El laboratorio permite analizar la determinada cinetica de las enzimas del higado de res, haciendo una comparativa en la presencia y ausencia de un inhibidor enzimático.

El laboratorio permite analizar la determinada cinetica de las enzimas del higado de res, haciendo una comparativa en la presencia y ausencia de un inhibidor enzimático.  

El efecto del pH (NaOH) en la reacción enzimática fue de detener la reacción, desnaturalizando la enzima, ya que esta no puede trabajar a un pH muy elevado como lo proporciona el NaOH; debido a que la estructura con estos cambios es posible modificar las interacciones iónicas que intervienen en la estabilidad de la enzima en su estado nativo.

El pH es diferente para todas las enzimas, lo que puede generar en una fluctuación de la velocidad de reacción.

Analizando la relación entre la concentración del sustrato y la enzima, tenemos que tener encuentra el sitio catalítico el cual es donde se lleva la trasformación del sustrato en producto; cuando se ocupan todos los sitios catalíticos de la enzima se denomina velocidad máxima por lo que observamos una cinética parabólica en el protocolo 1 , cuando la enzima tiene mucha más concentración que el sustrato la velocidad es directamente proporcional a la cantidad de sustrato, pero cuando se llena los sitios catalíticos la enzima no tiene más espacio para sintetizar el sustrato en producto ,podemos decir que la velocidad no depende de la concentración del sustrato ya que es constante.

En el protocolo 2 se puede describir la presencia de una inhibición reversible no competitivo dado que el inhibidor que en este caso es (K2PO4) no se parece al sustrato volviendo a la enzima menos activa reduciendo su velocidad máxima para reaccionar con el sustrato en un periodo determinado de tiempo, a este cambio se le llama velocidad máxima aparente.

Por lo que presenta misma constante de Michaelis y diferente velocidad (véase en la gráfica).

La velocidad de la reacción enzimática es importante para los seres vivos ya que es una de tantas maneras que tiene el organismo para regular la cantidad de producto enzimático.

 Podemos describir que en general la temperatura ayuda a la velocidad, aumentándola Este incremento se debe a que aumenta el número de moléculas ricas en energía que pueden pasar la barrera energética de estado de transición, para formar a los productos. Hasta llegar a un punto ideal si se pasa de este punto puede llegar a desnaturalizar la enzima.

http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/velocidad%20reaccion%20enzimatica3.html

http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/velocidad%20reaccion%20enzimatica4.html[pic 1]

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