Partes Del Sistema Enzimatico

Partes del Sistema Enzimático

Por Perez-Gutierrez, Alejandra

1. Sustrato:

Es cualquier compuesto químico.

Que subyase a otro y sobre el cual está en condiciones de

ejercer algún tipo de influencia.

Por otra parte hace referencia a una capa o nivel de algo. Es una molécula sobre la cual actúa una enzima, dicho de otra forma, las enzimas se encargan de catalizar las reacciones químicas que involucran a su sustrato.

La unión entre enzima y sustrato forma un complejo. (1)

2. La enzima:

Son proteínas complejas que producen cambios químicos específicos en algunas sustancias, sin que exista un cambio en ellas mismas. Como por ejemplo: las enzimas pueden convertir los almidones y azucares en sustancias que el cuerpo pueda utilizar.

La coagulación es otro ejemplo de las

enzimas. Son esenciales para todas las funciones corporales se encuentran en la saliva, estomago, intestinos cada órgano y célula del cuerpo.(2)

3. Conzimas:

Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas no proteicas que transportan grupos químicos entre enzimas. A veces se denominan cosustratos. Estas moléculas son sustratos de las enzimas y no forman parte permanente de la estructura enzimática.

En el metabolismo, las coenzimas están involucradas en reacciones de transferencia de grupos (como la coenzima A y la adenosina trifosfato (ATP)), y las reacciones redox (como lacoenzima Q10 y la nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+)).

Las coenzimas se consumen y se reciclan continuamente en el metabolismo; un conjunto de enzimas añade un grupo químico a la coenzima y otro conjunto de enzimas lo extrae. Por ejemplo, las enzimas como la ATP sintasa fosforilan continuamente la adenosina difosfato (ADP), convirtiéndola en ATP, mientras que enzimas como las quinasas desfosforilan el ATP y lo convierten de nuevo en ADP.

Las moléculas de coenzima son a menudo vitaminas o se hacen a partir de vitaminas.

Muchas coenzimas contienen el nucleótido adenosina como parte de su estructura, como el ATP, la coenzima A y el NAD+.

Esta estructura común puede reflejar un origen evolutivo como parte de los ribozimas en un antiguo mundo de ARN.(3)

Tipo de enzimas Actividad

Hidrolasas

Catalizan reacciones de hidrólisis. Rompen las biomoléculas con moléculas de agua. A este tipo pertenecen las enzimas digestivas.

Isomerasas

Catalizan las reacciones en las cuales un isómero se transforma en otro, es decir, reacciones de isomerización.

Ligasas Catalizan la unión de moléculas.

Liasas Catalizan las reacciones de adición de enlaces o eliminación, para producir dobles enlaces.

Oxidorreductasas Catalizan reacciones de óxido-reducción. Facilitan latransferencia de electrones de una molécula a otra.Ejemplo; la glucosa, oxidasa cataliza la oxidación de glucosa a ácido glucónico.

Tansferasas Catalizan la transferencia de un grupo de una sustancia a otra. Ejemplo: la transmetilasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo metilo de una molécula a otra.

http://genesis.uag.mx/edmedia/material/quimicaII/enzimas.cfm

4.- Sustancias activadoras:

• temperatura, electrolitos y pH.

SISTEMA ENZIMÁTICO

PARTES DEL SISTEMA ENZIMÁTICO

1. Sustrato; cualquier compuesto químico, el o los reactivos de una reacción reciben el nombre de sustrato

 Sustancia, compuesto químico que sufre la reacción química.

 Aquellas sustancias en las que actúa la enzima.

 Cualquier origen químico.

2. La enzima; siempre actúa sobre un sustrato para producir una catálisis y su resultado es un producto. La parte proteica.

3. Cofactores (coenzimas , grupo prostético y activadores); parte no proteica.

Una enzima puede estar asociada a otras sustancias no proteicas para ejercer su actividad en condiciones óptimas, estas sustancias se denominan cofactores (coenzima, activadores y grupo prostético) y pueden ser compuestos inorgánicos, iones metálicos o compuestos orgánicos unidos fuerte o débilmente a la fracción proteica.

