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Sistemas Enzimaticos


Enviado por   •  8 de Abril de 2014  •  1.985 Palabras (8 Páginas)  •  674 Visitas

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Sistemas enzimáticos

Enzimas

Las enzimas son proteínas complejas que producen un cambio químico específico en todas las partes del cuerpo. Por ejemplo, pueden ayudar a descomponer los alimentos que consumimos para que el cuerpo los pueda usar. La coagulación de la sangre es otro ejemplo del trabajo de las enzimas.

Las enzimas son necesarias para todas las funciones corporales. Se encuentran en cada órgano y célula del cuerpo, como en:

Ejemplos de enzimas:

-amilasa

-lactasa

-pepsina

Catalizador

La catálisis es el proceso por el cual se aumenta la velocidad de una reacción química, debido a la participación de una sustancia llamada catalizador y las que desactivan la catálisis son denominados inhibidores. Un concepto importante es que el catalizador no se modifica durante la reacción química.

-Dióxido de Manganeso (MnO2) es utilizado como catalizador en la descomposición del peróxido de hidrógeno (H2O2). Al agregar MnO2 al H2O2 este último se descompone en agua y oxígeno pero la cantidad de MnO2 no sufre ningún cambio.

-Cloruro de Aluminio que se utiliza en diferentes reacciones petroquímicas, entre las que se encuentra la manufactura de resinas sintéticas y lubricantes.

Diferencias entre un catalizador y una enzima

Los enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgánicos catalizan reacciones específicas. Sin embargo hay distintos grados de especificidad. Además las enzimas aceleran los procesos metabólicos, es decir de un organismo vivo y por ende biológico; mientras que los catalizadores aceleran reacciones químicas sin necesidad de que sean biológicos

Importancia del estudio de las enzimas

Las enzimas aceleran los procesos metabólicos, es decir de un organismo vivo y por ende biológico, mientras que los catalizadores aceleran reacciones químicas sin necesidad de que sean biológicos

¿Qué otros nombres se le ha dado a las enzimas?

Fermento, levadura, diastasa y oxidasa

¿Quién cuño el término enzimas?

En 1878 el fisiólogo Wilhelm Kühne acuñó el término enzima, que viene del griego ενζυμον "en levadura", para describir este proceso. La palabra enzima fue usada después para referirse a sustancias inertes como la pepsina.

Apoenzima

La apoenzima es la parte proteica de una holoenzima, es decir, una enzima que no puede llevar a cabo su acción catalítica desprovista de los cofactores necesarios, ya sean iones metálicos (Fe, Cu, Mg, etc.) u orgánicos, que a su vez puede ser una coenzima o un grupo prostético, dependiendo de la fuerza de sus enlaces con la apoenzima. La apoenzima, es por tanto, catalíticamente inactiva, hasta que se le une el cofactor adecuado.

Cofactor

Es un componente no proteico, termoestable y de baja masa molecular, necesaria para la acción de una enzima. El cofactor se une a una estructura proteica, denominada apoenzima, y el complejo apoenzima-cofactor recibe el nombre deholoenzima.

Aquellos cofactores que están covalentemente unidos a la apoenzima son denominados grupos prostéticos, ya sean orgánicos (coenzimas) o inorgánicos.

Los cofactores son básicamente de dos tipos, iones metálicos y moléculas orgánicas, denominadas coenzimas.

Ejemplos: vitamina b y vitamina c

Coenzimas

Son pequeñas moléculas orgánicas no proteicas que transportan grupos químicos entre enzimas. A veces se denominan cosustratos. Estas moléculas son sustratos de las enzimas y no forman parte permanente de la estructura enzimática. Esto distingue a las coenzimas de los grupos prostéticos, que son componentes no proteicos que se enlazan estrechamente a las enzimas, tales como los centros hierro-azufre, la flavina o los grupos hemo.

Grupo prostético

Es el componente no aminoacídico que forma parte de la estructura de algunas proteínas y que se halla fuertemente unido al resto de la molécula. Las proteínas con grupo prostético reciben el nombre de heteroproteínas (o proteínas conjugadas).

Hay enzimas que son proteínas conjugadas; se trata de enzimas que requieren algún cofactor (metálico u orgánico) y éste se halla ligado con fuerza de manera permanente en la estructura molecular. Si un cofactor enzimático (metálico u orgánico) sólo se une a la enzima durante la catálisis no debe ser considerado un grupo prostético. Ejemplo Cromoproteínas

holoenzima

es una enzima que está formada por una proteína(apoenzima) y un cofactor, que puede ser un ion o una molécula orgánica compleja unida (grupo prostético) o no (una coenzima). En resumidas cuentas, es una enzima completa y activada catalíticamente.

Sustrato

Es una molécula sobre la que actúa una enzima.

Las enzimas catalizan reacciones químicas que involucran al sustrato o los sustratos. El sustrato se une al sitio activo de la enzima, y se forma un complejo enzima-sustrato. El sustrato por acción de la enzima es transformado en producto y es liberado del sitio activo, quedando libre para recibir otro sustrato.

La ecuación general es la siguiente: E + S ⇌ ES → EP ⇌ E + P

donde E = enzima, S = sustrato(s), P = producto(s) Nótese que sólo el paso del medio es irreversible.

Ejemplos

-sacarosa

-piruvato

-unidades de glucosa

metabolito

Es cualquier molécula utilizada, capaz o producida durante el metabolismo. Así, dada la ruta metabólica:

A → B → C → D → E

A, B, C, D, E son los metabolitos, el primer metabolito de la ruta (A) suele denominarse sustrato, el último (E) producto y el resto (B, C, D) metabolitos intermediarios.

Si se toma como ejemplo la fermentación láctica, una de las rutas metabólicas evolutivamente más antiguas,

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