Proteínas. Propiedades
RaulReyes559 de Octubre de 2013
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ducción
Es un grupo numeroso de familias de proteínas no relacionadas cuya función es estabilizar las proteínas desplegadas, desplegarlas para su translocación a través de membranas o para su degradación, y/o ayudarlas para su correcto plegamiento y ensamblaje
Propiedades:
1) Interaccionan con proteínas desplegadas o parcialmente plegadas. Por ejemplo las cadenas nacientes emergentes de los ribosomas, o cadenas extendidas que están siendo translocadas a través de membranas subcelulares
2) Estabilizan conformaciones no-nativas y facilitan el correcto plegamiento de las proteínas
3) No interaccionan con proteínas en estado nativo, y tampoco forman parte de la estructura final
4) Algunas chaperonas no son específicas, e interactúan con una amplia variedad de proteínas.
Otras, sin embargo son específicas para sus dianas.
5) Frecuentemente acoplan la fijación de ATP/hidrólisis en el proceso de plegado.
6) Son esenciales para la viabilidad, y su expresión es frecuentemente inducida por stress celular.
Función principal
Evitar asociaciones inapropiadas o agregaciones de residuos hidrofóbicos expuestos en la superficie y dirigen sus sustratos hacia plegamientos correctos, transporte o a su degradación
Bibliografía
PROTEIN FOLDING IN THE CELL: THE ROLE OF MOLECULAR CHAPERONES HSP70 AND HSP60. F. U. Hartl, J. Martin y W. Neupert en Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure, vol. 21, páginas 293-322, 199l.
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THE CHAPERONINS. Dirigido por R. J. Ellis. Academic Press, 1996.
GROEL-MEDIATED PROTEIN FOLDING. W. A. Fenton y A. L. Horwich en Protein Science, vol. 6, páginas 743-760. 1997.
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