Estrructura de la clasificacion de proteinas

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Holoproteinas: Las holoproteínas son aquellas que en su estructura contienen sólo aminoácidos. Se subdividen en esferoproteínas como la protaminas, histonas y gluteninas, y en las escleroproteínas, entre ellas colágeno, elastina y queratina.

Fibrosas:

Las proteínas fibrosas, conocidas también como escleroproteínas, son una clase de proteínas que forman parte importante de los componentes estructurales de cualquier célula viva. Colágeno, elastina, queratina o fibroína.

Estructura: Las proteínas fibrosas tienen una composición relativamente simple en su estructura. Están formadas por 3 o 4 aminoácidos unidos entres sí que se repiten muchas veces. Si una proteína está compuesta por aminoácidos como lisina, arginina y triptófano, el siguiente aminoácido que se unirá al triptófano será nuevamente una lisina, seguida de una arginina y de otra molécula de triptófano y así sucesivamente. Existen proteínas fibrosas que poseen motivos aminoacídicos espaciados por 2 o 3 aminoácidos diferentes a los motivos repetitivos de sus secuencias y, en otras proteínas, la secuencia de aminoácidos puede ser muy variable, de 10 o 15 aminoácidos diferentes.

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 Ejemplos de fibrosas:

Queratina: Este tipo de proteína, gozan de una consistencia continua y no pueden ser disueltas fácilmente

Colágeno: Resultado de la reacción hibrida de la propina frente a la acción de la hidroxiprolina, todo lo cual aduce a una proteína de alta rigidez ante los ácidos y que permite la consistencia de las materias de las cuales forma parte como lo son los cartílagos.

Elastina: Esta es una de las proteínas más peculiares, pues además de resultar producto de la conformación de varias proteínas, es indisoluble siendo altamente modificable en su estructura lo que le permite un alto grado de elasticidad

Fibroína: Esta es una proteína de procedencia animal, no perceptibles en los organismos humanos, la misma ha sido detectada en las resultas de los arácnidos, de aquí que sean proteínas de alta consistencia y al igual que la elastina sean flexibles

Globulares: [pic 3]

Son uno de los tres tipos principales de la clasificación de las proteínas por su forma (globulares, fibrosas y mixtas), diferenciándose fundamentalmente de las fibrosas por ser más o menos solubles en disoluciones acuosas, siendo las fibrosas prácticamente insolubles. Las proteínas globulares se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua

Estructura: Las proteínas globulares o esferoproteínas están constituidas por cadenas polipeptídicas plegadas estructuralmente adoptando formas esféricas o globulares compactas, por lo que presentan estructuras terciaria y cuaternaria. Son solubles en agua, de modo que los aminoácidos con cadenas polares están en contacto con el exterior y aquellos con cadenas apolares hidrófobas se orientan hacia el interior. La estructura terciaria de la proteína induce su esfericidad. Los grupos apolares (colas hidrofóbicas) se agrupan en el interior de la molécula, mientras que los polares (cabezas hidrofílicas) se disponen hacia el exterior, permitiendo la atracciones dipolo-dipolo con el disolvente, lo que explica la solubilidad de la molécula.

Ejemplos de globulares:

Albuminas: Estas son las que en porcentaje ocupan la mayor parte de nuestra sangre, en consecuencia, las mismas se trasladan en sus capsulas protectoras a lo largo del torrente sanguíneo, siendo estas fácilmente disueltos en el agua.

Globulinas: Estas se encuentran en mayor medida en el torrente sanguíneo, pueden ser adquiridas y suministradas, gracias a la ingesta de alimentos lácteos y de origen animal

Histonas: Estas resultan ser sintetizadas por procesos complejos de solventes, pero pueden llegar a ser diluidas en gran parte de su composición

Actina y miosina: Es producto de la sinterización de moléculas eucariotas, y su reacción ante ácidos, la misma es de condición soluble siendo en extremo fácilmente digerible por los órganos

Fibrinógeno: El fibrinógeno es una glucoproteína plasmática que, al ser cortada por una enzima conocida como trombina se transforma en fibrina, uno de los componentes proteicos más abundantes que conforma los coágulos sanguíneos

Glutelinas: Las glutelinas resultan fácilmente absorbidas por el organismo, dado que su composición permite que sean disueltas por los ácidos estomacales y fácilmente sintetizadas por los procesos

Heteroproteinas: Las heteroproteínas es están formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico además de aminoácidos presentan un grupo prostético (distinto a los aminoácidos). Entre ellas se encuentran las

glucoproteínas, nucleoproteínas y lipoproteínas, esta última formada por una

parte proteica y otra lipídica

Glucoproteínas:

Son proteínas transmembranales que forman parte de la gran familia de glicoconjugados de membrana y están presentes en animales, plantas y microorganismos como bacterias, levaduras y arqueas. Son moléculas formadas por una fracción glucídica (del 5 al 40%) y una fracción proteica unidas por enlaces covalentes. Las principales son las mucinas de secreción como las salivales, Glucoproteínas de la sangre, y Glucoproteínas de las membranas celulares

Estructura:

Las cadenas de oligosacáridos que se unen por glicosilación a estas proteínas por lo general son muy diversas, pero son cortas, ya que no superan los 15 residuos de azúcares. Algunas proteínas poseen una sola cadena oligosacárida, pero otras pueden tener más de una y estas pueden ser ramificadas. La unión entre oligosacáridos y proteínas ocurre a través del carbono anomérico del carbohidrato y el grupo hidroxilo (-OH) de un residuo de serina o treonina, en el caso de la O-glicosilación, o a través del nitrógeno amida de un residuo de asparagina, en el caso de la N-glicosilación. Los carbohidratos así unidos pueden representar hasta el 70% del peso molecular de una glucoproteína y las características de la porción carbohidratada pueden proteger algunas proteínas frente a la proteólisis enzimática.

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