Clasificación De Aminoácidos Y Proteinas

Clasificación de aminoácidos

Existen un aproximado de 300 aa en la naturaleza de estos son solo 20 aa los que conforman parte del ser humano.

Los aa se dividen primeramente en 2 grandes grupos:

Aminoácidos proteicos Aminoácidos no proteicos

Cada aa de los presentes en el hombre (excepto la prolina) posee

• Un grupo carboxilo -COOH

• Un grupo amino primario -N+H3 (+H3N-)

• Una cadena lateral distintiva (R) unida a un carbono α

• Un H

La clasificación más común para su estudio es por sus cadenas laterales.

Cadenas Laterales No Polares

Glicina Alanina

Valina Leucina

Isoleucina Fenilalanina

Triptófano Metionina

Prolina

Cadenas Laterales Polares No Cargadas

Serina Treonina

Tirosina Asparragina

Glutamina Cisteína

Cadenas Laterales ácidas

Ácido aspártico

Ácido glutámico

Cadenas Laterales básicas

Histidina

Lisina

Arginina

Los aa con cadenas laterales no polares, poseen una cadena lateral que no gana ni pierde protones ni participa en enlaces de hidrógeno ni iónicos. Son de naturaleza hidrófobas, por lo que tienden a ubicarse al interior de las proteínas.

La prolina difiera ya que posee un grupo amino secundario que forma un anillo de 5 unidades, esta estructura ayuda a formar proteínas fibrosas como el colágeno.

Los aa con cadenas laterales polares sin carga, poseen una carga neta cero a pH neutro.

Los aa con cadenas laterales ácidas son donantes de protones, a pH fisiológico tienen su grupo carboxilo disociado y cargado negativamente

Los aa con cadenas laterales básicas aceptan protones, la lisina y la arginina a pH fisiológico están cargados positivamente. La histidina es débilmente básica y no cargada a pH fisiológico pudiendo cambiar a carga positiva o neutra dependiendo del ambiente iónico de la proteína.

Enlace peptídico

Dos aminoácidos pueden ser unidos por la síntesis de deshidratación para formar un dipéptido. En el laboratorio se puede romper o hidrolizar más efectivamente por la combinación de calor y un ácido. En el cuerpo humano este proceso digestivo empieza en el estómago, donde una combinación de ácidos y enzimas rompe los enlaces peptídicos.

La reacción más importante de los aminoácidos es el enlace peptídico. Este enlace determina la fuerza de unión primaria de una proteína; su estructuración corresponde a una polimerización de aminoácidos, es decir, una proteína es un polipéptido complejo.

Definición

El grupo a -carboxilo de un aminoácido (RO) puede unirse covalentemente al grupo a amino de otro aminoácido (R2) eliminando una molécula de agua y formando un tipo de enlace amida conocido como enlace peptídico

Formación

El enlace peptídico posee una serie de interesantes características estructurales. Dada la resonancia del grupo carbonilo (-C-), el II o enlace peptídico tiene naturaleza de doble enlace parcial.

El enlace peptídico tiene algunas propiedades muy importantes para la estructura de las proteínas

- Es más corto y rígido que un enlace C-N simple

- Geometría esencialmente plana. Los átomos que participan en el enlace (C, O, N, H) están en el mismo plano

El grupo de átomos alrededor del enlace peptídico puede darse en dos configuraciones posibles: Trans y Cis

Clasificación de las Proteínas

Estructura primaria

La primer estructura es la resultante de la unión de 2 aa a través de un enlace peptídico. La única manera no enzimática de hidrolizar este enlace es con la exposición prolongada de un ácido o un base fuertes a temperatura elevada.

Se les denomina péptidos, y su secuencia se lee del amino terminal al carboxilo terminal de izq a derecha, la unión de 2 forma un dipéptido luego un tripéptido y así hasta formar un polipéptido.

Estructura Secundaria

• Hélice alfa

Es una estructura espiral que consiste en un esqueleto peptídico enrollado, estrechamente empaquetado, donde las cadenas laterales apuntan hacia afuera.

Son el componente principal de los tejidos como el pelo y la piel y su rigidez se debe al número de puentes disulfuro.

