Describa el efecto de la temperatura en la acción enzimática

1. Describa el efecto de la temperatura en la acción enzimática

 La velocidad de la reacción se incrementa con la temperatura hasta que un punto máximo es alcanzado. Este incremento se debe a que aumenta el número de moléculas ricas en energía que pueden pasar la barrera energética de estado de transición, para formar a los productos. Resulta en un decremento de la velocidad como resultado de la desnaturalización, es decir, la pérdida de la estructura tridimensional de las enzimas.

1. a que valores de pH y temperatura es estable la actividad enzimática de la catalasa

        El valor de pH debe ser ácido, es decir entre 4 o5,  y la temperatura casi ideal sería de 65ºC a    70ºc

1. a que pH teórico es más activa la amilasa
2. qué diferencia hay entre una enzima y una apoenzima.

Las coenzimas son cofactores orgánicos no proteicos, termoestables, que unidos a una apoenzima constituyen la holoenzima o forma catalíticamente activa de la enzima. Tienen en general baja masa molecular (al menos comparada con la apoenzima) y son claves en el mecanismo de catálisis, por ejemplo, aceptando o donando electrones o grupos funcionales, que transportan de una enzima a otra.

La apoenzima es la parte proteica de una enzima, desprovista de los cofactores o coenzimas que puedan ser necesarios para que la enzima sea funcionalmente activa. La apoenzima es catalíticamente inactiva; cuando se le une la coenzima o cofactor adecuados, constituye la holoenzima.

1. La pepsina es una enzima secretada por el estómago. Discuta el rango de pH en el cual la enzima se encuentra activa y sugerida lo que probablemente le sucede estructuralmente a la enzima cuando asa del estómago al intestino
2. que otros factores además de la temperatura y el pH influyen en la actividad de una enzima.

Concentración de sustrato

La concentración de sustrato, desempeña un papel importante en diversas enzimas. Obviamente, esto se debe a una mayor concentración de sustrato, lo que significa, que una mayor cantidad de moléculas de sustrato están involucradas en la actividad de la enzima.

Concentración de enzima

En cualquier reacción enzimática, la cantidad de las moléculas de sustrato que se trata es mayor, en comparación con la cantidad de las enzimas. Un aumento de la concentración de las enzimas, aumenta la actividad enzimática por la sencilla razón, de que más enzimas participan en la reacción.

Inhibidores

Como el nombre sugiere, los inhibidores son las sustancias, que tienen una tendencia de evitar las actividades de las enzimas. Los inhibidores de la enzima, interfieren con las funciones de la enzima de dos maneras diferentes.

Factores alostéricos

Hay algunas enzimas, que tienen un lugar activo y uno o más lugares de regulación, y son conocidas como las enzimas alostéricas. Una molécula que se une con los lugares de la regulación, se conoce como el factor de alostérico.

1. cite 5 enzimas y los sustratos respectivos sobre los cuales actúan.

Transferasas

Transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas moléculas) a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversión de monosacáridos, aminoácidos, etc.

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