Proteinas

PROTEINAS

1. DEFINICION Y CLASIFICACION:

Son biomoléculas o principios inmediatos compuestos básicamente por C, H, O, N. además pueden contener S, P, Fe, Cu, Mg. Son polímeros de aminoácidos.

Clasificación de las proteínas:

a) Holoproteinas: formadas solamente por aminoácidos. Hay dos grupos:

 Filamentosas: colágeno, queratinas, elastinas, fibraínas.

 Globulares: histonas, protaminas, gluleminas, albuminas, blobuminas.

b) Heteroproteinas: formadas por un número determinado de aminoácidos mas una parte no proteica (grupo protéitico). También se llaman proteínas conjugadas. Hay cinco grupos:

 Cromoproteínas

 Glucoproteinas

 Hipoproteínas

 Nucleoproteínas

 Fosfoproteínas.

2. AMINOACIDOS

Son las unidades básicas que forman las proteínas. Su denominación responde a la composición química general que presentan, en la que un grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un carbono (-C-). Las otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas con un átomo de hidrógeno (-H) y con un grupo químico variable al que se denomina radical (-R).

Tridimensionalmente el carbono presenta una configuración tetraédrica en la que el carbono se dispone en el centro y los cuatro elementos que se unen a él ocupan los vértices. Cuando en el vértice superior se dispone el -COOH y se mira por la cara opuesta al grupo R, según la disposición del grupo amino (-NH2) a la izquierda o a la derecha del carbono se habla de "-L-aminoácidos o de "-D-aminoácidos respectivamente. En las proteínas sólo se encuentran aminoácidos de configuración L.

En la naturaleza existen unos 80 aminoácidos diferentes, pero de todos ellos sólo unos 20 forman parte de las proteínas.

2.1. PROPIEDADES:

A. Físicas: son compuestos cristalinos con un punto de fusión elevado e hidrosoluble.

B. Químicas: poseen un carbono asimétrico, excepto en la glicocola o glicina, donde el radical es un hidrogeno. R = H

 Enantiomeros: D y L  debido a la presencia del carbono asimétrico todos los aminoácidos excepto la glicina o glicocola poseen esteroisomería en la que aparecen Enantiomeros que son imagen especular uno del otro. Los Enantiomeros son D si el grupo amino (NH2) está a la derecha y son L si están a la izquierda.

 Actividad óptica: todos menos la glicerina presentan actividad óptica, es decir tienen la capacidad para desviar el rayo de luz polarizada. Si lo desvían hacia la derecha son destrógidos (+) y la izquierda son lenógiros (-).

 Comportamiento anfótero: los aminoácidos en disolución acuosa pueden ionizarse y comportarse como ácidos o bases dependiendo del ph del medio en el que se encuentran. Este comportamiento se llama anfótero.

2.2. CLASIFICACION:

Hay tres tipos:

A. Alifáticos: son aquellos cuyo radical es una cadena lineal.

 Neutros: son aquellos que tienen el mismo número de carboxilos que aminos.

 Básicos: tienen mayor número de NH2 que de OH.

 Ácidos: tienen mayor número de OH que de NH2.

B. Aromáticos: cuyo radical es un grupo aromático (generalmente el benceno)

C. Heterocíclicos: cuyo radical es una cadena cerrada no aromática.

3. PEPTIDOS

Son compuestos formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Si hay menos de 10 aminoácidos se llaman oligopéptidos, y si hay más de 10 aminoácidos se llama polipéptidos.

Si el elemento tiene más de 100 aminoácidos es una proteína.

El enlace peptidico es un enlace covalente fuerte entre un grupo amino de un aminoácidos y un grupo carboxilo de otro desprendiéndose una molécula de agua. Tiene carácter de doble enlace y da rigidez a la molécula.

a) Oligopéptidos: si el nº de aminoácidos es menor 10.

• Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2.

• Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3.

• Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4.

• etc.

b) Polipéptidos o cadenas polipeptídicas: si el nº de aminoácidos es mayor 10.

Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueleto del péptido, formado por una unidad de seis átomos (-NH-CH-CO-), es idéntico a todos ellos. Lo que varía de unos péptidos a otros, y por extensión, de unas proteínas a otras, es el número, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos.

El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molécula de agua.

Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-) determina la disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman.

4. HOLOPROTEÍNAS

Son compuestos formados por la polimerización de aminoácidos.

4.1. Primaria: la secuencia de aminoácidos. Nos informa del orden y del tipo de aminoácidos que forman la proteína. Los aminoácidos se unen por enlaces peptídicos. En esta estructura reside la funcionalidad de la proteína.

Secundaria: es la conformación que adepta en el espacio la cadena primaria de cadena aminoácidos. Puede ser:

 Hélice: se produce cuando una cadena polipeptídica gira sobre si misma originando un cilindro donde los enlaces peptídicos se unen por los puentes de hidrogeno a otros enlaces peptídicos. De esta forma se producen arrollamientos helicoidales en los que las cadenas laterales “r” de los aminoácidos se proyectan hacia el exterior de la hélice. Ejemplo: quelatina.

 Hélice de colágeno: deriva de la hélice. Es más alargada y en ella hay mayor número de prolina y la hidroxiprolina. Ejemplo: el colágeno.

 Laminar: las cadenas polipeptídicas se pliegan en forma de zigzag de manera que

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