ClubEnsayos.com - Ensayos de Calidad, Tareas y Monografias
Buscar

Clasificación de los Aminoácidos alfa


Enviado por   •  14 de Abril de 2018  •  Resúmenes  •  2.442 Palabras (10 Páginas)  •  316 Visitas

Página 1 de 10

Aminoácidos

Son los monómeros o unidades constituyentes de las proteinas. Al hidrolizar una proteína se obtiene aminoácidos.

Un aminoácido es una molécula que contiene un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) libres. Los alfa- aminoácidos pueden representarse en general por NH2-CHR-COOH, siendo R un radical o cadena lateral característico de cada aminoácido. Estos grupos R son muy variados químicamente.

 [pic 1][pic 2]

Clasificación de los Aminoácidos alfa:

Existen 22 aminoácidos, pero solo 20 (aminoácidos comunes) son usado en la síntesis de las proteinas. Los dos restantes se originan por modificaciones posteriores a la síntesis. La hidroxiprolina y la cistina se sintetizan a partir de la prolina y de las cistenina luego de que la cadena proteica se halla formado.

A cada aminoácido le corresponde una abreviatura de 3 (tres) letras

Aminoácidos por su requerimiento:

Aminoácidos esenciales

Abreviatura

Aminoácidos no esenciales

Abreviatura

Arginina

Arg

R

Alanina

Ala

A

Histidina (en niños)

His

H

Aspargina

Asn

N

Isoleucina

Ile

I

Ácido Aspartico

Asp

D

Leucina

Leu

L

Cistenina*

Cys

C

Lisina

Lys

K

Glutamina

Gln

Q

Metionina

Met

M

Ácido Glutámico

Glu

E

Fenilalanina

Phe

F

Glicina

Gly

G

Treonina

Thr

T

Prolina

Pro

P

Triptofano

Trp

W

Serina

Ser

S

Valina

Val

V

Tirosina*

Tyr

Y

Los aminoácidos esenciales no pueden ser sintetizados por los animales superiores y debe formar parte de la dieta. Son ocho para el humano adulto.

Las proteinas que aportan todos los aminoácidos esenciales en la proporción correcta para la nutrición se llaman proteinas completas (carne, leche, pescado, huevos).

Las proteinas a las que les falta uno o más aminoácidos esenciales se llaman proteinas incompletas (en general las proteinas vegetales).

Aminoácidos por la cadena lateral o grupo R:

Los aminoácidos pueden clasificarse en función de las propiedades de sus cadenas laterales.

Aminoácidos alifáticos neutros con cadena no polar:

Glicina: posee sólo un hidrógeno como cadena lateral.

Alanina: con un metilo como cadena lateral. Es más soluble que los siguiente.

Valina, Leucina, e Isoleucina: tienen cadenas apolares ramificadas.

[pic 3]

Aminoácidos alifáticos neutros con cadena polar no ionizable (-OH)

Serina y Treonina contienen en su cadena lateral una función hidroxilo (-OH) que les ortega carácter polar.

[pic 4]

Aminoácidos neutros aromáticos

Fenilalanina posee un núcleo bencénico, Triptófano posee un núcleo heterocíclico indol; ambos apolares y marcadamente hidrófobos. Tirosina tiene un hidroxilo fenólico que le da polaridad. Por encima de pH 10 libera un protón y adquiere carga negativa.

[pic 5]

Aminoácidos con azufre:

Cisteína contiene el grupo –SH (sulfhidrilo), ligeramente polar; a pH 9 libera un protón. La cadena lateral de Metionina es apolar.

[pic 6]

Aminoácidos ácidos (dicarboxílicos)

Ácido aspártico y Ácido glutámico son aminoácidos con un carboxilo adicional que puede liberar un protón y adquirir carga negativa al pH de los líquidos biológicos.

[pic 7]

Aminoácidos básicos

Son aminoácidos con carga positiva al pH reinante en las células. Lisina, con una función amina adicional, y Arginina con un grupo guanidino, pueden aceptar protones. Histidina tiene un núcleo heterocíclico imidazol, uno de cuyos nitrógenos puede adquirir una carga positiva.

[pic 8]

Aminoácidos con grupo amida adicional.

Asparragina y Glutamina son derivados de los aminoácidos ácido aspártico y glutámico respectivamente; poseen función amida en el carbono distal al Cα. A diferencia de sus análogos acídicos; asparragina y glutamina no tienen carga en su cadena lateral, pero son decididamente polares.

[pic 9]

Prolina

En la Prolina el carbono α y el nitrógeno unido a él están incluidos en un ciclo pirrolidina. El compuesto tiene carácter alifático.

[pic 10]

Algunos autores consideran que el nitrógeno forma una función imino (=NH), razón por la cual llaman a la prolina iminoácido. En algunas proteinas se encuentran un derivado hidroxilado de la prolina, la hidroxiprolina.

Los aminoácidos se diferencian entre sí por la estructura de la cadena lateral unida al Carbono α.

La prolina es distinta de los demás aminoácidos comunes porque su grupo amino es secundario…unido a un anillo mediante su C α.

...

Descargar como (para miembros actualizados)  txt (17.1 Kb)   pdf (971.3 Kb)   docx (2.5 Mb)  
Leer 9 páginas más »
Disponible sólo en Clubensayos.com