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Los motores de miosina y la relación que

ed1xTutorial28 de Julio de 2012

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LOS MOTORES DE MIOSINA Y LA RELACIÓN QUE

TIENEN EN PROCESOS CANCEROSOS

El cáncer es una de las enfermedades más dañinas y por ende, de las más investigadas en los últimos años, a causa de la gran variedad que existe del mismo y la población indiscriminada que la presenta. Es por ello que, todos aquellos datos que contribuyan en la búsqueda de un diagnostico temprano y por qué no una prevención adecuada o la cura, son de gran valor en el campo de la medicina moderna, así que a continuación presentamos un contenido que a nuestro parecer contribuyen en dicha área.

1. MOTORES DE PROTEINAS

Si tomamos en cuenta que las proteínas son de gran importancia en el desarrollo de todo proceso biológico, es necesario que hablemos para iniciar de las proteínas motoras; sabiendo que las tareas que realizan van desde la contracción muscular, la división celular, hasta el movimiento de materiales dentro de las células. Algunos motores proteicos actúan como transportistas, algunos sirven como anclas, y algunos pueden hacer las dos cosas.

1.1. PROTEINAS MOTORAS

Son una clase de motores moleculares que pueden moverse a lo largo de la superficie de un sustrato adecuado; este tipo de proteínas son alimentadas por la hidrólisis de ATP , se caracterizan por la conversión de la energía química en el trabajo mecánico. Esta clase de proteínas propician la fuerza propulsora detrás de la mayoría del transporte que sucede en el citoplasma, al igual que pueden generar la contracción muscular o la motilidad de los cilios o flagelos (apéndices especializadas, que facultan a algunas células de motilidad).

Uno de los ejemplos más claros de los efectos de las proteínas motoras se da en el músculo; siendo la miosina la causante de la contracción de las fibras musculares en asociación con la actina. Es por esta razón, y atendiendo a la relación íntima de la misma en diversos procesos celulares, que la describiremos a continuación (Audersirk, 2004):

1.2. LA MIOSINA

La miosina es una proteína fibrosa, que forma filamentos con una longitud de 1,5 µm y un diámetro de 15 nm. Este tipo de proteína se encuentra implicada en la contracción muscular por interacción con la actina, se encuentra en gran cantidad en el músculo esquelético, representando entre el 50% y el 60% de las proteínas totales; además es el mayor constituyente de los filamentos gruesos. La miosina posee función ATPasa; es decir, que tiene la función de hidrolizar el ATP para formar ADP y Pi (Fósforo inorgánico), es esta la reacción que proporciona la energía necesaria para que en un determinado momento ocurra la contracción muscular (Jiménez, 1996).

1.2.1. ESTRUCTURA Y COMPOSICIÓN DE LA MIOSINA

Antes de continuar, debemos agregar que en la actualidad se conocen al menos 18 tipos diferentes de miosinas, que si bien poseen una función motora, difieren un tanto en sus estructura y composición. Lo que sí es un hecho, es que todas las miosinas poseen como mínimo una cadena polipeptídica, llamada “cadena pesada”, con una cabeza globular en un extremo, unida a una cola de longitud variable, que además posee dos cadenas ligeras; este es el caso de la Miosina tipo I (que se describirá más adelante).

Otra conformación característica de las miosinas, es el presentar dos cadenas pesadas idénticas unidas mediante sus respectivas colas, y cuatro cadenas ligeras; composiciones típicas de las miosinas tipo II y tipo V (que también se describirán más adelante). Éstas son las conformaciones características que comparten diversos miembros de la superfamilia de las miosinas; siendo las miosinas tipo I, II y V las más importantes y representativas de ésta; aunque la Miosina tipo VI también representa un papel muy importante dentro del ámbito de este trabajo investigativo (Curtis, 2004).

En lo que compete a la composición de la miosina, ésta molécula tiene una región globular de una o dos cabezas (según sea el caso) unida a una larga cadena helicoidal de doble hebra. Es importante recalcar que cada cabeza, ya sea una o dos, se une a dos diferentes cadenas ligeras que desempeñan una función reguladora (Curtis, 2004).

Una característica a resaltar de la composición de éstas proteínas, es que todas presentan la secuencia: Gly - Glu - Ser - Ala - Gly - Lys - Thr; (similar a la secuencia encontrada en el sitio activo de otras ATPasas).

La estructura α-helicoidal ininterrumpida de la cola de la miosina, es favorecida por la ausencia de prolina (uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos), en intervalos de más de 1000 residuos y por la abundancia de leucina, alanina y glutamato. La porción globular de la miosina se combina con la actina en presencia de ATP (actividad ATPásica).En la miosina, dos de las cadenas ligeras son idénticas (una en cada cabeza) y pueden ser removidas sin pérdida de la actividad ATPásica; mientras que las otras dos cadenas ligeras no son idénticas y se ven requeridas para la actividad ATPásica y para la unión de la miosina a la actina (Jiménez, 1996).