• Cuando el cofactor es un compuesto orgánico se denomina coenzima, provienen de las vitaminas (forma activa de las vitaminas), tienen peso molecular bajo. Son biomoleculas no proteicas que favorece y/o potencializan la acción de una enzima. Las coenzimas se consumen y se reciclan continuamente en el metabolismo; un conjunto de enzimas añade un grupo químico a la coenzima y otro conjunto de enzimas lo extrae. Por ejemplo, las enzimas como la ATP sintasa fosforilan continuamente la adenosina difosfato (ADP), convirtiéndola en ATP, mientras que enzimas como las quinasas desfosforilan el ATP y lo convierten de nuevo en ADP. Las coenzimas se consumen y se reciclan continuamente en el metabolismo; un conjunto de enzimas añade un grupo químico a la coenzima y otro conjunto de enzimas lo extrae. Por ejemplo, las enzimas como la ATP sintasa fosforilan continuamente la adenosina difosfato (ADP), convirtiéndola en ATP, mientras que enzimas como las quinasas desfosforilan el ATP y lo convierten de nuevo en ADP. Las coenzimas incluyen compuestos como el NADH, el, NADPH.

• Cuando el cofactor se encuentra fuertemente unido a la estructura proteica se denomina grupo prostético, como por ejemplo: el grupo hemo de la hemoglobina.

• Cuando se trata de un ion metálico se denominan activadores

4.- Sustancias activadoras: temperatura, electrolitos y pH.

Al complejo enzima-cofactor se le llama holoenzima, (que es la forma activa). El término "holoenzima" también puede ser aplicado a aquellas enzimas que contienen múltiples subunidades, como en el caso de la ADN, donde la holoenzima es el complejo con todas las subunidades necesarias para llevar a cabo la actividad enzimática.

Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas que transportan grupos químicos de una enzima a otra. Algunos de estos compuestos, como la rivoflavina, la tiamina, el ácido fólico son vitaminas (las cuales no pueden ser sintetizados en cantidad suficiente por el cuerpo humano y deben ser incorporados en la dieta). Los grupos químicos intercambiados incluyen el ion hidruro (H-) transportado por NAD o NADP+, el grupo fosfato transportado por el ATP, el grupo acetilo transportado por la coenzima A, los grupos formil, metenil o metil transportados por el ácido fólico y el grupo metil transportado por la S-Adenosil metionina .

Debido a que las coenzimas sufren una modificación química como consecuencia de la actividad enzimática, es útil considerar a las coenzimas como una clase especial de sustratos, o como segundos sustratos, que son comunes a muchas enzimas diferentes. Por ejemplo, se conocen alrededor de 700 enzimas que utilizan la coenzima NADH.

Las coenzimas suelen estar continuamente regenerándose y sus concentraciones suelen mantenerse a unos niveles fijos en el interior de la célula.

A la parte proteica sin el cofactor se le llama apoenzima es la enzima propiamente dicha, de naturaleza proteica formada por cadenas de polipéptidos, con peso moléculas elevado, no dializable y termolábil, Las estudiadas analíticamente hasta ahora, han sido, por razones técnicas de peso molecular bajo, 12 a 24 000, tienen una sola cadena polipeptídica (ribonucleasa, papaina, tripsina, pepcina, etc.) excepto uno o dos casos (a - quimotripsina y aldolasa) que tienen dos.

Solo en el caso de la lisozima (enzima presente en las lágrimas donde funciona como un antiséptico suave y que tiene la capacidad de atacar a los polisacáridos que forman la pared de diversas bactérias) se ha determinado la estructura tridimensional de una enzima; para este fin se aplican las técnicas de cristalografía de rayos x, con una solución de dos Å, lo que demostró que la lisosima es una proteína con su cadena de 129 aminoácidos ampliamente plegada y en la que se reconoce una hendidura representante del centro activo donde se acomodan muy bien los inhibidores – ciertos compuestos del tipo de carbohidratos – que nulifican su actividad enzimática. Se ha demostrado, en este caso, que es cierta regla general de que el modo como se ordenan y disponen los aminoácidos de termina el arreglo espacial que permite a las otras partes del sistema enzimático – sustratos, cofactores, iones, etc. – adaptarse, en el espacio, en forma adecuada, para que se lleve a cabo la acción catalítica.

También existen enzimas que se sintetizan en forma de un precursor inactivo llamado proenzima. Cuando se dan las condiciones adecuadas en las que la enzima debe actuar, se segrega un segundo compuesto que activa la enzima. Por ejemplo: el tripsinógeno segregado por el páncreas activa a la tripsina en el intestino delgado, el pepsinógeno activa a la pepsina en el estomago, etc.

Las enzimas actúan generalmente sobre un sustrato específico, como la ureasa, o bien sobre un conjunto de compuestos con un grupo funcional específico, como la lipasa o las transaminasas. La parte de la enzima que "encaja" con el sustrato para activarlo es denominada centro activo, y es el responsable

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