiores y debe formar parte de la dieta. Son ocho para el humano adulto.

Las proteinas que aportan todos los aminoácidos esenciales en la proporción correcta para la nutrición se llaman proteinas completas (carne, leche, pescado, huevos).

Las proteinas a las que les falta uno o más aminoácidos esenciales se llaman proteinas incompletas (en general las proteinas vegetales).

Aminoácidos por la cadena lateral o grupo R:

Los aminoácidos pueden clasificarse en función de las propiedades de sus cadenas laterales.

Aminoácidos alifáticos neutros con cadena no polar:

Glicina: posee sólo un hidrógeno como cadena lateral.

Alanina: con un metilo como cadena lateral. Es más soluble que los siguiente.

Valina, Leucina, e Isoleucina: tienen cadenas apolares ramificadas.

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Aminoácidos alifáticos neutros con cadena polar no ionizable (-OH)

Serina y Treonina contienen en su cadena lateral una función hidroxilo (-OH) que les ortega carácter polar.

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Aminoácidos neutros aromáticos

Fenilalanina posee un núcleo bencénico, Triptófano posee un núcleo heterocíclico indol; ambos apolares y marcadamente hidrófobos. Tirosina tiene un hidroxilo fenólico que le da polaridad. Por encima de pH 10 libera un protón y adquiere carga negativa.

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Aminoácidos con azufre:

Cisteína contiene el grupo –SH (sulfhidrilo), ligeramente polar; a pH 9 libera un protón. La cadena lateral de Metionina es apolar.

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Aminoácidos ácidos (dicarboxílicos)

Ácido aspártico y Ácido glutámico son aminoácidos con un carboxilo adicional que puede liberar un protón y adquirir carga negativa al pH de los líquidos biológicos.

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Aminoácidos básicos

Son aminoácidos con carga positiva al pH reinante en las células. Lisina, con una función amina adicional, y Arginina con un grupo guanidino, pueden aceptar protones. Histidina tiene un núcleo heterocíclico imidazol, uno de cuyos nitrógenos puede adquirir una carga positiva.

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Aminoácidos con grupo amida adicional.

Asparragina y Glutamina son derivados de los aminoácidos ácido aspártico y glutámico respectivamente; poseen función amida en el carbono distal al Cα. A diferencia de sus análogos acídicos; asparragina y glutamina no tienen carga en su cadena lateral, pero son decididamente polares.

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Prolina

En la Prolina el carbono α y el nitrógeno unido a él están incluidos en un ciclo pirrolidina. El compuesto tiene carácter alifático.

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Algunos autores consideran que el nitrógeno forma una función imino (=NH), razón por la cual llaman a la prolina iminoácido. En algunas proteinas se encuentran un derivado hidroxilado de la prolina, la hidroxiprolina.

Los aminoácidos se diferencian entre sí por la estructura de la cadena lateral unida al Carbono α.

La prolina es distinta de los demás aminoácidos comunes porque su grupo amino es secundario…unido a un anillo mediante su C α.

Otros aminoácidos no proteicos

No son aminoácidos alfa.

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Otros más: Ostina, 3-yodotitonina, Ac. y-aminobútrico, β-alanina

Según su polariadad

Las características de las cadenas laterales permiten agrupar a los aminoácidos en:

• Polares: Glicina, Serina, Treonina, Cisteína, Tirosina, Ácido aspártico, Ácido glutámico, Asparragina, Glutamina, Lisina, Histidina y Arginina.
• Apolares: Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Metionina, Fenilalanina, Triptofano y Prolina.

Isomería óptica

Se denomina isómeros a: [pic 12]

• compuestos diferentes con la misma fórmula molecular
• contienen igual número y clase de átomos, pero unidos entre sí de manera distinta.

Cuando difieren en su disposición espacial, se tienen isómeros espaciales.

Según la teoría tetraédrica, los cuatros enlaces del carbono son equivalentes. Cuando cada una de las valencias está saturada por elementos o grupos atómicos diferentes, la molécula resulta asimétrica  [pic 13]

Por ejemplo: en el aminoácido alanina, el carbono en rojo es asimétrico porque está unido a cuatro grupos atómicos diferentes (-H, -CH3, -NH2, -COOH)

Los grupos unidos al carbono asimétrico central pueden ser dispuestos en el espacio de dos maneras diferentes. De ello resulta dos moléculas, cada una de las cuales es la imagen en el espejo de la otra. Estos isómeros no son superponibles; guardan entre si la misma relación existente entre la mano izquierda y la derecha, de allí el nombre de compuestos quirales a este tipo de isómeros.

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Isómeros de este tipo poseen muchas de sus propiedades químicas iguales y propiedades físicas idénticas, excepto su capacidad para desviar el plano de vibración de la luz polarizada.[pic 15]

Los compuestos que desvían hacia la derecha el plano de vibración de la luz polarizada se llaman dextrorrotatorios o dextrógiros y los que lo rotan hacia la izquierda son levorrotatorios o levógiros.

Un aminoácido será isómero L cuando el grupo amino unido al carbono alfa este hacia la izquierda e isómero D hacia la derecha.

Propiedades de los aminoácidos

Las propiedades de la cadena de cada aminoácido permiten predecir su comportamiento.

Propiedades ácido-base de aminoácidos

En soluciones acuosas, el grupo carboxilo y el grupo amina se encuentran disociados, con cargas positiva y negativa sobre la misma molécula. Por esta razón, los aminoácidos son IONES DIPOLARES, ANFOLITOS o ANFÓTEROS ya que pueden actuar como ácidos o como bases al mismo tiempo. También se utiliza el vocablo ZWITTERION para designar estos tipos de iones. [pic 16]

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