Contraccion muscular - Ensayo

UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE SINALOA

Facultad de Medicina

Asignatura: Bioquímica Médica

Medico profesor: Josué Camberos Barraza

Curso académico 2015-2016

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Alumna: Escamilla Domínguez Luz Irene

Lic. En Medicina General

Semestre II Grupo 11

Fecha de Presentación: 30/05/2016

Email: luzED996@hotmail.com 

INDICE

1. INTRODUCCION                                                                                                                                                            
2. ESTRUCTURA MUSCULAR

1. El sarcómero: la unidad funcional contráctil del musculo.
2. Filamentos gruesos y finos.
3. Proteínas del sarcómero                                    

1. Miosina
2. Actina
3. Trompomiosina y troponinas
4. Titina

1. PROCESO CONTRÁCTIL

1. Modelo de deslizamiento de filamentos de la contracción muscular
2. Acoplamiento de excitación-contracción: Despolarización de la membrana muscular.
3. Acoplamiento de excitación-contracción: La señal de calcio.

1. CONCLUSIÓN
2. BIBLIOGRAFÍA

INTRODUCCIÓN

Hay tres tipos de músculo: esquelético, cardíaco y liso, cada uno con un papel fisiológico singular

La función común de los músculos es convertir la energía química en energía mecánica, pero cada músculo se distingue por el mecanismo de inicio de la contracción, la velocidad del desarrollo de la fuerza, la duración de la contracción, la capacidad para adaptarse al entorno y la utilización de los sustratos.

El músculo representa alrededor del 40% de la masa corporal total y la actividad muscular es uno de los principales determinantes del metabolismo global tanto en estado basal como en estado activo. Al realizar actividad física se producen cambios en el metabolismo del músculo esquelético. Estos cambios están directamente relacionados con la fuerza requerida y la duración de la actividad. Dichos factores también afectan a la utilización que el músculo hace de glucosa y ácidos grasos como combustible. Además de la locomoción, el músculo esquelético también es fuente de calor corporal, aporta aminoácidos para la gluconeogénesis hepática durante el ajamo y es un lugar importante para la eliminación de la glucosa y los triglicéridos después de una comida. Por su papel fundamental en la regulación del flujo del combustible sistémico y el metabolismo, la pérdida de masa muscular tiene un efecto importante en el metabolismo global. La vejez, la sepsis y las enfermedades debilitantes, como el SIDA y el cáncer, son procesos asociados a pérdida de masa muscular, que a su vez se asocia a una mayor morbimortalidad.

El principal tema de este ensayo es el músculo esquelético, junto con una explicación de las similitudes y diferencias de la estructura, la función y el metabolismo del músculo esquelético, cardíaco y liso. El ensayo se inicia con una descripción del mecanismo de la contracción muscular y continúa con la señalización que inicia el proceso contráctil.

ESTRUCTURA MUSCULAR

El sarcómero: la unidad funcional contráctil del músculo

Una característica común de los miocitos cardíacos, las células del músculo liso y las miofibras esqueléticas es que su citoplasma está lleno de proteína contráctil. Esta proteína se dispone en series lineales de unidades de sarcómero en las miofibras esqueléticas y los miocitos cardíacos, dando a estos músculos un aspecto estriado; de ahí el término músculo estriado. La proteína contráctil en las células de músculo liso no se organiza en una estructura sarcomérica y este tejido se describe como músculo no estriado. La estructura jerárquica del músculo esquelético consiste en haces (fascículos) de células fibrosas multinucleadas alargadas (miofibras). Las células de las miofibras contienen haces de miofi- brillas que, a su vez, están compuestas de proteínas miofilamen- tosas, principalmente actina y miosina, que forman el sarcómero. El análisis del músculo mediante microscopía electrónica muestra un patrón repetitivo de regiones claras y oscuras en las miofibrillas. Estas regiones se conocen como bandas I (isotrópicas) y A (anisotrópicas), respectivamente. En el centro de la banda I se observa una línea Z más oscura, mientras que en el centro de la banda A existe una zona H de tinción más clara con una línea M central. La unidad contráctil, el sarcómero, está centrado en la línea M, que se extiende de una línea Z a la siguiente. El músculo liso carece de una línea Z definida.