La hélice alfa está estabilizada por una gran cantidad de puentes de hidrógeno

• Lámina Beta

En está todos los componentes del enlace peptídico intervienen en puentes de hidrógeno, su superficie es plegada.

Contienen más cadenas polipeptídicas que las hélices alfa (2 o 3) y sus puentes de hidrógeno son perpendiculares al esqueleto del polipéptido.

• Giros Beta (giros inversos)

Estas estructuras intervienen en la dirección de una cadena polipeptídica y ayudan a adoptar una forma globular compacta. Están compuestos por 4 aa, uno de los cuales siempre es prolina, glicina o ambos.

• Estructura Secundaria No repetitiva

Aprox la mitad de una proteína globular media está organizada en hélices alfa o láminas beta el resto de la estructura no es repetitiva o posee menos organización a este segmento se le denomina no repetitiva.

• Estructura Supersecundaria (motivos)

Son aquellas proteínas que están compuestas por varias estructuras secundarias a la vez.

Estructura Terciaria

La estructura primaria de una cadena polipeptídica determina su estructura terciaria. Esta estructura hace referencia al plegamiento de los dominios y a su disposición final de los dominios.

Los dominios son las unidades funcionales y estructurales tridimensionales fundamentales de los polipéptidos. Las cadenas con más de 200 aa poseen varios Dominios. El núcleo de un Dominio posee varias estructuras supersecundarias. Cada dominio se comporta como una proteína globular pequeña independiente.

Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria son:

• Puentes disulfuro

• Interacciones hidrófobas

• Puentes de hidrógeno

• Interacciones Iónicas

Estructura Cuaternaria De Las Proteínas

Muchas proteínas consisten en una cadena polipeptídica única y se definen como proteínas monómeros. Pero, otras pueden constar de 2 o más cadenas que pueden ser estructuralmente idénticas o no tener relación. Las subunidades se mantienen juntas por uniones no covalentes.

Componentes de la Sangre

La sangre es un tejido conjuntivo líquido que circula a través del aparato cardiovascular, está formado por células y un componente extracelular cuyo volumen es superior. El volumen de sangre total de un adulto es de unos 6 litros lo que equivale al 7-8% del peso corporal total. La sangre es impulsada a través del aparato cardiovascular por la acción de bomba del corazón para que llegue a todos los tejidos.

Sus principales funciones son:

• Transporte de sustancias nutritivas y oxígeno

• Transporte de desechos y dióxido de carbono

• Distribución de hormonas y otras sustancias

• Mantenimiento de la homeostasis (buffer, coagulación y termorregulación.

• Transporte de células y agentes humorales del sistema inmune

La Sangre está compuesta por:

Paquete celular y el plasma

El paquete celular incluye

• Eritrocitos

• Leucocitos

• Trombocitos

El plasma es el material extracelular líquido que le imparte a la sangre su fluidez. El volumen relativo de células y el plasma es de alrededor de 45% y 55% respectivamente.

Al volumen de Eritrocitos compactados se le denomina Hto los valores normales oscilan entre el 39 y 50% en hombres y 35-45% en las mujeres, un valor menor puede indicar una posible anemia o una hemorragia interna.

Los leucocitos y las plaquetas constituyen solo el 1% del volumen total sanguíneo.

• Plasma

Más del 90% de su peso corresponde a agua que sirve como solvente para los solutos como proteínas, gases disueltos, electrolitos, sustancias nutritivas, moléculas reguladoras y materias de desecho. Estos solutos mantienen la osmolaridad y un pH óptimos.

Las principales proteínas del plasma son la albúmina que mantiene el volumen del Hto. y el plasma y transporta hormonas, metabolitos y fármacos.

Las globulinas e inmunoglobulinas y el fibrinógeno que al transformarse en fibrina y la ayuda de las plaquetas detienen las hemorragias.

• Eritrocitos

Son productos celulares anucleados carentes de los orgánulos típicos. Actúan solo dentro del torrente sanguíneo, en donde fijan oxígeno a nivel de los pulmones y lo entregan en los tejidos recogiendo el dióxido de carbono. Tienen forma de disco bicóncavo y un diámetro de 7,8 micras.

Los eritrocitos transportan en su interior a la proteína hemoglobina la cual le ayuda por afinidad eléctrica a transportar

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