Ejercicios de cinetica quimica

1.-Las velocidades iniciales a varias concentraciones de sustrato para una

reacción catalizada por una enzima hipotética son:

Primero se deben calcular los recíprocos las concentraciones y las velocidades

Con estos datos se realiza una regresión lineal para obtener la ecuación de Lineweaver-Burk.

[pic 1]

[pic 2]

1. ¿Cuál es la velocidad máxima para esta reacción?

Al comparar la ecuación de Lineweaver-Burk con la ecuación de la recta obtenida, tenemos que:

 Despejando tenemos , entonces la velocidad máxima que alcanza esta reacción es de: [pic 3][pic 4][pic 5]

1. ¿por qué la velocidad inicial permanece constate a una [S] mayor de 5 x 10- 4 M?

Esto se debe a la saturación del sustrato

1. ¿Cuál es la Km de la enzima?

Al comparar de nuevo con la ecuación de Lineweaver-Burk tenemos que:

 Despejando tenemos  y [pic 6][pic 7][pic 8]

2.- Una reacción enzimática transcurre con cinética Michaeliana. La Km de la enzima para el sustrato es de 10-6M. Si la velocidad inicial para una [S] = 0.1 M es de 0.1 µM/min, ¿Cuál será el valor de la velocidad inicial a concentraciones de sustrato de 10-6 y 10-9 M, ¿respectivamente?

Se busca la Vmax de la reacción con los datos de la primera concentración

[pic 9]

  [pic 10][pic 11][pic 12]

Con ese resultado se completa la ecuación de Michaelis [pic 13]

Se sustituye los valores de las otras concentraciones para obtener sus velocidades:

[pic 14]

En este caso se observa que cuando , .[pic 15][pic 16]

[pic 17]

Aquí  y [pic 18][pic 19]

3.- En un experimento se midió la tasa inicial de una reacción enzimática, v, a varias concentraciones de substrato [S]. La concentración de la enzima es 10 nM. Se graficó 1/v versus 1/[S] y se observó una línea recta en la cual el intercepto-y es 0.005 nM-1 seg y la pendiente es 200 seg. ¿Cuál es el valor de KM y el de Vmax para esta reacción enzimática?

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