• Jiménez. (1996).

A su vez, La miosina puede separarse con la tripsina, en dos fragmentos llamados meromiosina ligera y meromiosina pesada. La meromiosina ligera forma filamentos, carece de actividad ATPásica y no se combina con la actina. La meromiosina pesada cataliza la hidrólisis del ATP, además se une a la actina pero no forma filamentos. Su importancia radica en que genera la fuerza para la contracción muscular. A su vez, la meromiosina pesada puede separarse por la papaína en dos subfragmentos en forma de bastón llamado S2. Cada fragmento S1 tiene un sitio con actividad ATPásica y un sitio de unión a la actina (Jiménez, 1996).

Sin la presencia de las moléculas de la superfamilia de las miosinas, todos los procesos de motilidad celular se verían muy comprometidos; razón por la cual, éste tipo de proteínas juegan un papel imprescindible para nuestra vida. Podemos percatarnos de esto, con el simple hecho de levantarnos, comer, escribir; en pocas palabras movernos. Es por esto, que nos parece pertinente describir brevemente cómo es que este tipo de proteínas interactúan en los procesos de contracción muscular voluntaria (propia del músculo esquelético), y qué mejor modo que describiendo como es que esto se lleva a cabo.

1.3. CONTRACCIÓN MÚSCULAR

La contracción muscular es el proceso fisiológico en el que los músculos desarrollan tensión, acortándose, estirándose, o bien, permaneciendo estables, independientemente del tipo al que pertenezcan; que puede ser liso, cardíaco (los cuales no se describirán, ya que eso significaría desviarnos del tema principal) o esquelético (Guyton, 1987), como todo en la vida; esto no ocurre solo porque sí, sino es el resultado de una serie de interacciones mediadas por señales que desencadenan una reacción en los complejos que forman este tipo de tejidos. Pero, como aclaramos anteriormente, solamente nos referiremos a la composición y funcionamiento del músculo esquelético, que describiremos a continuación, partiendo desde lo básico:

1.3.1 COMPOSICIÓN DE LAS MICROFIBRILLAS

Las miofibrillas son estructuras contráctiles, que constan de múltiples microfilamentos, los cuales son unas hebras delgadas formadas químicamente por nuestras proteínas en mención, la actina (filamentos finos) y la famosa miosina (filamentos gruesos). Los microfilamentos de una miofibrilla no abarcan toda la extensión de la fibra muscular, sino que se dividen en compartimentos repetitivos, llamados sarcómeros (Guyton, 1987).

La agrupación de microfilamentos delgados o de actina, forma las bandas transversales claras de una miofibrilla y la agrupación de las miosinas, forman las bandas oscuras. Las primeras se conocen también como bandas I y las segundas como bandas A (mismas que se alternan). Las bandas I y A en conjunto se denominan sarcómero. Un sarcómero está separado de los otros sarcómeros por zonas angostas de material denso llamadas líneas Z. Los filamentos delgados se fijan en las líneas Z y se proyectan en ambas direcciones (Guyton, 1987).

Además de actina, los filamentos delgados o finos contienen las proteínas tropomiosina y troponina, así como sitios receptores de miosina. En el caso de los filamentos gruesos, cada uno posee unas pequeñas proyecciones; o sea, cabezas de miosina, que al interactuar con los filamentos de actina, forman puentes momentáneos que producen la contracción (Becker, 2007).

Los microfilamentos gruesos se interdigitan con los extremos libres de los microfilamentos delgados y ocupan la banda A del sarcómero; en la mitad de esta banda, se aprecia la zona H. Las moléculas de miosina que la integran, tienen zonas por las cuales pueden unirse a las moléculas de actina y otras al ATP (Becker, 2007).

1.3.2 CONTENIDO DE LAS MICROFIBRILLAS

Las microfibrillas están rodeadas de un fluido intracelular llamado sarcoplasma, que contiene ATP, enzimas, proteínas, mioglobina, lípidos, minerales, etc. Y en su interior, poseen gránulos de glucógeno, sustancias ricas en energía (fosfocreatina) y proteínas contráctiles que forman parte de las manchas claras y oscuras (Tortora, 2002).

• Las bandas claras tienen una línea más oscura o Z, la cual está formada por un conjunto de proteínas de unión a la actina, como la Cap Z (encargada de la regulación del ensamblaje de actina) y α-actina (que participa en el establecimiento de la red de

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