Filamentos gruesos y finos

La actina y la miosina constituyen más del 75% de la proteína muscular

El sarcómero puede acortarse alrededor del 70% en longitud durante la contracción muscular. Los componentes con efecto en la contracción son los filamentos gruesos y finos. El filamento grueso se compone de miosina y la proteína titina, el filamento uno se compone principalmente de actina, con proteínas asociadas, tropomiosina y troponinas. Los filamentos finos también tienen cierta interacción con la titina. Los filamentos gruesos y finos se extienden en direcciones opuestas desde ambos lados de las líneas M y Z, respectivamente, y se solapan y se deslizan unos sobre otros durante el proceso contráctil. Las líneas M y Z son, en efecto, placas base para el anclaje de los filamentos de actina y miosina. En el músculo estriado, la mayor superposición de filamentos gruesos-finos durante la contracción provoca un encogimiento de la zona H (sólo miosina) y de las bandas I (sólo actina). En el músculo liso, los filamentos gruesos y finos están anclados en estructuras llamadas cuerpos densos que, a su vez, están anclados por filamentos intermedios. Aunque los tres tipos musculares contienen las mismas proteínas, cada uno de ellos expresa isoformas tisulares específicas; la actina y troponina cardíacas, por ejemplo, se diferencian ligeramente de las del músculo esquelético.

Proteínas del sarcómero

• Miosina

La interacción entre la actina y la miosina durante la contracción muscular depende de la concentración de Ca2+ citoplasmática

La miosina es una de las proteínas más grandes del cuerpo, con una masa molecular de aproximadamente 500 kDa y además representa más de la mitad de la proteína muscular. Al microscopio electrónico la miosina se ve como una proteína alargada con dos cabezas globulares. Es el componente principal del filamento grueso en el músculo. Cada molécula de miosina está formada por dos cadenas pesadas (~200 kDa) y cuatro cadenas ligeras (~20 kDa). La cadena pesada puede subdividirse en las regiones de la cola helicoidal y la cabeza globular; las cuatro cadenas ligeras están unidas a las cabezas globulares. El análisis estructural por proteólisis limitada indica que hay dos regiones bisagras flexibles en la molécula de miosina: una donde la cabeza globular se une a la región helicoidal y la otra en la región helicoidal. Los filamentos de miosina se asocian a través de sus regiones helicoidales y se extienden más allá de la línea M hacia la línea Z de cada miofibrilla. Las regiones bisagra permiten la interacción de las cabezas de miosina con la actina y proporcionan la flexibilidad necesaria para que se produzcan interacciones y cambios conformacionales reversibles durante la contracción muscular. La miosina posee varias características que son esenciales para dicha contracción:

Las cabezas globulares de miosina tienen sitios de unión para el ATP y sus productos de hidrólisis, ADP y fosfato (Pi). Las cabezas globulares de miosina tienen una actividad ATPasa dependiente del Ca2+.

La miosina se une de forma reversible a la actina en función de las concentraciones de Ca2+, ATP y ADP + Pi.

La unión del calcio y la hidrólisis del ATP provocan cambios importantes en la conformación de la molécula de miosina y su interacción con la actina.

La actividad ATPasa de la miosina, las interacciones miosina-actina y los cambios estructurales están integrados en el modelo de deslizamiento de filamentos de la contracción muscular. También explican el desarrollo de la rigidez cadavérica. El aumento de Ca2+ en el citoplasma del músculo (sarcoplasma) y el descenso de ATP después de la muerte dan lugar a una fuerte unión entre la miosina y la actina, formando el tejido muscular rígido.

• Actina

La actina está formada por subunidades de 42 kDa conocidas como actina G (globular), que polimerizan en una forma filamentosa (actina F). Dos cadenas de polímeros se enrollan entre sí para formar el miofilamento de actina F. La actina F es el principal componente del filamento fino e interacciona con la miosina en el complejo actomiosina. Las cadenas de actina F se extienden en direcciones opuestas desde la línea Z, superponiéndose con las cadenas de miosina que se extienden desde la línea M. Cada filamento grueso que contiene miosina está rodeado por seis filamentos finos que contienen moléculas de actina. Cada filamento fino interacciona con tres filamentos gruesos que contienen miosina.

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