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Oxidación de proteínas


Enviado por   •  1 de Abril de 2024  •  Apuntes  •  678 Palabras (3 Páginas)  •  27 Visitas

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OXIDACIÓN DE PROTEINAS:

Las proteínas se modifican irreversiblemente a través de tres mecanismos (Fig. 6, mecanismos 1-3). Primero, la columna vertebral de la proteína es un objetivo para la oxidación por OH a través de la abstracción de protones (59) (Fig.6, mecanismo 1), lo que finalmente resulta en la escisión de la columna vertebral de la proteína en fragmentos carbonilados (R =O) (192).

Segundo, MCR tiene lugar en los aminoácidos que quelan metales de transición (es decir, lisina, arginina, prolina, treonina, histidina, leucina y cisteína) (192) (Fig. 6, mecanismo 2), que, en presencia de H2O2 o peroxinitrito, dan como resultado carbonilación (192) o nitración. (R – NO2) (6), respectivamente, del aminoácido complejado con metal de transición.

En tercer lugar, los restos aromáticos de triptófano, tirosina, fenilalanina e histidina son objetivos preferidos de los radicales derivados del peroxinitrito (6) (Fig. 6, mecanismo 3), generando así residuos hidroxilados (R-OH) o nitrados. como la 3-nitrotirosina(6). Es de destacar que la 3-nitrotirosina es un biomarcador confiable para la formación de RNS, como el NO2 derivado de peroxinitrito in vivo (210)

Hay un resto aromático que viene hacer un anillo  

Contrariamente a los mecanismos de modificación irreversible de proteínas mencionados anteriormente, la oxidación de cisteína y metionina es reversible y, como tal, constituye el principal mecanismo redox en numerosas enzimas antioxidantes.

La oxidación de la cisteína tiol/tiolato (R–SH/R–S-, Fig. 6, mecanismo 4) por radicales libres, por ejemplo, explica las propiedades antioxidantes directas del GSH, en las que el radical tiilo formado (R– S) reacciona rápidamente con otra molécula de GSH para formar disulfuro de glutatión (GSSG) (77). Aunque el GSSG puede reducirse enzimáticamente mediante la glutatión reductasa (77), las reservas de GSH se agotan gradualmente durante el ONS persistente (77), que es una característica fundamental de la NAFLD (Tabla 1). Además, el producto de peroxidación lipídica 4-HNE puede formar aductos con cisteína, histidina y lisina (158) (Tabla 1), lo que lleva a la formación de conjugados GSH-HNE. Los niveles de conjugado GSH-HNE fueron significativamente más altos en ratas alimentadas con una dieta alta en grasas en comparación con la comida estándar (116), lo que indica que este proceso contribuye al agotamiento de GSH en NAFLD (116).


Alternativamente, el H2O2 y el peroxinitrito oxidan los cisteintioles mediante la formación de un ácido sulfénico intermedio (100) (R-SOH, Fig. 6, mecanismo 5). En particular, la reacción de las proteínas de los ácidos sulfénicos o nitrosotioles [R–S–NO, procedente de la reacción con NO (54)] con GSH (77), conocida como S-glutationilación (R–S–SG), constituye un proceso importante. en la modulación de la señalización de TNF durante el ONS (157, 174) (sección ''Factor de necrosis tumoral alfa''). Además, la formación de ácido sulfénico es el mecanismo de funcionamiento de la eliminación de H2O2 y peroxinitrito por parte de las peroxiredoxinas (221). Los ratones que sobreexpresan peroxiredoxina-4 y que fueron alimentados con una dieta rica en fructosa mostraron niveles reducidos de 4-HNE hepático, MDA sérica y ARNm-TNF hepático. niveles en comparación con sus compañeros de camada de tipo salvaje (143). En conjunto, estos hallazgos resaltan la importancia de las enzimas eliminadoras de oxidantes no radicales con respecto al ONS y la inflamación en el contexto de NAFLD

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