INMUNOGLOBULINAS

Antes de iniciar con el tema de Inmonoglobulinas se darán a conocer algunos conceptos para que en dado caso que otros compañeros de otro nivel educativo que desconozcan el vocabulario empleado en esta investigación sea mas claro y no provoque confusión.

ISOTIPOS: Variaciones en las regiones CONSTANTES de las cadenas H y L, presentes en todos los individuos sanos de la especie.

5 isotipos en las CH:

o Gamma [ Ig G

o Mu [ IgG M

o Alfa [ IgG A

o Delta [ IgG D

o Epsilon [IgG E

2 isotipos en las CL:

o Kappa (κ)

o Lamda (λ)

Cada isotipo CH tiene dos versiones: κ y λ

ALOTIPOS: Variaciones en las regiones constantes de la cadenas H y L, presentes solo en algunos individuos sanos de la especie.

Dependen genéticamente de diferentes alelos.

INMONOGLOBULINAS

Las inmunoglobulinas (anticuerpos) son glicoproteínas globulares que se encuentran en los fluidos corporales o en las células B donde actúan como receptores de antígeno. Estas moléculas son que se expresa en la superficie de las células B o son secretadas por las células terminales diferenciadas de este linaje (plasma

células) en la circulación o las secreciones externas. Una molécula de inmunoglobulina es un péptido multiproceso simétrico cadena que consta de dos idénticas cadenas H y dos idénticos L cadenas. Cada cadena se divide en una región V que es responsable de antígeno específico unión y una región C, que lleva a cabo otras funciones tales como la unión de la IgG complementar o leucocitos. Estas moléculas de anticuerpos se forman como resultado de la asamblea de los genes por separado de la línea germinal de la V, J y C regiones de las cadenas H y L de la final inmunoglobulina molécula. Este mecanismo combinatorio es responsable de la gran la diversidad de moléculas de anticuerpos.

Hay cinco isotipos principales (clases) de inmunoglobulinas (IgG, IgA, IgM, IgD, e IgE).

Estos isotipos se distinguen por las diferencias en las regiones C de las cadenas H de cada isotipo de inmunoglobulina (γ, α, μ, δ y ε, respectivamente). Estas diferencias son

responsables de las funciones especiales de clases de inmunoglobulinas.

Property IgM IgG IgA IgE IgD

% of Serum Ig 10 75 15 <0.01 <0.5

Structure Pentamer Monomer Dimer Monomer Monomer

Complement Fixation +++ + - - -

Transplacental Passage - + - - -

Allergic Response - - - + -

Mucosal Secretion - - + - -

Opsonization +* +++ - - -

ESTRUCTURA

La estructura básica de todas las moléculas de inmunoglobulina se compone de dos cadenas idénticas L y dos idénticas cadenas H (fig. 1-15). La molécula de anticuerpo se compone de tres dominios principales conectados por una región bisagra. Como se muestra en la figura. 1-15, la digestión de la molécula de anticuerpo con una enzima papaína resultados proteolítica en la separación de estos tres ámbitos. Dos dominios son idénticos y se llaman antígenos fragmento de unión (Fab), y el tercer dominio se denomina fracción cristalizable (Fc). Sin embargo, el tratamiento con resultados proteolítica enzima pepsina en un fragmento que contiene los dos brazos de unión al antígeno (Fab ') 2 y varias piezas del fragmento Fc. Fab interactuar con el antígeno, y se unen al Fc Fc-receptores en las células diferentes.

Prototípica estructura de las inmunoglobulinas. Las regiones de complementariedad (por ejemplo, los sitios del receptor de antígeno que hacen contacto específico con ligandos) sitios de la región V se muestran en la inserción.

Varias formas de inmunoglobulinas como la IgG e IgE se encuentran como monómeros, secretada como dímeros de IgA e IgM como pentámeros . En consecuencia, dos regiones distintas de la inmunoglobulina montado ocurrir: la primera, que se une a un determinante antigénico y el segundo, que tiene otras funciones, tales como la unión a las células especiales y el primer componente del complemento. Las dos cadenas H y cada cadena H y L de la cadena están unidos por puentes disulfuro. Cada cadena se divide en dos regiones: la región C en el carboxilo-terminal y la región variable de la amino-terminal. La región C de cada cadena L se compone de alrededor de 107 aminoácidos y tiene una estructura invariante, excepto para las características isotípico (κ o λ) y las variantes alotípicos (por ejemplo, estructuras moleculares, que son individualmente hereditario). Regiones V y C de las cadenas H se dividen en dominios caracteriza por el plegamiento de la cadena polipeptídica en 110 bucles de aminoácidos. Las regiones V de las cadenas H y L mostrar una gran variabilidad en la secuencia de aminoácidos. Áreas localizadas de estas regiones hipervariables de las cadenas H y L interactúan para formar sitios de unión al antígeno (es decir, CD1, CD2 y CD3; Fig. 1-15). Por el contrario, las regiones C de las cadenas H dictan otras funciones de las inmunoglobulinas, incluyendo estudios de unión a los receptores de la superficie celular. Ocho isotipos de inmunoglobulinas, IgG1, IgG2, IgG3, IgG4, IgA1, IgA2, IgM, IgD, e IgE, son producidos por células B como consecuencia de las reorganizaciones de los genes V de las cadenas H (VH), los genes D para las cadenas H (DH ), los genes J para las cadenas H (JH), los genes V de las cadenas de L (LV), los genes J para las cadenas de L (JL), y los genes de la región C (véase más adelante) Las características especiales de cada clase de inmunoglobulina son los siguientes (Tabla 1 -3).

TIPOS DE INMONOGLOBULINAS

IgG

IgG es un monómero, cuatro de la cadena de la estructura que consta de dos cadenas pesadas γ y dos κ o λ cadenas ligeras. La región C de la cadena H de la molécula se compone de tres dominios.

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